Альбумин. Данный белок, имеющий относительную молекулярную массу 65000 Д, синтезируется в печени. Концентрация альбумина в плазме крови поддерживается на высоком уровне благодаря относительной непроницаемости для этого белка стенок кровеносных сосудов. Этот концентрационный градиент важен для поддержания постоянства объема плазмы крови. Содержание в норме: 3,5 – 5,5 г% ( СИ : 33-55 / л ). Белок синтезируется в печени. Альбумин не содержит углеводных остатков, образован одной длинной полипептидной цепью с большим количеством дикарбоновых аминокислот, имеет отрицательный заряд. Поэтому удерживает много положительных ионов натрия и создает основную часть осмотического давления крови.
Уникальность его пространственной структуры заключается в том, что он способен формировать высоко и низко специфичные сайты для связывания различных молекул, он обратимо соединяется с билирубином, жирными кислотами, ионами кальция, хлора, лекарственными веществами. Структурно-функциональная изменчивость является источником дополнительных функциональных способностей, в частности возможности формирования буферной антиоксидантно – проксидантной системы.
Определение его концентрации в сыворотке крови является важным диагностическим показателем в лабораторной практике. Снижение концентрации приводит к выраженному нарушению метаболизма. Гипоальбуминемия вызывается следующими факторами:
— ослаблением синтеза альбуминов биоэнергетических процессов, истощением ферментных систем;
— нарушением утилизации белка тканями при одновременном повышении его распада;
— нарушением динамического равновесия белков крови и тканей;
— использованием белка для энергетических целей при нарушении энергетического и углеводного метаболизмов;
— пропотеванием альбуминов в межтканевые пространства в силу повышенной проницаемости клеток эндотелия капиляров;
— потерей белка через почки, раневые и ожоговые поверхности;
— нарушением усвоения белка вследствие поражения желудочно-кишечного тракта.
Лизоцим – белок, секретируется во всех организмах, начиная с вирусов, кончая человеком. Имеется в сыворотке крови человека, в слезах, секретах из носа. Белок с м.м. 14000Д. Действует на пептидогликаны гр+ бпктерий, поэтому называют мурамидазой, т.е.расщепляет основное вещество клеточной стенки – муреин. Гидролизует 1,4 гликозидные связи между N — ацетилмурамовой и N – ацетилглюкозамином. Установлена его третичная структура. Это глобулярный белок из 129 аминокислот, содержит 4 дисульфидных мостика. 30 % это альфа – спираль, 70% — бетта структура. Лизоцим быстро синтезируется, накапливается в лизосомах и поступает в среду в зависимости от различных стимулов. Особенно велика его активность на слизистых оболочках. В сыворотке крови менеее активен из — за самоассоциации в гуморальной среде. Но он придает сыворотке крови 50 % бактерицидность. Лизоцим повышает свертываемость крови, способен связывать биогенные амины и другие БАВ, участвует во многих физиологических процессах, способствует выработке антител.
С – реактивный белок ( СРБ )— свое название получил за способность вступать в реакцию преципитации с С – полисахаридом пневмококков. В сыворотке крови здоровых людей его мало – до 5 мг/ мл. Обнаруживается при многих заболеваниях, которые сопровождаются воспалением, некрозом тканей, он самый чувствительный маркер, увеличивается в 20 – 100 раз и до 1000 в первые 6 – 8 часов. Имеет важное диагностическое значение при ревматизме, инфаркте миокарда и является в этом случае более чувствительным тестом, чем РОЭ, лейкоцитоз.
СРБ может находиться в виде пентапексина, имея в составе 5 одинаковых негликозилированных субъединиц, нековалентно связанных друг с другом с м.м. 100 000 Д, а также в виде нео СРБ. Пентамер СРБ переходит в мономер – нео СРБ, который индуцирует воспалительный процесс. Он является мультифункциональным белком острой фазы, играет решающую роль при воспалении, в защите от чужеродных антигенов, в аутоиммунных процессах: он связывается с бактериальными полисахаридами, гликолипидами и это ведет к активации по классическому пути системы комплемента, участвует в регуляции функции иммунокомпетентных клеток. СРБ активирует моноциты, регулирует функцию нейтрофилов, усиливает фагоцитоз, индуцирует хемотаксис и выработку супероксидазы.
