Анализ альфа амилаза у детей

Для чего служат ферменты амилазы, какую функцию они выполняют в организме ребенка, какова норма амилазы у детей?

Множество биохимических реакций в организме человека требует участия ферментов, или веществ, которые сами в этих реакциях не расходуются, но ускоряют скорость их течения в сотни и тысячи раз. Одним из таких ферментов является амилаза (альфа – амилаза). В организме человека любого возраста, в том числе и ребёнка, существует несколько типов этих ферментов, из которых клиническое значение имеют два подтипа. Это альфа-амилаза, которая вырабатывается поджелудочной железой (панкреатическая амилаза) и энзим, который вырабатывается в слюнных железах (диастаза).

Амилаза, где бы она ни вырабатывалась, принимает активное участие в обмене полисахаридов, или углеводов. Задача этого фермента — разрезать на мелкие составные части длинные цепочки растительного и животного крахмала, который называется гликогеном. Амилаза — это фермент, который работает в полостях желудочно-кишечного тракта.

В самом начале пищевого пути фермент, который вырабатывается в слюнных железах, поступает в ротовую полость, ведь именно в ней начинается первичное переваривание углеводов, и образовавшиеся сахара начинают всасываться уже во рту. Так работает диастаза, или амилаза слюнных желез.

В двенадцатиперстную кишку поджелудочная железа выделяет свой пищеварительный секрет, в котором присутствует другая форма фермента, или панкреатическая альфа-амилаза. Для того чтобы оценить функцию соответствующих желез и состояние углеводного обмена у детей и взрослых, и применяется такой биохимический метод, как исследования концентрации этих энзимов в крови.

Поскольку в организме взрослого и ребенка эти ферменты выполняет одинаковую функцию, то и показания для исследования уровня амилазы у детей и взрослых одинаковые. Панкреатическая разновидность исследуется при подозрении на острую и хроническую патологию поджелудочной железы, а также при острых, и опоясывающих болях в верхнем отделе живота, которые могут свидетельствовать об остром панкреатите.

В раннем детском возрасте существует опасная, тяжёлая наследственная патология, связанная с нарушением углеводного обмена, которая называется муковисцидозом. При подозрении на муковисцидоз одним из первых анализов, которые производятся, является определение концентрации амилазы обоих типов.

В раннем детском возрасте существует такое известное инфекционное вирусное заболевание, как эпидемический паротит, или свинка. Вирус вызывает воспаление слюнных желез (и поджелудочной железы тоже) и резкое изменение концентрации соответствующих ферментов.

Несколько сложнее с панкреатической фракцией. Ее возрастные показатели в значительной степени зависят от возраста, и от развития поджелудочной железы. Поэтому:

у малышей в возрасте до 6 месяцев нормальное значение колеблется от 1 до 12 Ед /л;
в возрасте до года — это значение возрастает до 23 Ед/л;
у детей старше года следует учитывать пол: у мальчиков до 2 лет это концентрация не изменяется (1-23 Ед), а у девочек показатель несколько выше: от 3 до 38 Ед/л;
наконец, начиная с двухлетнего возраста и заканчивая возрастом полового созревания, (19 лет) концентрация панкреатической формы у мальчиков и девочек опять сравнивается и составляет от 4 до 31 единицы на литр.

Что касается энзима, который вырабатывается слюнными железами, то здесь все проще:

норма амилазы в крови у детей до года составляет 5 – 65 Ед/л;
начиная с годовалого возраста, и в течение всей жизни, вплоть до возраста в 70 лет норма составляет от 25 до 125 единиц на литр.

Для того чтобы сдать анализ без погрешностей и без пересдачи, для определения этого фермента обязательно нужно брать кровь натощак, утром. Воду пить можно, и, в крайнем случае, можно покормить малыша, но не позже, чем за 4 часа до взятия крови. Это относится, в первую очередь, к грудным детям, которых кормят «по часам».

Чаще всего уровень ферментов бывает повышен. В случае панкреатической разновидности речь может идти об остром воспалении поджелудочной железы, что у ребёнка бывает очень редко, поскольку главная причина панкреатита — это длительный прием алкоголя и неправильное питание. Чаще всего повышение значения возникает при эпидемическом паротите. Не стоит думать, что свинка поражает только слюнные железы, хотя именно они меняют лицо маленького пациента при развитии паротита. Этот вирус является тропным ко всей железистой ткани, и поэтому при эпидемическом паротите может повышаться и панкреатическая фракция.

Что касается диастазы слюнных желез, то ее повышение также может быть не только при паротите, но и при:

панкреатите;
при остром воспалении брюшины, или при перитоните;
при первом типе сахарного диабета у детей, причём в стадии осложнения кетоацидозом;
при травмах живота, если была затронута поджелудочная железа.

Большой клинический интерес вызывает понижение уровня диастазы, когда значение либо не определяется вовсе, либо близко к нулю. Это практически всегда у малышей свидетельствует о высоком риске врождённой генетической аномалии – муковисцидоза, которая поражает железистые ткани и бронхолегочную систему. Также это может говорить о выраженной недостаточности поджелудочной железы, а у взрослых такое «нулевое значение» диастазы часто свидетельствует об обширном панкреонекрозе, или тяжелом хроническом гепатите.

источник

Исследование альфа амилазы врачи назначают в основном для диагностика панкреатита. Однако этот анализ может дать ценную информацию и в случае других заболеваний. Что показывает повышение α-амилазы в крови или моче? Нужно ли беспокоиться, если этот показатель выходит за рамки нормы, а симптомов никаких нет?

Это фермент, который расщепляет и помогает переваривать сложные углеводы – гликоген и крахмал(«amylon» в переводе с греческого – крахмал). Производится она в основном экзокринными железами — слюнными и поджелудочной, небольшое количество производится железами яичников, маточных труб и легких. Основная масса этого фермента содержится именно в пищеварительных соках: в слюне и панкреатическом секрете. Но небольшая концентрация присутствует и в сыворотке крови, так как клетки любых органов и тканей постоянно обновляются.

В крови содержится две фракции α-амилазы:

панкреатическая (Р-фракция) – 40% общей амилазы;
слюнная (S – тип)- 60%.

Однако исследование отдельных фракций амилазы проводят редко, только по специальным показаниям. Чаще всего достаточно определить общую амилазу. В сочетании с клиническими симптомами ее повышение подтверждает диагноз острого панкреатита.

Это самое распространенное показание для данного анализа. Амилаза в данном случае будет повышена именно за счет панкреатической фракции. Молекула ее небольшая и хорошо фильтруется через почечные канальцы, поэтому при повышении ее содержания в крови, она будет повышена и в моче (альфа амилазу в моче принято называть диастазой).

Ферменты – это белки, которые катализируют расщепление каких-либо сложных веществ. Активность их измеряется обычно в МЕ (международных единицах). За 1 МЕ активности фермента принимается такое его количество, которое катализирует расщепление 1 мкмоль вещества за 1 минуту в стандартных условиях.

В качестве расщепляемого субстрата при определении активности амилазы раньше применялся крахмал, в качестве индикатора – йод (который, как известно, окрашивает крахмал в синий цвет). Чем менее интенсивная окраска субстрата после взаимодействия его с исследуемой сывороткой – тем большая активность амилазы в ней.

Сейчас используются современные спектрофотометрические методы.

Нормальные показатели альфа амилазы у взрослых женщин и мужчин не отличаются и в среднем составляют 20-100 МЕ/л, в моче – 10-124 МЕ/л. Однако в разных лабораториях нормы могут отличаться.

У детей выработка этого фермента намного ниже. Альфа амилаза у новорожденных детей продуцируется в незначительных количествах, по мере роста и развития системы пищеварения синтез ее возрастает.

Альфа амилаза, норма содержания в крови по возрасту

Возраст	Общая альфа амилаза	Панкреатическая амилаза
Новорожденные	До 8 Ед/л	1-3 Ед/л
Дети до 1 года	5-65 Ед/л	1-23 Ед/л
1 год- 70 лет	25-125 Ед/л	8-51 Ед/л
Старше 70 лет	20-160 Ед/л	8-65 Ед/л

При любых неясных болях в животе назначается этот анализ, в первую очередь для диагностики острого панкреатита (в 75% случаев этого заболевания обнаруживается многократно повышенный уровень фермента как в крови, так и в моче).
Для диагностики хронического панкреатита исследование этого фермента имеет меньшее значение: в этом случае альфа амилаза повышена намного реже. Более чем у половины пациентов ее уровень остается нормальным, а вот если исследовать фракции, то превышение активности Р-типа амилазы над S-типом даст большую пользу для диагностики хронического панкреатита.
Для уточнения диагноза паротита – воспаления слюнных желез. В этом случае в крови будет повышена S-фракция фермента.
Для контроля за лечением рака поджелудочной железы.
После операций в панкреатодуоденальной зоне.