Гаптоглобин ( Нр ) –гликопротеид, образует прочный комплекс с гемоглобином и таким образом предохраняет организм от потери железа. Нр составляет 1,2 – 1,4 % общего количества протеинов сыворотки. Доказано 2 типа гаптоглобина: Нр 1- 1 с м.м. 85 тыс Д, константой седиментации 4,5 S и Нр 11 с м.м. 165 тыс. Д, константой седиментации 7 S. Тип Нр 1-1 у гомозигот, химически однороден, он способен связывать одну молекулу гемоглобина (Нb), а Нр 2 – 2 гомозиготный и Нр 2-1 гетерозиготный связывают по 2 молекулы гемоглобина. Молекулярный вес комплекса Нр . Hb 1-1 155 тыс Д, а вес комплексов Нр. Нb 2-2 и Нр.Нb 2-1 по 310- тыс Д. Наследование Нр зависит от 2 –х аутосомных генов Нр 1 и Нр 2, которые образуют белки из 2- х типов пептидных цепей: а и В- цепи. В- цепь обладает одинаковой для всех фенотипов подвижностью, а-цепь меняющаяся в зависимости от типа Нр: а1 –цепь обладает высокой подвижностью, а2 –медленной. У гомозигот Нр 1-1 – только а 1 цепь, Нр 2-2 только а2 цепь, а у гетерозигот Нр 1-2 есть и а1 и а2 цепи в равном соотношении. Типы передаются по наследству, поэтому фенотипирование используют в судебно-медицинской практике.
Гаптоглобин является реактантом острой фазы, неспецифически увеличивается его содержание на различные патологические стимулы. Он комплексируется со многими веществами, которые образуются при распаде клеток, является естественным ингибитором катепсина В. Комплекс Нр.Нb является пероксидазой, вместе с церулоплазмином тормозит перекисное окисление.
Церулоплазмин ( Ср) —медьсодержащий гликопротеид плазмы крови, обладает четвертичной структурой, состоит из 8 субъединиц. В Ср входит 6-7 ионов меди, это 95% всей меди организма, Ср ее транспортирует и медь играет существенную роль в образовании четвертичной структуры. В формировании активного центра. Выявлен генетический полиморфизм Ср. Основным источником синтеза Ср является печень, но и некоторые ткани также способны его вырабатывать: лимфоциты, клетки селезенки, ткани мозга, бронхов. Синтезируется Ср геном протяженностью в 65 кб , он находится в 3 хромосоме, содержит 20 экзонов.
— является ферроксидазой – окисляет 2-х валентное железо до 3-х валентного , которое встраивается в трансферрин. Трансферрин транспортирует железо в костный мозг, где происходит синтез гема. Таким образом Ср способствует кроветворению феррооксидазной активностью;
— обладает антиоксидантным действием, он усиливая связывание окисленных ионов железа с трансферрином – исключает их из реакции перекисного окисления, Ср удаляет радиотоксины, сохраняет систему кроветврорения и таким образом повышает выживаемость организма;
— Ср значительно увеличивается в сыворотке крови при различных инфекционных заболеваниях, оказывает противовоспалительное действие;
— Ср регулирует уровень биогенных аминов в организме, участвует в метаболизме биогенных аминов – медиаторов нервной системы, регулирует уровень норадреналина, адреналина, серотонина.
Трансферрин ( Тf) –железосодержащий гликопротеид с м.м. 76-80 кДа. Молекула скручена и имеет 2 глобулярных домена, в каждом имеется сайт для связывания железа. Комплекс метталл-белок устойчив. Синтез осуществляется с гена трансферрина, который находится в 3 хромосоме, синтезируется в гепатоцитах. Трансферрин получает жнлезо от гемоглобина. Старые эритроциты захватываются макрофагами, которые освобождают железо из протопорфиринового кольца путем действия гемоксикиназы и отдают его трансферрину.