Если происходит повреждение клеток поджелудочной или слюнной железы, содержимое их в больших количествах начинает всасываться в кровь, а также усиленно выводиться с мочой. Часть утилизируется в печени. При болезнях органов выделения (печени, почек) ее уровень также повышается.

Острый панкреатит. Повышенная альфа-амилаза определяется в самом начале приступа, достигает максимума через 4-6 часов и постепенно снижается через 3-4 дня. При этом уровень может превышать норму в 8-10 раз.
Обострение хронического панкреатита. При этом активность альфа амилазы увеличивается в 2-3 раза. (см. Лекарства при хроническом панкреатите).
Опухоли, камни, псевдокисты в поджелудочной железе.

Травма живота.
Состояние после операций на органах брюшной полости и забрюшинного пространства.
Приступ печеночной колики. При прохождении камня через общий желчный проток уровень фермента повышается в 3-4 раза, затем возвращается в норму через 48-72 часа.

Эпидемический паротит (свинка).
Бактериальный паротит.
Стоматит.
Невралгия лицевого нерва.
Сужение протока слюнной железы после лучевой терапии в области головы и шеи.

Почечная недостаточность – нарушается выведение амилазы почками, от этого она нарастает в крови.
Фиброз или цирроз печени с нарушением ее функции, так как клетки печени участвуют в метаболизме этого фермента.
Болезни кишечника: воспалительные процессы, кишечная непроходимость, перитонит. В результате этих состояний фермент усиленно всасывается в кровь.

Внематочная беременность.
Рак молочной железы.
Пневмония.
Туберкулез.
Рак легкого
Рак яичников.
Феохромоцитома.
Заболевания крови (миеломная болезнь).
Кетоацидоз при диабете.
Макроамилаземия – редкое врожденное состояние, когда амилаза образует соединения с крупными белками и поэтому не может фильтроваться почками.
Алкогольная интоксикация.
Прием некоторых лекарственных препаратов – глюкокортикоидов, опиатов, тетрациклина, фуросемида.

Выявление снижения этого фермента в крови имеет меньшую диагностическую ценность, чем повышение. Обычно такая ситуация свидетельствует о массивном некрозе продуцирующих секрет клеток поджелудочной железы при остром воспалении, или же уменьшением их количества при хроническом процессе.

Пониженная альфа амилаза в сыворотке может стать дополнительным критерием диагностики таких состояний:

Панкреонекроз.
Хронический панкреатит с выраженной ферментативной недостаточностью (у пациентов, длительно страдающих этим заболеванием).
Тяжелое течение гепатита.
Тиреотоксикоз.
Муковисцедоз – системное заболевание с поражением желез внешней секреции.

Снижение амилазы наблюдается при массивных ожогах, токсикозе беременных, сахарном диабете. Повышенный уровень холестерина и триглицеридов также может занижать показатели амилазы.

источник

Амилаза – это органическое белковое вещество (фермент) поджелудочной и слюнных желез. В процессе ферментации пищи амилаза исполняет функцию расщепления полисахаридов (крахмала и гликогена) до простых углеводов, содержащих моносахаридные остатки, иначе олигосахаридов.

При лабораторной микроскопии крови и мочи оценивается диастаза (панкреатическая α-амилаза, прошедшая фильтрацию в почечном аппарате). Амилаза в моче не определяется в рамках общего анализа. Исследование фермента назначается отдельно, для оценки состояния здоровья и работоспособности поджелудочной железы.

Показатель диастазы в биохимическом составе крови менее информативен для диагностики, поскольку в системный кровоток попадает незначительное количество вещества. В организме животных и человека активной является α-амилаза. Другие разновидности вещества β-амилаза и γ-амилаза содержатся в растениях.

Анализ мочи на амилазу назначается при наличии симптомов, сопровождающих воспалительные процессы в органах пищеварительного тракта:

функциональное расстройство кишечника с характерным газообразованием и болевым синдромом;
затруднительное и болезненное пищеварение (диспепсия);
беспричинная тошнота и рефлекторный выброс содержимого желудка (рвота);
боли в левой области живота на фоне субфебрильной температуры тела (37-38 °С);
учащенное мочеиспускание (поллакиурия) с незначительным выделением мочи.

Микроскопия альфа-амилазы регулярно проводится пациентам с хроническим панкреатитом, диабетикам, людям, страдающим заболеваниями почек, и онкобольным. Данные анализа используются при диагностике функциональных нарушений поджелудочной железы, сахарного диабета и преддиабетического состояния.

Лабораторная оценка содержания амилазы в моче проводится у взрослых пациентов и у детей (независимо от возраста). Высокая концентрация диастазы фиксируется в период острого проявления симптоматики (временной интервал составляет от 12 до 72 часов). Максимальной отметки показатели достигают через 24 часа после начала приступа.

Альфа-амилаза не имеет гендерной принадлежности, поэтому существенных различий в анализах мужчин и пробах, взятых у женщин, нет. Исключение составляет перинатальный период в жизни женщины. Вследствие смены гормонального статуса в женском организме происходит кардинальная перестройка, что отражается на количественном содержании гормонов и ферментов в биожидкостях (крови и урине).

Плановое определение концентрации амилазы производится в рамках первого и последнего скрининга. Незначительное превышение уровня диастазы во время беременности патологией не является. Очень высокие показатели указывают на воспалительный процесс. В этом случае женщине необходима госпитализация и подробное обследование.

По возрастной принадлежности низкий уровень панкреатического фермента является нормой для младенцев. У пожилых людей при условии отсутствия хронических патологий эндокринной системы диастаза в моче может снижаться вследствие возрастных особенностей организма. К анормальным изменениям это не относится.

Анализ имеет две разновидности:

Разовый сбор мочи. Пациенту необходимо собрать урину однократно, утром, и сдать ее в лабораторию.
Суточный диурез. Моча собирается на протяжении суток при каждом мочеиспускании в специальную емкость. Далее перемешивается, и часть биожидкости отправляется на исследование.

Второй вариант обеспечивает более высокую информативность результатов, поскольку содержание фермента в урине в течение дня нестабильно. Выбор разновидности исследования зависит от решения лечащего врача.

В ходе экспертизы исследуемый биоматериал вступает в реакцию с йодом и нагретым крахмалом. Индикатором концентрации фермента служит цветовой оттенок жидкости. Ознакомиться с результатами можно на следующий день после сдачи анализа.

Для получения объективных данных о содержании альфа-амилазы в моче необходимо придерживаться врачебных рекомендаций по сбору анализа и предварительной подготовке. В противном случае исследование покажет неверные значение, что отразится на дальнейшем лечении пациента.

Одинаковыми условиями для разового анализа и суточного диуреза являются:

приобретение в аптеке специального стерильного контейнера для мочи;
устранение из рациона соленых продуктов, острых маринадов, приправ и специй (минимум за 12 часов до сбора урины);
временное исключение из меню свеклы, спаржи, моркови, ревеня, ежевики из-за их особенности окрашивать мочу, спиртосодержащих напитков (за 24 часа);
отказ от диуретических лекарств, кортикостероидов, анаболических препаратов, оральных контрацептивов за (2-3 дня);
ограничение физической активности накануне сбора урины при разовом анализе, при суточном диурезе – на протяжении всех 24 часов;
проведение процедуры гигиены наружных половых органов непосредственно перед мочеиспусканием.

При разовом анализе сдавать на экспертизу необходимо среднюю порцию утренней мочи. Для этого вначале следует помочиться в унитаз, далее в специальную емкость, и затем – снова в унитаз. Контейнер плотно закрыть и доставить в лабораторию в течение 2-х часов. Суточный анализ начинается в 6 часов утра.

Первую порцию урины (после пробуждения) собирать не нужно, поскольку она содержит компоненты слизи. При всех последующих мочеиспусканиях урину необходимо собирать в одну большую тару. Собранный биоматериал должен храниться в холодильнике, в герметично закрытом виде. Спустя сутки вся собранная урина перемешивается.