Трансферрин находится при электрофорезе в В – глобулиновой фракции, встречается в 3-х и более генетических состояниях. Комплекс трансферрина с железом окрашивается в оранжевый цвет, здесь железо находится в 3-х валентной форме. Концентрация у здоровых людей от 200 до 400 мг%. Выявлено 19 типов Тf, различающихся по величине заряда белков молекулы, аминокислотному составу и числу молекул сиаловых кислот. Типы связаны с наследственными особенностями. В норме Тf насыщен железом на 1/ 3, дополнительное количество железа, которое может связаться с трансферрином, составляет ненасыщенную (латентную) железосвязывающую способность сыворотки крови.
В плазме здорового человека трансферрин может находиться в 4-х молекулярных формах: 1. Апотрансферрин- не связанный с железом; 2. Моножелезистый трансферрин С – железо занимает один сайт для связывания в С терминальном домене. 3. Моножелезистый трансферрин N – железо только в N сайте. 4. Дижелезистый трансферрин – железо в С и N доменах.
Сывороточный трансферрин является источником железа для всех клеток тела. Для поступления железа в клетки есть специальные механизмы – рецептор трансферриновый, он состоит из 2-х доменов с м.м. 180 кДа . На каждом домене возможно связывание 2-х молекул трансферрина. Уровень экспрессии рецептора отражает потребности клетки в поглощении железа, которые определяются скоростью клеточного деления. При присоединении трансферрина к рецептору комплекс подвергается эндоцитозу и железо освобождается от трансферрина при низком рН. Затем железо через эндосомальную мембрану транспортируется во внутриклеточный пул железа, а комплекс апотрансферрин — рецептор с помощью анутриклеточных везикул возвращается на наружную поверхность клетки. Рецептор остается включенным в мембрану, а апотрансферрин освобождается в окружающую среду.
Повышение уровня трансферрина наблюдается при дефиците железа, оно может предшествовать развитию анемии Понижение уровня трансферрина отмечается при многих хронических процессах, при циррозе печени, потери белка при ожогах, нефротическом синдроме и гастроэнтеритах, злокачественных опухолях.
Гемоглобин– в своем составе тоже содержит железо, составляет молекулярную основу дыхательной функции крови, транспортирует кислород и углекислый газ. Молекулярный вес равен 66 кДа, форма молекулы шарообразная. В воде гемоглобин хорошо растворяется. Гемоглобин состоит из белка глобина и гемма (ферропротопорфирина) нековалентно связанных между собой. Гемм представляет плоскую молекулу, в которой ион железа в центре ядра протопорфирина. Белок гемоглобина – глобин состоит из 2-х альфа и 2-х В- цепей, т.е. составляет тетрамер внутри полость, в нее обращены неполярные группы аминокислот. Они защищают молекулу изнутри от контакта с водой и стабилизируют молекулу в целом. Уровень гемоглобина в норме составляет 132-164 г/л , повышается при гипоксии, при хронической легочной недостаточности. Врожденных пороках сердца, при потери жижкости организмом, при отравлении угпрным газом. Снижается при расстройстве всасывательной способности железа, при острых кровотечениях, при гемолизе, остомиеломах, фиброзе, остеобластах, раке, поражениях почек.
Миоглобин – хромпоротеид, содержащийся в миокарде и скелетной мускулатуре, поэтому увеличивается его содержание в крови при инфаркте миокарда и при повреждении мышц. Значение его определения имеет в первые часы инфаркта миокарда ( ИФМ), особенно при атипическом течении, в этом случае увеличение миоглобина происходит через 2-3 часа у 92 % больных, через 5 часов у 100%. Снижение концентрации происходит по разным типам, что имеет прогностическое значение. 1 тип – литический – характеризуется одним пиком повышения концентрации с постепенным снижением к 16-36 часам. Он характерен для неосложненного течения ИФМ. Тип 11 – гектический протекает в форме скачкообраазных изменнений от высоких цифр до нормы в первые 24 часа. Тип 111 –постоянный характеризуется постоянным высоким содержанием миоглобина с небольшими колебаниями. Наблюдается при осложненном тромбоэндокардитом ИФМ.
Компоненты системы комплемента – это не один белок, а сложная система белков, включающая около 20 взаимодействующих компонентов: С1, С2, С3. С9, фактор В, фактор D и ряд регуляторных белков. Все эти компоненты – растворимые белки с м.м. от 24000 до 400 000Д, циркулирующие в крови и тканевой жидкости. Большинство из них не активны до тех пор, пока не будут приведены в действие или в результате иммунного ответа (с участием антител), или непосредственно внедрившимся микроорганизмом.
Один из возможных результатов активации комплемента — последовательное объединение так называемых поздних компонентов ( С5, С6, С6, С7, С8 и С9) в большой белковый комплекс. Вызывающий лизис клеток ( литический, или мембранатакующий, комплекс). Агрегация поздних компонентов происходит в результате ряда последовательных реакций протеолитической активации с участием ранних компонентов (С1, С2, С3, С4, фактора в и фактора D). Большинство этих ранних компонентов – проферменты. Последовательно активируемые путем протеолиза. Когда какой-либо из этих проферментов расщепляется, он становится активным протеолитическим ферментом и расщепляет следующий профермент, и т.д. Так как многие из активированных компонентов прочно связываются с мембранами, большинство этих событий происходит на поверхности клеток.
Центральный компонент этого протеолитического каскада С3 компонент. Его активация путем расщепления представляет собой главную реакцию всей цепи системы комплемента. Он может быть активирован классическим и альтернативным путем. В обоих случаях С3 расщепляется С3 конвертазой. Два разных пути приводят к образованию разных С3 конвертаз. С3 конвертаза расщепляет С3 на 2 фрагмента – большой С3b и С3а. С3b – связывается с мембраной клетки мишени и с С3 конвертазой. В результате образуется большой ферментный комплекс с измененной специфичностью — С 5 конвертаза. Затем С5 конвертаза расщепляет С5 и тем самым инициирует сборку литического комплекса из поздних компонентов от С5 до С 9. Каждый активированный фермент расщепляет много молекул следующего профермента. Каскад активации ранних компонентов действует как усилитель: каждая молекула активированная в начале всей цепи, приводит к образованию множества литических компонентов.
Функции белков системы комплемента: 1. Опсонизирующая – т.е .присоединение к м.о. различных молекул, которые являются лигандами и к ним присоединяются мононуклеарные клетки с определенными рецепторами- все это усиливает фагоцитоз. 2. Участие в воспалительных реакциях, активация системы комплемента приводит к выделению из тканевых базофилов БАВ, которые стимулируют воспалительную реакцию. 3. С3а способен вызывать миграцию нейтрофилов к месту воспаления, индуцировать их прикрепление к эндотелию сосудов, вызывать в них развитие респираторного взрыва и дегрануляцию. 4. С5а содействует хемотаксису, агрегации и дегрануляции нейтрофилов и образованию свободных радикалов кислорода. 5. Цитотоксическая или литическая функция. В конечой стадии активации комплемента образуется мембраноатакующий комплекс (МАК), который атакует мембрану бактериальной клетки и разрушает ее.
Альфа 2 – макроглобулин – ингибитор протеаз, регулирует активность различных протеолитических ферментов ( Каждая субъединица имеет по две полипептидные цепитрипсин, химотрипсин, тромбин, калликреин, плазмин). Альфа макроглобулин существенно отличается от других белков сыворотки крови. Это гликопротеид м.м. 716000 – 725 000Д, состоит из 2-х субъединиц нековалентно связанных. В молекуле имеется кальций и магний. Альфа2 макроглобулин устойчив к действию температуры, чувствителен к кислым реакциям среды. При температуре 40 градусов С активность сохраняется. Синтезируется в печени, присутствует в сыворотке крови, во внеклеточной, синовиальной, амниотической, спинномозговой, лимфатической жидкости. Потеря этого белка приводит к летальному исходу.
На долю альфа 2 макроглобулина приходится до 12% ингибиторной активности крови. Образование комплекса между ферментом и ингибитором – это сложная многоступенчатая реакция. На первом этапе активная протеаза реагирует с альфа 2 макроглобулином, образуется непрочная связь, на 11 этапе фермент расщепляет пептидную связь и это приводит к конформационному изменению альфа 2 макроглобулина, а на 111 этапе протеаза ковалентно присоединяется к особому участку в молекуле альфа 2 макроглобулина. Это приводит к образованию компактной структуры, к фактическому захвату протеазы и ее блокированию, т.е. как бы альфа макроглобулин ловит в свою ловушку фермент и лишает протеазы протеолитической активности, поэтому его называют рестриктор протеаз, а не ингибитор.