Аптечный контейнер наполняется биожидкостью (для оценки достаточно 30 мл), закрывается крышкой и сдается в лабораторию. Гигиена половых органов является необходимой процедурой перед каждым мочеиспусканием на протяжении 24 часов. По рекомендации врача, пациент записывает общее количество урины, выделившееся за сутки, и основные съеденные за это время продукты.

У грудных детей правильно собрать мочу помогает специальный педиатрический мочеприемник, который прикрепляется между ножек малыша. После того, как младенец помочится, урину необходимо перелить в стерильный аптечный контейнер и герметично закрыть.

Для женщин обязательным условием является введение во влагалище тампона перед процедурой (альтернативой может служить спонджик), во избежание попадания в контейнер секрета влагалищных желез. Нельзя сдавать мочу во время фолликулярной фазы менструального цикла (период кровяных выделений).

Лабораторной величиной измерения концентрации диастазы в моче является Ед/л или Ед/ч. Норма амилазы в моче, собранной однократно, отличается от нормы суточного диуреза. Референсные значения для взрослых составляют:

разовый анализ – от 10 Ед/л до 490 Ед/л;
суточный диурез – от 10 Ед/л до 600 Ед/л.

Для ребенка грудного возраста нормативными показателями считаются от 5 Ед/л до 65 Ед/л. Увеличение активности фермента – это клинический признак острого состояния или рецидива хронических заболеваний органов пищеварения, слюнных желез, мочевыделительной и эндокринной систем.

Для установления точной причины повышения диастазы пациента направляют на общий и биохимический анализ крови и ряд процедур дополнительной диагностики. В зависимости от предполагаемого диагноза, назначается:

УЗИ органов брюшной полости;
расширенный анализ крови на определение толерантности к глюкозе и уровня гликированного гемоглобина, на уровень гормонов и ферментов.
ФГДС (фиброгастродуоденоскопия);
общий клинический и развернутый биохимический анализ мочи;
копрограмма (анализ кала);
обследование на томографе (МРТ, КТ).

Повышенная концентрация амилазы в урине может сигнализировать о развитии:

острого воспаления поджелудочной железы (панкреатита);
рецидива хронического панкреатита (возможного прогрессирования тяжелого осложнения болезни – панкреонекроза);
синдрома нарушения продвижения пищи по пищеварительному тракту (кишечной непроходимости);
сахарного диабета или сопутствующего заболеванию острого осложнения – диабетического кетоацидоза;
воспаления серозного покрова брюшины (перитонита);
язвенного или эрозивного поражения двенадцатиперстной кишки и желудка;
внематочной беременности;
злокачественных или доброкачественных опухолей в поджелудочной железе;
холелитиаза (желчнокаменной болезни) и уролитиаза (наличие конкрементов в мочевом пузыре и протоках);
ХПН (хронической почечной недостаточности);
алкогольной интоксикации;
паразитарных инвазий;
острого контагиозного поражения слюнных желез, поджелудочной железы, семенников (эпидемический паротит, иначе свинка);
острого и хронического аппендицита.

У женщин высокая диастаза фиксируется на фоне хронических гинекологических заболеваний. При подтверждении возможного диагноза устанавливается долгосрочный контроль над уровнем диастазы и других биохимических показателей. Если анализ показывает значительно сниженный уровень альфа-амилазы, значит, изменения связаны с дефицитом пищеварительного фермента.

В этом случае рассматриваются заболевания печени (гепатит, цирроз, рак), врожденная патология поджелудочной железы (муковисцидоз), ферментная недостаточность врожденного или приобретенного характера (ферментопатия). При сниженном содержании фермента бывает повышена активность щитовидной железы по производству гормонов. В этом случае диагностируется гипертиреоз.

Низкая концентрация α-амилазы наблюдается у пациентов в постоперационном периоде после хирургического вмешательства в органы брюшной полости. В особенности влияет частичная или полная панкреатэктомия (резекция поджелудочной железы). Сниженный показатель фермента не позволяет органам пищеварения полноценно перерабатывать и усваивать углеводы. Нарушается процесс метаболизма, развиваются хронические заболевания ЖКТ (желудочно-кишечного тракта).

Панкреатическая альфа-амилаза (диастаза) представляет собой пищеварительный фермент, под действием которого происходит переработка сложных углеводов (крахмала и гликогена). В анализе мочи амилаза является индикатором ферментативной функции поджелудочной железы и слюнных желез. Сбор урины для исследования α-амилазы производится двумя способами, каждому из которых соответствует норма содержания фермента.

Метод сбора	Расшифровка	Норма
разовый анализ	однократная порция утренней урины	от 10 Ед/л до 490 Ед/л
суточный диурез	общее количество мочи, выделенное за 24 часа	от 10 Ед/л до 600 Ед/л – для

Повышение диастазы в моче свидетельствует о наличии острых или хронических болезней эндокринной системы, органов системы пищеварения, почечного аппарата или слюнных желез. Заболевание может быть диагностировано по результатам лабораторного анализа либо пациента направляют на расширенное обследование, по итогам которого доктор определяет дальнейшую тактику лечения.

Сниженный показатель фермента указывает на нарушения метаболизма, заболевания печени и врожденные патологии. Не представляет опасности низкий уровень только для детей до года (нормативным показателем является от 5 Ед/л до 65 Ед/л). Уровень амилазы в моче – важнейший диагностический критерий, поэтому при самостоятельном сборе урины необходимо строго соблюдать врачебные рекомендации.

источник

Состояние здоровья человека зависит от многих причин. Оказывают влияние окружающая среда, экологические факторы, уровень жизни, питание. Острые случаи, хронически заболевания, подозрение на панкреатит – являются показаниями на проведение анализов. Проведя полное обследование можно определить, что именно в организме не так. Альфа-амилаза в крови – один из важных показателей, которые исследуются обязательно, сегодня мы узнаем что делать если она повышена или понижена.

Существует набор признаков, которые могут указывать на развитие или обострение сразу нескольких болезней. Понять, что это конкретно за заболевание, можно при помощи анализа на амилазу крови.

Амилаза – разлагает гликоген и крахмал до состояния мальтозы. Фермент гидролитический. Малая доля образуется в слюнных железах, большая часть – в поджелудочной железе. После синтеза поступает в ротовую полость или просвет двенадцатиперстной кишки и участвует в переваривании углеводов.

Выработка амилазы поджелудочной железой

Важная функция альфа-амилазы– получение простейших форм олигосахаридов. Для этого происходит расщепление крахмала. Из-за сложности структуры молекулы крахмала не всасываются в петлях кишечника. Из-за этого, от действий амилазы напрямую зависит то, насколько качественно впитываются углеводы из пищи.

Низкой амилазной активностью обладают яичники, тонкий и толстый кишечник, фаллопиевы трубы, печень.

В небольших количествах такой фермент крови присутствует практически во всех внутренних органах. В случае заболевания органов амилаза, входящая в их состав, начинает выделяться наружу. Таким образом она попадает в кровь.

Заболевания, кроме панкреатита, при которых уровень альфа-амилазы повышена: перитонит, перфоративная язва желудка, острый аппендицит, холецистит, постоперационный период после операций по вопросам порока сердца.

Болезни поджелудочной железы: панкреатит (острый, хронический, реактивный), кистозные образования, эпидемический паротит, закупорка протока поджелудочной железы, макроамилаземия, сахарный диабет, травматические поражения брюшной полости, опухоли яичников и легких, прерывание эктопической беременности, прием алкоголя, повреждения черепа.

Альфа-амилаза в крови при беременности, также имеет высокое содержание. Повышение показателя амилазы вызывает эпидемический паротит, которому чаще всего подвержены дети. В случае такого заболевания нарушается работа слюнных желез, этот процесс может спровоцировать попадание амилазы в кровь.

Повышение активности альфа-амилазы происходит быстро. При остром панкреатите через 4-6 часов после начала заболевания активность фермента увеличивается в 10, или даже 30 раз. Максимум достигается через 12 – 14 часов. Потом происходит быстрое снижение до уровня нормы альфа-амилазы. Показатель выравнивается на 2 – 6 день. Уровень повышения сывороточной амилазы не коррелирует с тяжестью панкреатита.