Альфа 2 макроглобулин влияет на способность макрофагов и нейтрофилов мигрировать в участки воспаления и на синтез различных медиаторов. Ингибирует активность естественных клеток киллеров. Альфа 2 макроглобулин способен связываться с мембранами клеток РЭС, лимфоцитами, макрофагами. Белок изменяет реакции лимфоцитов на чужеродные антигены, лимфокины. Имея широкую специфичность в отношении различных протеаз, выполняет защитные функции, инактивируя большинство протеаз, которые при патологии накапливаются. Он может образовывает защитный барьер против патогенных микроорганизмов и паразитов, которые выделяют протеолитические ферменты.
Уровень альфа 2 макроглобулина снижается при вирусном гепатите, на ранних стадиях ожоговой болезни. Увеличение отмечается при нефротическом синдроме, у больных сахарным диабетом. Особая роль белка имеется при злокачественных опухолях. При далеко зашедшем процессе снижается его уровень в 2- 5 раз на фоне повышения массы опухоли.
Фибриноген –гликопротеин с м.м. 340000Д, состоит из 3-х тысяч аминокислот, имеет 2 димера в каждом 3 полипептидных цепи. Фибриноген вырабатывается паренхимными клетками печени и поступает в кровь. Фибриноген под влиянием тромбина превращается в фибрин по типу протеолитического дробления молекулы. Сначала тромбин отщепляет от молекулы фибриногена 2 пептида А, образуя неполноценные мономеры фибрина – дез А мономеры. Затем отщепляются 2 пептида В. Возникают А-В мономеры или полные мономеры фибрина.
Фибринопептиды А иногда появляются в крови – это говорит о внутрисосудистом свертывании крови. Оставшаяся молекула фибриногена – фибрин – мономер приобретает способность соединяться с себе подобными и образовывать фибрин — полимер, который представляет гель. Сборка мономеров проходит этапы формирования димеров, которые в продольном и поперечном сшивании образуются полимеры фибрина – протофибриллы, а затем нити фибрина. Тромб из такого фибрина легко растворяется фибринолизином и он не может обеспечить полноценный гомеостаз. Это бывает причиной кровоточивости и плохого заживления ран.
2.4. Определение некоторых индивидуальных белков сыворотки крови
2.4.1. Определение гаптоглобина
Принцип метода: сывороточный гаптоглобин образует с раствором гемоглобина комплекс, осаждаемый риванолом. По уровню оставшегося в растворе гемоглобина фотометрически определяют содержание гаптоглобина в сыворотке крови.
1. Риванол. К 100 мг риванола добавить 15 мл дистиллированной воды, встряхнуть до полного растворения.
2. Гемоглобин. К 100 мг гемоглобина добавить 10 мл дистиллированной воды, встряхнуть и центрифугировать 10 минут при 3000 об/мин для удаления агрегатов.
3. раствор сульфата аммония 10 %.
Ход определения: Для проведения исследования необходимо поставить 3 пробы: опытную, контрольную и стандартную.
В опытную пробу вносят 0,3 мл дистиллированной воды, 0,5 мл негемолизированной сыворотки, 0,2 мл раствора гемоглобина и перемешивают.
В контрольную пробу вносят 0,5 мл дистиллированной воды, 0,5 мл сыворотки крови и перемешивают. Обе пробы инкубируют 10 минут при комнатной температуре, после чего добавляют по 3 мл раствора риванола.
В стандартную пробу вносят 2,8 мл дистиллированной воды и 0,2 мл гемоглобина, перемешивают. Через 5 минут все три пробы центрифугируют при 3000 об/ мин в течение 6-7 минут. К надосадочной жидкости добавляют 0,2 мл 10 %-ного раствора сульфата аммония и инкубируют 60 минут при комнатной температуре.
Далее измеряют оптическую плотность опытной, контрольной и стандартной проб по отношению к дистиллированной воде в кюветах с толщиной слоя жидкости 5 мл на ФЭК (зеленый светофильтр, № 6)
Оценка результата; расчет ведут по формуле:
Х = ((Ес — (Ео — Ек) х2) / Ес, ЭТО надо исправить
где Х — концентрация гаптоглобина г/л; Ес, Ео, Ек – оптическая плотность стандартной, опытной, контрольной проб.
Содержание гаптоглобина в сыворотке крови составляет 0,4-1,8 г/ л .
Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:
Лучшие изречения: Увлечёшься девушкой-вырастут хвосты, займёшься учебой-вырастут рога 9816 — 
| 7682 — 
или читать все.
193.124.117.139 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.
Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)
очень нужно
источник
Общий белок в сыворотке крови – это концентрация альбуминов и глобулинов жидкой составляющей крови в сумме, выраженная количественно. Измеряется этот показатель в гр/литр.
Белок и белковые фракции состоят из сложных аминокислот. Белки крови принимают участие в различных биохимических процессах нашего организма и служат для транспортировки питательных веществ (липидов, гормонов, пигментов, минеральных веществ и т.д.) или же лекарственных составляющих к различным органам и системам.
Также они осуществляют роль катализаторов и выполняют иммунную защиту организма. Общий белок служит для поддержания постоянной рН среды циркулирующей крови и принимает активное участие в свертывающей системе. За счет белка все компоненты крови (лейкоциты, эритроциты, тромбоциты) присутствуют в сыворотке во взвешенном состоянии. Именно белок определяет наполнение сосудистого русла.
По общему белку можно судить о состоянии гемостаза, т.к. за счет белка кровь обладает таким характеристиками как текучесть и имеет вязкую структуру. Именно от этих качеств крови зависит работа сердца и в целом сердечно-сосудистой системы.
Исследование общего белка крови относится к биохимическому анализу и является одним из главных показателей для диагностики различных заболеваний, также он включен в обязательный перечень исследований при диспансеризации для некоторых групп населения.
| категория | Норма /женщины | Норма/ мужчины |
| Новорожденные | 42-62 г/л | 41-63 г/л |
| Дети до 1 года | 44-79 г/л | 47-70 г/л |
| Дети от 1 года до 4 лет | 60-75 г/л | 55-75 г/л |
| Дети от 5 лет до 7 лет | 53-79 г/л | 52- 79 г/л |
| Дети от 8 лет до 17 лет | 58-77 г/л | 56-79 г/л |
| Взрослые 22-34 года | 75 — 79 г/л | 82-85 г/л |
| Взрослые 35-59 лет | 79-83 г/л | 76-80 г/л |
| Взрослые 60-74 года | 74-77 г/л | 76-78 г/л |
| Старше 75 лет | 69-77 г/л | 73-78 г/л |
Определяют общий белок крови в обязательном порядке при диагностике:
- заболеваний почек, заболеваний печени
- острых и хронических инфекционных процессов различного характера
- ожогах, онкологических заболеваниях
- нарушениях процессов обмена веществ, анемии
- нарушениях питания и истощениях, заболеваниях ЖКТ — для оценки степени нарушения питания
- ряда специфических заболеваний
- как 1 этап в комплексном обследовании состояния здоровья пациента
- для оценки резервов организма перед оперативным вмешательством, лечебными процедурами, приемом лекарственных препаратов, эффективности лечения и определения прогноза текущего заболевания
Показания общего белка крови позволяет оценить состояние пациента, функцию его органов и систем в работе по поддержанию правильного белкового обмена, а также определить рациональность питания. В случае отклонения от нормального значения, специалист назначит дальнейшее обследование для выявления причины заболевания, например, исследование белковых фракций, которые могут показать процентное соотношение альбуминов и глобулинов в сыворотке крови.
Отклонения от нормы могут быть:
- Относительные отклонения связаны с изменением количества воды в циркулируемой крови, например, при инфузионных вливаниях или, наоборот, при избыточном потоотделении.
- Абсолютные вызваны изменением скорости белкового обмена. Они могут быть вызваны патологическими процессами, влияющими на скорость синтеза и распада белков сыворотки крови или физиологическими, например беременностью.
- Физиологические отклонения от нормы общего белка в сыворотке крови не связаны с болезнью, а могут быть вызваны приемом белковой пищи, длительным постельным режимом, беременностью, периодом лактации или изменением водной нагрузки и тяжелой физической работой.