Фермент может образовывать крупные по размеру комплексы с иммуноглобулинами и другими белками плазмы (макроамилаза). Из-за этого она не проходит через почечные клубочки. Но при этом содержание фермента в сыворотке возрастает, а в моче наблюдается нормальная активность.

Для диагностики рака поджелудочной железы проведение данного анализа неинформативно. Альфа-амилаза в крови при этом остается нормальной, либо повышается незначительно.

В крови амилаза постоянно циркулирует. Железистые панкреатические клетки выделяют фермент. По всем сосудам он разносится с кровью. Частичное обезвреживание фермента происходит в печени. Почечный фильтр пропускает через себя те части фермента, которые не успели разрушиться. Там он концентрируется и накапливается, и выводится с мочой. Данный механизм положен в основу проведения анализов различных биологических жидкостей.

На результаты анализа крови не влияет альфа-амилаза, вырабатываемая слюнными железами. Активность ее намного меньше.

Определить уровень фермента можно с помощью биохимических исследований:

анализа мочи для выяснения уровня фермента в моче (анализ на диастазу);
анализа крови (на альфа-амилазу).

Активность мочи выше, чем амилазная активность плазмы крови. При сравнении одинковых объемов жидкости фермент находится в моче в более концентрированном состоянии. В лабораторных условиях способ анализа мочи используется чаще, чем биохимический анализ крови. Кроме того, забор крови более сложная процедура, требующая других клинических условий.

Кровь берут натощак утром. Кровь используется венозная. Если случай сложный – забор производится срочно, при этом учитывается объем съеденной пищи и время суток.

По результатам анализов крови выясняется, повышена альфа-амилаза или понижена, и принимается решение о проведении лечения.

В каждой лаборатории могут использоваться различные реагенты, поэтому результаты анализов могут быть неоднозначны. Следует обращать внимание на единицы измерения, указанные в анализах.

Норма альфа-амилазы в крови у детей: 3,3-8,9 мг/(с·л), или 0-220 Ед/л. У взрослых на литр крови содержится от 25 до 100 единиц. Показатели у мужчин и женщин одинаковы, с возрастом возможно повышение показателя до 70 единиц.

Панкреатическая амилаза содержится в объеме не более 50 единиц. Следует учитывать, что прием лекарств влияет на результаты анализов.

Крайне редко бывает понижение активности амилазы в крови.

При любом виде гепатита наблюдается понижение уровня амилазы

Показатели амилазы крови ниже нормы наблюдаются при ряде заболеваний, среди которых:

полное, а также частичное разрушение поджелудочной железы из-за панкреонекроза;
протекание в поджелудочной железе онкологических процессов. При этом практически не сохраняютсяв наличии клетки с нормальными функциями;
резекции поджелудочной железы. Частичное удаление или полное удаление дают понижение результата;
муковисцидоз – генетическое нарушение, в следствие которого нарушается ферментативная активность поджелудочной железы;
гепатит С (острая или хроническая форма). Происходящее нарушение углеводного обмена приводит к повышению нагрузки на ферментативные органы, и на амилазу в том числе. Некоторое время поджелудочная продолжает вырабатывать нормальное количество фермента. Дальше начинает замедляться процесс синтезирования альфа-амилазы. Именно это и отражается в анализе крови.

Если уровень альфа-амилазы повышен, то начинается восстановление всегда со строгого соблюдения принципов диеты. Только таким способом снижается нагрузка на пищеварительную систему.

Полезные продукты для нормализации амилазы

Рацион питания полностью исключает употребление жареных и острых блюд, кофе, копченостей, алкоголя, выпечки. Курение наносит огромный удар всему организму. Поэтому курение также попадает под запрет. В меню должны быть полезные продукты, с повышенным содержанием клетчатки. Рацион должен быть дробным.

Обычно диета дополняется медицинскими препаратами. Лечение снимает острые симптомы повышенной и пониженной альфа-амилазы. Далее следует период восстановления.

Ухудшение самочувствия или обострение хронических заболеваний требуют немедленного обследования врачом. Высокие концентрации фермента подлежат консультации гастроэнтеролога. Не стоит надеяться на скрытые мощности организма и откладывать визит к врачу.

источник

Биохимический анализ крови – нормы, значение и расшифровка показателей у мужчин, женщин и детей (по возрастам). Активность ферментов: амилаза, АлАТ, АсАТ, ГГТ, КФ, ЛДГ, липаза, пепсиногены и др.

Сайт предоставляет справочную информацию исключительно для ознакомления. Диагностику и лечение заболеваний нужно проходить под наблюдением специалиста. У всех препаратов имеются противопоказания. Консультация специалиста обязательна!

Ниже мы рассмотрим, о чем говорит каждый показатель биохимического анализа крови, каковы его референсные значения и расшифровка. В частности, речь пойдет о показателях активности ферментов, определяемых в рамках данного лабораторного теста.

Альфа-амилаза (амилаза) представляет собой фермент, который принимает участие в расщеплении крахмала пищевых продуктов до гликогена и глюкозы. Вырабатывается амилаза поджелудочной железой и слюнными железами. Причем амилаза слюнных желез представляет собой S-тип, а поджелудочной железы – Р-тип, но в крови имеются оба типа фермента. Определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой подсчет активности обоих типов фермента. Так как данный фермент вырабатывается поджелудочной железой, то определение его активности в крови используют для диагностики заболеваний этого органа (панкреатитов и др.). Кроме того, активность амилазы может свидетельствовать о наличии иных тяжелых патологий органов брюшной полости, течение которых приводит к раздражению поджелудочной железы (например, перитонит, острый аппендицит, кишечная непроходимость, внематочная беременность). Таким образом, определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой важный диагностический тест при разнообразных патологиях органов брюшной полости.

Соответственно, определение активности альфа-амилазы в крови в рамках биохимического анализа назначается в следующих случаях:

Подозрение или ранее выявленная патология поджелудочной железы (панкреатит, опухоли);
Желчнокаменная болезнь;
Эпидемический паротит (заболевание слюнных желез);
Острые боли в животе или травма живота;
Любые патологии органов пищеварительного тракта;
Подозрение или ранее выявленный муковисцидоз.

В норме активность амилазы крови у взрослых мужчин и женщин, а также у детей старше 1 года составляет 25 – 125 Ед/л (16 – 30 мккатал/л). У детей первого года жизни нормальная активность фермента в крови колеблется в пределах 5 – 65 Ед/л, что обусловлено низким уровнем выработки амилазы вследствие малого количества крахмалистой пищи в рационе грудного малыша.

Повышение активности альфа-амилазы в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

Панкреатит (острый, хронический, реактивный);
Киста или опухоль поджелудочной железы;
Закупорка протока поджелудочной железы (например, камнем, спайками и др.);
Макроамилаземия;
Воспалительный процесс или повреждение слюнных желез (например, при эпидемическом паротите);
Острый перитонит или аппендицит;
Перфорация (прободение) полого органа (например, желудка, кишечника);
Сахарный диабет (в период кетоацидоза);
Заболевания желчевыводящих путей (холецистит, желчнокаменная болезнь);
Почечная недостаточность;
Внематочная беременность;
Заболевания органов пищеварительного тракта (например, язвенная болезнь желудка или двенадцатиперстной кишки, кишечная непроходимость, инфаркт кишечника);
Тромбоз сосудов брыжейки кишки;
Разрыв аневризмы аорты;
Хирургические операции или травмы органов брюшной полости;
Злокачественные новообразования.

Снижение активности альфа-амилазы в крови (значения около нуля) может свидетельствовать о следующих заболеваниях:

Недостаточность поджелудочной железы;
Муковисцидоз;
Последствия удаления поджелудочной железы;
Острый или хронический гепатит;
Панкреонекроз (отмирание и распад поджелудочной железы в конечной стадии);
Тиреотоксикоз (высокий уровень гормоновщитовидной железы в организме);
Токсикоз беременных.

Аланинаминотрансфераза (АлАТ) представляет собой фермент, который переносит аминокислоту аланин с одного белка на другой. Соответственно, данный фермент играет ключевую роль в синтезе белков, обмене аминокислот и выработке клетками энергии. АлАТ работает внутри клеток, поэтому в норме его содержание и активность выше в тканях и органах, а в крови, соответственно, ниже. Когда активность АлАТ в крови повышается, это свидетельствует о повреждении органов и тканей и выходе фермента из них в системный кровоток. А так как наибольшая активность АлАТ отмечается в клетках миокарда, печени и скелетных мышц, то повышение активного фермента в крови свидетельствует о произошедшем повреждении именно этих, указанных тканей.

Наиболее выраженно активность АлАТ в крови повышается при повреждении клеток печени (например, при острых токсических и вирусных гепатитах). Причем активность фермента повышается еще до развития желтухи и других клинических признаков гепатитов. Несколько меньшее увеличение активности фермента наблюдается при ожоговой болезни, инфаркте миокарда, остром панкреатите и хронических патологиях печени (опухоль, холангит, хронический гепатит и др.).

Учитывая роль и органы, в которых работает АлАТ, показанием к определению активности фермента в крови являются следующие состояния и заболевания:

Любые заболевания печени (гепатиты, опухоли, холестаз, цирроз, отравления);
Подозрение на острый инфаркт миокарда;
Патология мышц;
Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно влияющих на этот орган;
Профилактические осмотры;
Обследование потенциальных доноров крови и органов;
Обследование людей, которые могли заразиться гепатитом вследствие контактов со страдающими вирусными гепатитами.

В норме активность АлАТ в крови у взрослых женщин (старше 18 лет) должна составлять менее 31 Ед/л, а у мужчин – менее 41 Ед/л. У детей до одного года нормальная активность АлАТ – менее 54 Ед/л, 1 – 3 лет – менее 33 Ед/д, 3 – 6 лет – менее 29 Ед/л, 6 – 12 лет – менее 39 Ед/л. У девочек – подростков 12 – 17 лет нормальная активность АлАТ составляет менее 24 Ед/л, а у юношей 12 – 17 лет – менее 27 Ед/л. У юношей и девушек старше 17 лет активность АлАТ в норме такая же, как у взрослых мужчин и женщин.

Повышение активности АлАТ в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

Острые или хронические заболевания печени (гепатит, цирроз, жировой гепатоз, опухоль или метастазы в печень, алкогольное поражение печени и др.);
Механическая желтуха (закупорка желчного протока камнем, опухолью и др.);
Острый или хронический панкреатит;
Острый инфаркт миокарда;
Острый миокардит;
Миокардиодистрофия;
Тепловой удар или ожоговая болезнь;
Шок;
Гипоксия;
Травма или некроз (отмирание) мышц любой локализации;
Миозиты;
Миопатии;
Гемолитическая анемия любого происхождения;
Почечная недостаточность;
Преэклампсия;
Филяриоз;
Прием лекарственных препаратов, токсичных для печени.

Повышение активности АлАТ в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

Дефицит витамина В₆;
Терминальные стадии печеночной недостаточности;
Обширное поражение печени (некроз или цирроз большей части органа);
Механическая желтуха.

Аспартатаминотрансфераза (АсАТ) представляет собой фермент, обеспечивающий реакцию переноса аминогруппы между аспартатом и альфа-кетоглутаратом с образованием щавелевоуксусной кислоты и глутамата. Соответственно, АсАТ играет ключевую роль в синтезе и распаде аминокислот, а также образовании энергии в клетках.

АсАТ, как и АлАТ, является внутриклеточным ферментом, так как работает преимущественно внутри клеток, а не в крови. Соответственно, концентрация АсАТ в норме в тканях выше, чем в крови. Наибольшая активность фермента отмечается в клетках миокарда, мышц, печени, поджелудочной железы, мозга, почек, легких, а также в лейкоцитах и эритроцитах. Когда же в крови повышается активность АсАТ, это свидетельствует о выходе фермента из клеток в системный кровоток, что происходит при повреждении органов, в которых имеется большое количество АсАТ. То есть активность АсАТ в крови резко возрастает при заболеваниях печени, остром панкреатите, повреждениях мышц, инфаркте миокарда.

Определение активности АсАТ в крови показано при следующих состояниях или заболеваниях:

Заболевания печени;
Диагностика острого инфаркта миокарда и других патологий сердечной мышцы;
Заболевания мышц тела (миозиты и др.);
Профилактические осмотры;
Обследование потенциальных доноров крови и органов;
Обследование людей, контактировавших с больными вирусными гепатитами;
Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно действующих на орган.

В норме активность АсАТ у взрослых мужчин составляет менее 47 Ед/л, а у женщин менее 31 Ед/л. Активность АсАТ у детей в норме различна в зависимости от возраста:

Дети младше года – менее 83 Ед/л;
Дети 1 – 3 лет – менее 48 Ед/л;
Дети 3 – 6 лет – менее 36 Ед/л;
Дети 6 – 12 лет – менее 47 Ед/л;
Дети 12 – 17 лет: юноши – менее 29 Ед/л, девушки – менее 25 Ед/л;
Подростки старше 17 лет – как у взрослых женщин и мужчин.

Повышение активности АсАТ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Острый инфаркт миокарда;
Острый миокардит, ревмокардит;
Кардиогенный или токсический шок;
Тромбоз легочной артерии;
Сердечная недостаточность;
Заболевания скелетных мышц (миозиты, миопатии, полимиалгии);
Разрушение большого количества мышц (например, обширные травмы, ожоги, некрозы);
Высокая физическая нагрузка;
Тепловой удар;
Заболевания печени (гепатиты, холестаз, рак и метастазы в печень и т.д.);
Панкреатиты;
Употребление алкоголя;
Почечная недостаточность;
Злокачественные новообразования;
Гемолитические анемии;
Большая талассемия;
Инфекционные заболевания, при течении которых повреждаются скелетные мышцы, сердечная мышца, легкие, печень, эритроциты, лейкоциты (например, септицемия, инфекционный мононуклеоз, герпес, туберкулез легких, тифоидная лихорадка);
Состояние после кардиохирургической операции или ангиокардиографии;
Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы в крови);
Кишечная непроходимость;
Лактоацидоз;
Болезнь легионеров;
Злокачественная гипертермия (повышенная температура тела);
Инфаркт почки;
Инсульт (геморрагический или ишемический);
Отравление ядовитыми грибами;
Прием лекарственных препаратов, негативно влияющих на печень.

Понижение активности АсАТ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Дефицит витамина В₆;
Тяжелые и массивные повреждения печени (например, разрыв печени, некроз большой части печени и т.д.);
Конечная стадия печеночной недостаточности.

Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ) также называется гамма-глутамилтранспептидазой (ГГТП), и представляет собой фермент, обеспечивающий перенос аминокислоты гамма-глутамила от одной белковой молекулы к другой. Данный фермент содержится в наибольшем количестве в мембранах клеток с секреторной или сорбционной способностью, например, в клетках эпителия желчных путей, печеночных канальцев, почечных канальцев, выводных протоков поджелудочной железы, щеточной каемки тонкого кишечника и т.д. Соответственно, данный фермент наиболее активен в почках, печени, поджелудочной железе, щеточной каемке тонкого кишечника.

ГГТ является внутриклеточным ферментом, поэтому в норме в крови его активность низка. А когда в крови повышается активность ГГТ, то это свидетельствует о повреждении клеток, которые богаты данным ферментом. То есть увеличенная активность ГГТ в крови характерна для любых заболеваний печени с повреждением ее клеток (в том числе при потреблении алкоголя или приеме лекарств). Причем данный фермент весьма специфичен для повреждений печени, то есть повышение его активности в крови позволяет с высокой точностью определить поражение именно этого органа, особенно когда другие анализы могут трактоваться неоднозначно. Например, если имеет место повышение активности АсАТ и щелочной фосфатазы, то это может быть спровоцировано патологией не только печени, но и сердца, мышц или костей. В таком случае определение активности ГГТ позволит идентифицировать больной орган, так как если его активность повышена, то и высокие значения АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлены поражением печени. А если активность ГГТ в норме, то высокая активность АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлена патологией мышц или костей. Именно поэтому определение активности ГГТ является важным диагностическим тестом для выявления патологии или повреждения печени.

Определение активности ГГТ показано при следующих заболеваниях и состояниях:

Диагностика и контроль за течением патологий печени и желчевыводящих путей;
Контроль эффективности терапии алкоголизма;
Выявление метастазов в печень при злокачественных опухолях любой локализации;
Оценка течения рака простаты, поджелудочной железы и гепатомы;
Оценка состояния печени при приеме препаратов, негативно влияющих на орган.

В норме активность ГГТ в крови у взрослых женщин составляет менее 36 Ед/мл, а у мужчин – менее 61 Ед/мл. Нормальная активность ГГТ в сыворотке крови у детей зависит от возраста и составляет следующие значения:

Младенцы до 6 месяцев – менее 204 Ед/мл;
Дети 6 – 12 месяцев – менее 34 Ед/мл;
Дети 1 – 3 года – менее 18 Ед/мл;
Дети 3 – 6 лет – менее 23 Ед/мл;
Дети 6 – 12 лет – менее 17 Ед/мл;
Подростки 12 – 17 лет: юноши – менее 45 Ед/мл, девушки – менее 33 Ед/мл;
Подростки 17 – 18 лет – как у взрослых.

При оценке активности ГГТ в крови нужно помнить, что активность фермента тем выше, чем больше масса тела человека. У беременных женщин в первые недели беременности активность ГГТ снижена.

Повышение активности ГГТ может наблюдаться при следующих заболеваниях и состояниях:

Любые заболевания печени и желчевыводящих путей (гепатиты, токсическое поражение печени, холангит, камни в желчном пузыре, опухоли и метастазы в печень);
Инфекционный мононуклеоз;
Панкреатиты (острые и хронические);
Опухоли поджелудочной железы, простаты;
Обострение гломерулонефритов и пиелонефритов;
Употребление алкогольных напитков;
Прием препаратов, токсичных для печени.

Кислая фосфатаза (КФ) представляет собой фермент, участвующий в обмене фосфорной кислоты. Вырабатывается практически во всех тканях, но наиболее высокая активность фермента отмечается в предстательной железе, печени, тромбоцитах и эритроцитах. В норме в крови активность кислой фосфатазы низкая, так как фермент находится в клетках. Соответственно, повышение активности фермента отмечается при разрушении богатых им клеток и выходе фосфатазы в системный кровоток. У мужчин половина кислой фосфатазы, определяемой в крови, вырабатывается предстательной железой. А у женщин кислая фосфатаза в крови появляется из печени, эритроцитов и тромбоцитов. А значит, активность фермента позволяет выявлять заболевания предстательной железы у мужчин, а также патологию системы крови (тромбоцитопении, гемолитическая болезнь, тромбоэмболии, миеломная болезнь, болезнь Педжета, болезнь Гоше, болезнь Ниманна-Пика и др.) у представителей обоих полов.

Определение активности кислой фосфатазы показано при подозрении на заболевания предстательной железы у мужчин и патологию печени или почек у представителей обоих полов.

Мужчины должны помнить, что анализ крови на активность кислой фосфатазы следует сдавать минимум через 2 суток (а лучше через 6 – 7 дней) после прохождения любых манипуляций, затрагивающих предстательную железу (например, массажа простаты, трансректального УЗИ, биопсии и т.д.). Кроме того, представители обоих полов также должны знать, что анализ на активность кислой фосфатазы сдается не ранее, чем через двое суток после инструментальных исследований мочевого пузыря и кишечника (цистоскопии, ректороманоскопии, колоноскопии, пальцевого исследования ампулы прямой кишки и т.д.).

В норме активность кислой фосфатазы в крови у мужчин составляет 0 – 6,5 Ед/л, а у женщин – 0 – 5,5 Ед/л.

Повышение активности кислой фосфатазы в крови отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

Заболевания предстательной железы у мужчин (рак простаты, аденома простаты, простатит);
Болезнь Педжета;
Болезнь Гоше;
Болезнь Ниманна-Пика;
Миеломная болезнь;
Тромбоэмболии;
Гемолитическая болезнь;
Тромбоцитопения, обусловленная разрушением тромбоцитов;
Остеопороз;
Заболевания ретикулоэндотелиальной системы;
Патология печени и желчевыводящих путей;
Метастазы в кости при злокачественных опухолях различной локализации;
Проведенные в течение 2 – 7 предшествующих дней диагностические манипуляции на органах мочеполовой системы (ректальное пальцевое исследование, сбор секрета простаты, колоноскопия, цистоскопия и т.д.).

Креатинфосфокиназа (КФК) также называется креатинкиназой (КК). Данный фермент катализирует процесс отщепления одного остатка фосфорной кислоты от АТФ (аденозинтрифосфорной кислоты) с образованием АДФ (аденозиндифосфорной кислоты) и креатинфосфата. Креатинфосфат важен для нормального протекания обмена веществ, а также сокращения и расслабления мышц. Креатинфосфокиназа имеется практически во всех органах и тканях, но больше всего этого фермента содержится в мышцах и миокарде. Минимальное количество креатинфосфокиназы содержится в головном мозге, щитовидной железе, матке и легких.

В норме в крови содержится небольшое количество креатинкиназы, а ее активность может увеличиваться при повреждении мышц, миокарда или головного мозга. Креатинкиназа бывает трех вариантов – КК-ММ, КК-МВ и КК-ВВ, причем КК-ММ – это подвид фермента из мышц, КК-МВ – подвид из миокарда, а КК-ВВ – подвид из мозга. В норме в крови 95 % креатинкиназы составляет подвид КК-ММ, а подвиды КК-МВ и КК-ВВ определяются в следовых количествах. В настоящее время определение активности креатинкиназы в крови подразумевает оценку активности всех трех подвидов.

Показаниями для определения активности КФК в крови являются следующие состояния:

Острые и хронические заболевания сердечно-сосудистой системы (острый инфаркт миокарда);
Заболевания мышц (миопатии, миодистрофии и др.);
Заболевания центральной нервной системы;
Заболевания щитовидной железы (гипотиреоз);
Травмы;
Злокачественные опухоли любой локализации.

В норме активность креатинфосфокиназы в крови у взрослых мужчин составляет менее 190 Ед/л, а у женщин – менее 167 Ед/л. У детей активность фермента в норме принимает следующие значения в зависимости от возраста:

Первые пять дней жизни – до 650 Ед/л;
5 дней – 6 месяцев – 0 – 295 Ед/л;
6 месяцев – 3 года – менее 220 Ед/л;
3 – 6 лет – менее 150 Ед/л;
6 – 12 лет: мальчики – менее 245 Ед/л и девочки – менее 155 Ед/л;
12 – 17 лет: юноши – менее 270 Ед/л, девушки – менее 125 Ед/л;
Старше 17 лет – как у взрослых.

Повышение активности креатинфосфокиназы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Острый инфаркт миокарда;
Острый миокардит;
Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, аритмия, нестабильная стенокардия, застойная сердечная недостаточность);
Перенесенные травмы или операции на сердце и других органах;
Острые повреждения головного мозга;
Кома;
Повреждение скелетных мышц (обширные травмы, ожоги, некроз, поражение электротоком);
Заболевания мышц (миозиты, полимиалгии, дерматомиозиты, полимиозиты, миодистрофии и др.);
Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы);
Внутривенные и внутримышечные инъекции;
Психические заболевания (шизофрения, эпилепсия);
Эмболия легочной артерии;
Сильные мышечные сокращения (роды, спазмы, судороги);
Столбняк;
Высокая физическая нагрузка;
Голодание;
Дегидратация (обезвоживание организма на фоне рвоты, поноса, обильного потения и т.д.);
Длительное переохлаждение или перегревание;
Злокачественные опухоли мочевого пузыря, кишечника, молочной железы, кишечника, матки, легких, предстательной железы, печени.

Понижение активности креатинфосфокиназы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Длительное нахождение в малоподвижном состоянии (гиподинамия);
Малая мышечная масса.

Подвид креатинкиназы КФК-МВ содержится исключительно в миокарде, в крови в норме его очень мало. Повышение активности КФК-МВ в крови наблюдается при разрушении клеток сердечной мышцы, то есть при инфаркте миокарда. Повышенная активность фермента фиксируется через 4 – 8 часов после инфаркта, максимума достигает через 12 – 24 часа, а на 3-и сутки при нормальном течении процесса восстановления сердечной мышцы активность КФК-МВ возвращается к норме. Именно поэтому определение активности КФК-МВ используется для диагностики инфаркта миокарда и последующего наблюдения за процессами восстановления в сердечной мышце. Учитывая роль и место нахождения КФК-МВ, определение активности этого фермента показано только для диагностики инфаркта миокарда и отличения этого заболевания от инфаркта легкого или сильного приступа стенокардии.

В норме активность КФК-МВ в крови у взрослых мужчин и женщин, а также детей составляет менее 24 Ед/л.

Повышение активности КФК-МВ наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Острый инфаркт миокарда;
Острый миокардит;
Токсическое повреждение миокарда вследствие отравления или инфекционного заболевания;
Состояния после травм, операций и диагностических манипуляций на сердце;
Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, застойная сердечная недостаточность, аритмия);
Эмболия легочной артерии;
Заболевания и повреждения скелетных мышц (миозиты, дерматомиозиты, дистрофии, травмы, операции, ожоги);
Шок;
Синдром Рейе.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции превращения лактата в пируват, а потому очень важный для выработки энергии клетками. ЛДГ содержится в норме и в крови, и в клетках почти всех органов, однако наибольшее количество фермента фиксируется в печени, мышцах, миокарде, эритроцитах, лейкоцитах, почках, легких, лимфоидной ткани, тромбоцитах. Повышение активности ЛДГ обычно наблюдается при разрушении клеток, в которых он содержится в большом количестве. А значит, высокая активность фермента характерна для повреждений миокарда (миокардитов, инфарктов, аритмий), печени (гепатиты и др.), почек, эритроцитов.

Соответственно, показаниями для определения активности ЛДГ в крови являются следующие состояния или заболевания:

Заболевания печени и желчевыводящих путей;
Повреждения миокарда (миокардиты, инфаркт миокарда);
Гемолитические анемии;
Миопатии;
Злокачественные новообразования различных органов;
Легочная эмболия.

В норме активность ЛДГ в крови у взрослых мужчин и женщин составляет 125 – 220 Ед/л (при использовании некоторых наборов реактивов норма может составлять 140 – 350 Ед/л). У детей нормальная активность фермента в крови различна в зависимости от возраста, и составляет следующие значения:

Дети младше года – менее 450 Ед/л;
Дети 1 – 3 года – менее 344 Ед/л;
Дети 3 – 6 лет – менее 315 Ед/л;
Дети 6 – 12 лет – менее 330 Ед/л;
Подростки 12 – 17 лет – менее 280 Ед/л;
Подростки 17 – 18 лет – как у взрослых.

Повышение активности ЛДГ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Период беременности;
Новорожденные до 10 дня жизни;
Интенсивные физические нагрузки;
Заболевания печени (гепатиты, цирроз, желтуха вследствие закупорки желчных протоков);
Инфаркт миокарда;
Эмболия или инфаркт легких;
Заболевания системы крови (острый лейкоз, анемии);
Заболевания и повреждения мышц (травмы, атрофии, миозиты, миодистрофии и др.);
Заболевания почек (гломерулонефрит, пиелонефрит, инфаркт почки);
Острый панкреатит;
Любые состояния, сопровождающиеся массивной гибелью клеток (шок, гемолиз, ожоги, гипоксия, сильное переохлаждение и др.);
Злокачественные опухоли различной локализации;
Прием лекарственных средств, токсичных для печени (кофеин, стероидные гормоны, цефалоспориновые антибиотики и др.), употребление алкоголя.

Понижение активности ЛДГ в крови наблюдается при генетическом нарушении или полном отсутствии субъединиц фермента.

Липаза представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции расщепления триглицеридов на глицерин и жирные кислоты. То есть липаза важна для нормального переваривания жиров, поступающих в организм с пищей. Фермент вырабатывается целым рядом органов и тканей, но львиная доля липазы, циркулирующей в крови, имеет происхождение из поджелудочной железы. После выработки в поджелудочной железе липаза поступает в двенадцатиперстную кишку и тонкий кишечник, где расщепляет жиры, поступившие с пищей. Далее, благодаря своему маленькому размеру, липаза через стенку кишки проходит в кровеносные сосуды и циркулирует в кровотоке, где продолжает расщеплять жиры на составляющие, усваивающиеся клетками.

Увеличение активности липазы в крови наиболее часто обусловлено разрушением клеток поджелудочной железы и выходом в кровоток большого количества фермента. Именно поэтому определение активности липазы играет очень важную роль в диагностике панкреатита или закупорки панкреатических протоков опухолью, камнем, кистой и т.д. Кроме того, высокая активность липазы в крови может отмечаться при заболеваниях почек, когда фермент задерживается в кровотоке.

Таким образом, очевидно, что показаниями к определению активности липазы в крови являются следующие состояния и заболевания:

Подозрение на острый или обострение хронического панкреатита;
Хронический панкреатит;
Желчнокаменная болезнь;
Холецистит острый;
Острая или хроническая почечная недостаточность;
Перфорация (прободение) язвы желудка;
Непроходимость тонкого кишечника;
Цирроз печени;
Травмы живота;
Алкоголизм.

В норме активность липазы в крови у взрослых составляет 8 – 78 Ед/л, а у детей – 3 – 57 Ед/л. При определении активности липазы другими наборами реактивов нормальное значение показателя составляет менее 190 Ед/л у взрослых и менее 130 Ед/л у детей.

Повышение активности липазы отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

Острый или хронический панкреатит;
Рак, киста или псевдокиста поджелудочной железы;
Алкоголизм;
Желчная колика;
Внутрипеченочный холестаз;
Хронические заболевания желчного пузыря;
Странгуляция или инфаркт кишечника;
Заболевания обмена веществ (сахарный диабет, подагра, ожирение);
Острая или хроническая почечная недостаточность;
Перфорация (прободение) язвы желудка;
Непроходимость тонкого кишечника;
Перитонит;
Эпидемический паротит, протекающий с поражением поджелудочной железы;
Прием лекарственных средств, вызывающих спазм сфинктера Одди (морфин, Индометацин, Гепарин, барбитураты и др.).

Понижение активности липазы отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

Злокачественные опухоли различной локализации (кроме карциномы поджелудочной железы);
Избыток триглицеридов в крови на фоне неправильного питания или при наследственных гиперлипидемиях.

Пепсиногены I и II представляют собой предшественников основного желудочного фермента пепсина. Они вырабатываются клетками желудка. Часть пепсиногенов из желудка попадает в системный кровоток, где их концентрация может быть определена различными биохимическими методиками. В желудке пепсиногены под влиянием соляной кислоты превращаются в фермент пепсин, который расщепляет поступившие с пищей белки. Соответственно, концентрация пепсиногенов в крови позволяет получить информацию о состоянии секреторной функции желудка и выявить тип гастрита (атрофический, гиперацидный).

Пепсиноген I синтезируется клетками дна и тела желудка, а пепсиноген II – клетками всех отделов желудка и верхней части двенадцатиперстной кишки. Поэтому определение концентрации пепсиногена I позволяет оценить состояние тела и дна желудка, а пепсиногена II – всех отделов желудка.

Когда концентрация пепсиногена I в крови снижена, это свидетельствует о гибели главных клеток тела и дна желудка, которые вырабатывают этот предшественник пепсина. Соответственно, низкий уровень пепсиногена I может свидетельствовать об атрофическом гастрите. Причем на фоне атрофического гастрита уровень пепсиногена II долгое время может оставаться в пределах нормы. Когда же концентрация пепсиногена I в крови повышена, то это свидетельствует о высокой активности главных клеток дна и тела желудка, а, значит, о гастрите с повышенной кислотностью. Высокий уровень пепсиногена II в крови свидетельствует о высоком риске язвы желудка, так как говорит о том, что секретирующие клетки слишком активно вырабатывают не только предшественники ферментов, но и соляную кислоту.

Для клинической практики большое значение имеет расчет соотношения пепсиногена I / пепсиногена II, так как этот коэффициент позволяет выявлять атрофические гастриты и высокий риск развития язвы и рака желудка. Так, при значении коэффициента менее 2,5 речь идет об атрофическом гастрите и высоком риске рака желудка. А при коэффициенте более 2,5 – о высоком риске язвы желудка. Кроме того, соотношение концентраций пепсиногенов в крови позволяет отличить функциональные расстройства пищеварения (например, на фоне стресса, неправильного питания и т.д.) от реальных органических изменений в желудке. Поэтому в настоящее время определение активности пепсиногенов с расчетом их соотношения является альтернативой гастроскопии для тех людей, которые по каким-либо причинам не могут пройти эти обследования.

Определение активности пепсиногенов I и II показано в следующих случаях:

Оценка состояния слизистой оболочки желудка у людей, страдающих атрофически гастритом;
Выявление прогрессирующего атрофического гастрита с высоким риском развития рака желудка;
Выявление язвы желудка и двенадцатиперстной кишки;
Выявление рака желудка;
Контроль за эффективностью терапии гастрита и язвы желудка.

В норме активность каждого пепсиногена (I и II) составляет 4 – 22 мкг/л.

Повышение содержания каждого пепсиногена (I и II) в крови наблюдается в следующих случаях:

Острый и хронический гастрит;
Синдром Золлингера-Эллисона;
Язва двенадцатиперстной кишки;
Любые состояния, при которых повышена концентрация соляной кислоты в желудочном соке (только для пепсиногена I).

Понижение содержания каждого пепсиногена (I и II) в крови наблюдается в следующих случаях:

Прогрессирующий атрофический гастрит;
Карцинома (рак) желудка;
Болезнь Аддисона;
Пернициозная анемия (только для пепсиногена I), которая также называется болезнью Аддисона-Бирмера;
Микседема;
Состояние после резекции (удаления) желудка.

Под одним и тем же названием «холинэстераза» обычно подразумеваются два фермента – истинная холинэстераза и псевдохолинэстераза. Оба фермента способны расщеплять ацетилхолин, являющийся медиатором в соединениях нервов. Истинная холинэстераза участвует в передаче нервного импульса и в большом количестве присутствует в тканях мозга, нервных окончаниях, легких, селезенке, эритроцитах. Псевдохолинэстераза отражает способность печени синтезировать белки и отражает функциональную активность этого органа.

В сыворотке крови присутствуют обе холинэстеразы, и поэтому определяется суммарная активность обоих ферментов. Вследствие этого определение активности холинэстеразы в крови используется для выявления пациентов, у которых миорелаксанты (препараты, расслабляющие мышцы) оказывают длительное действие, что важно в практике врача-анестезиолога для расчета правильной дозировки лекарств и недопущения холинергического шока. Кроме того, активность фермента определяется для выявления отравлений фосфорорганическими соединениями (многие сельскохозяйственные пестициды, гербициды) и карбаматами, при которых активность холинэстеразы снижается. Также при отсутствии угрозы отравления и плановой операции активность холинэстеразы определяется для оценки функционального состояния печени.

Показаниями для определения активности холинэстеразы являются следующие состояния:

Диагностика и оценка эффективности терапии любых заболеваний печени;
Выявление отравлений фосфорорганическими соединениями (инсектицидами);
Определение риска развития осложнений при плановых операциях с применением миорелаксантов.

В норме активность холинэстеразы в крови у взрослых составляет 3700 – 13200 Ед/л при использовании в качестве субстрата бутирилхолина. У детей с рождения и до полугода активность фермента очень низкая, с 6 месяцев и до 5 лет – 4900 – 19800 Ед/л, с 6 до 12 лет – 4200 – 16300 Ед/л, а с 12 лет – как у взрослых.

Повышение активности холинэстеразы наблюдается при следующих состояниях и заболеваниях:

Гиперлипопротеинемия IV типа;
Нефроз или нефротический синдром;
Ожирение;
Сахарный диабет II типа;
Опухоли молочных желез у женщин;
Язвенная болезнь желудка;
Бронхиальная астма;
Экссудативная энтеропатия;
Психические заболевания (маниакально-депрессивный психоз, депрессивный невроз);
Алкоголизм;
Первые недели беременности.

Понижение активности холинэстеразы наблюдается при следующих состояниях и заболеваниях:

Генетически обусловленные варианты активности холинэстеразы;
Отравление фосфорорганическими веществами (инсектициды и др.);
Гепатиты;
Цирроз печени;
Застойная печень на фоне сердечной недостаточности;
Метастазы злокачественных опухолей в печень;
Печеночный амебиаз;
Заболевания желчевыводящих путей (холангиты, холециститы);
Острые инфекции;
Легочная эмболия;
Заболевания скелетных мышц (дерматомиозит, дистрофия);
Состояния после хирургических операций и плазмафереза;
Хронические заболевания почек;
Поздние сроки беременности;
Любые состояния, сопровождающиеся снижением уровня альбумина в крови (например, синдром мальабсорбции, голодание);
Эксфолиативный дерматит;
Миелома;
Ревматизм;
Инфаркт миокарда;
Злокачественные опухоли любой локализации;
Прием некоторых лекарственных средств (оральные контрацептивы, стероидные гормоны, глюкокортикоиды).

Щелочная фосфатаза (ЩФ) представляет собой фермент, производящий расщепление эфиров фосфорной кислоты и принимающий участие в фосфорно-кальциевом обмене в костной ткани и печени. В наибольшем количестве содержится в костях и печени, а в кровоток поступает из этих тканей. Соответственно, в крови часть щелочной фосфатазы имеет костное происхождение, а часть – печеночное. В норме в кровоток щелочной фосфатазы поступает немного, а ее активность увеличивается при разрушении клеток костей и печени, что возможно при гепатитах, холестазе, остеодистрофии, опухолях костей, остеопорозе и т.д. Поэтому фермент является показателем состояния костей и печени.

Показаниями для определения активности щелочной фосфатазы в крови являются следующие состояния и заболевания:

Выявление поражений печени, связанных с закупоркой желчных путей (например, желчнокаменная болезнь, опухоль, киста, абсцесс);
Диагностика заболеваний костей, при которых происходит их разрушение (остеопороз, остеодистрофия, остеомаляция, опухоли и метастазы в кости);
Диагностика болезни Педжета;
Рак головки поджелудочной железы и почек;
Заболевания кишечника;
Оценка эффективности лечения рахита витамином Д.

В норме активность щелочной фосфатазы в крови у взрослых мужчин и женщин составляет 30 – 150 Ед/л. У детей и подростков активность фермента выше, чем у взрослых, вследствие более активных процессов обмена веществ в костях. Нормальная активность щелочной фосфатазы в крови у детей разного возраста следующая:

Дети младше 1 года: мальчики – 80 – 480 Ед/л, девочки – 124 – 440 Ед/л;
Дети 1 – 3 года: мальчики – 104 – 345 Ед/л, девочки – 108 – 310 Ед/л;
Дети 3 – 6 лет: мальчики – 90 – 310 Ед/л, девочки – 96 – 295 Ед/л;
Дети 6 – 9 лет: мальчики – 85 – 315 Ед/л, девочки – 70 – 325 Ед/л;
Дети 9 – 12 лет: мальчики – 40 – 360 Ед/л, девочки – 50 – 330 Ед/л;
Дети 12 – 15 лет: мальчики – 75 – 510 Ед/л, девочки – 50 – 260 Ед/л;
Дети 15 – 18 лет: мальчики – 52 – 165 Ед/л, девочки – 45 – 150 Ед/л.

Повышение активности щелочной фосфатазы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Заболевания костей с усиленным распадом костной ткани (болезнь Педжета, болезнь Гоше, остеопороз, остеомаляция, рак и метастазы в кости);
Гиперпаратиреоз (увеличенная концентрация гормонов паращитовидной железы в крови);
Диффузный токсический зоб;
Лейкозы;
Рахит;
Период заживления переломов;
Заболевания печени (цирроз, некроз, рак и метастазы в печень, инфекционные, токсические, лекарственные гепатиты, саркоидоз, туберкулез, паразитарные инфекции);
Закупорка желчевыводящих путей (холангиты, камни желчных протоков и желчного пузыря, опухоли желчевыводящих путей);
Дефицит кальция и фосфатов в организме (например, вследствие голодания или неправильного питания);
Цитомегалия у детей;
Инфекционный мононуклеоз;
Инфаркт легких или почек;
Недоношенные дети;
Третий триместр беременности;
Период быстрого роста у детей;
Заболевания кишечника (язвенный колит, энтерит, бактериальные инфекции и др.);
Прием препаратов, токсичных для печени (метотрексат, хлорпромазин, антибиотики, сульфаниламиды, большие дозы витамина С, магнезии).

Понижение активности щелочной фосфатазы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Гипотиреоз (дефицит гормонов щитовидной железы);
Цинга;
Тяжелая анемия;
Квашиоркор;
Дефицит кальция, магния, фосфатов, витаминов С и В₁₂;
Избыток витамина Д;
Остеопороз;
Ахондроплазия;
Кретинизм;
Наследственная гипофосфатазия;
Прием некоторых лекарственных препаратов, таких, как азатиоприн, клофибрат, даназол, эстрогены, оральные контрацептивы.

Автор: Наседкина А.К. Специалист по проведению исследований медико-биологических проблем.

источник