Пониженные показатели общего белка в крови называется гипопротеинемией. Такое состояние может наблюдаться при патологических процессах, например, таких как:
- паренхиматозные гепатиты
- хронические кровотечения
- анемии
- потеря белка с мочой при болезнях почек
- диеты, голодания, недостаточное употребление белковых продуктов
- усиленный распад белка связанный с нарушением обменных процессов
- интоксикации различного характера
- лихорадки.
Отдельно следует отметить физиологические гипопротеинемии, т.е. состояния не связанные с протеканием патологических процессов (болезнью). Снижение общего белка в крови может наблюдаться:
- в последнем триместре беременности
- в период лактации
- при длительных тяжелых нагрузках, например при подготовке спортсменов к соревнованиям
- при длительной гиподинамии, например, у лежачих больных
Симптоматически снижение концентрации общего белка в крови может выражаться появлением отеков тканей. Этот симптом обычно появляется при значительном понижении общего белка, ниже 50 г/л.
Значительное повышение концентрации общего белка в крови называется гиперпротенинемией. Это состояние не может наблюдаться при нормальных физиологических процессах, а значит, развивается только при наличии патологии, при которой происходит образование патологических белков.
Например, повышение общего белка в крови может свидетельствовать о развитии инфекционного заболевания или состояния, при котором происходит обезвоживание организма (ожоги, рвота, понос и т.д.).
Повышение общего белка не может быть случайным, в этом случае рекомендуется как можно быстрее обратиться за помощью к доктору для дальнейшего обследования. Только специалист может установить причину, поставить верный диагноз и назначить эффективное лечение.
Заболевания, при которых происходит снижение и повышение общего белка в крови:
| Пониженный общий белок крови | Повышенный общий белок крови |
|
|
- Особой подготовки сдача биохимических анализов, в том числе и общего белка не требует, однако следует помнить, что сдаются они утром натощак. Предыдущий прием пищи должен быть не позднее 8-ми, а лучше 12-ти часов до процедуры.
- За день до сдачи анализов лучше не принимать много белковой пищи
- Не пить слишком большого количества жидкости
- Избегать тяжелой физической нагрузки.
Все эти факторы могут повлиять на истинный результат анализа в ту или другую сторону.
источник
Синонимы: Белковые фракции, Протеинограмма, Serum Protein Electrophoresis, SPE, SPEP
Научный редактор: М. Меркушева, ПСПбГМУ им. акад. Павлова, лечебное дело.
Октябрь, 2018.
Одним из основных компонентов крови является белок, который состоит из фракций (альбумина и нескольких видов глобулинов), образующих определенную формулу количественного и структурного соотношения. При воспалительных (острых и хронических) процессах, а также при онкологических патологиях формула белковых фракций нарушается, что позволяет оценить физиологическое состояние организма и диагностировать ряд серьезных заболеваний.
Под действием электрического поля (на практике применяется электрофорез) белок разделяется на 5-6 фракций, которые отличаются по местоположению, подвижности, структуре и доле в общей белковой массе.
Самая главная фракция — альбумин — составляет более 40-60% объема общего белка сыворотки крови.
Другие фракции представляют собой глобулины:
К ним относятся белки острой фазы (быстрого реагирования):
- антитрипсин — блокирует протеолитические ферменты (при воспалительном процессе в легочной ткани подавляет функцию эластазы, предотвращая деградацию эластина в стенках альвеол и развитие эмфиземы легких);
- кислый гликопротеин (орозомукоид) — способствует фибриллогенезу;
- липопротеины отвечают за доставку липидов к другим клеткам;
- транспортные белки связывают и перемещают важные гормоны организма (кортизол, тироксин).
Также включают белки острой фазы:
- макроглобулин активизирует защитные процессы организма при инфекционных и воспалительных поражениях;
- гаптоглобин соединяется с гемоглобином;
- церулоплазмин определяет и связывает ионы меди, нейтрализует свободные радикалы и является окислительным ферментом для витамина С, адреналина;
- липопротеины обеспечивают перемещение жиров.
К этой группе относят белки:
- трансферрин — обеспечивает перемещение железа;
- гемопексин — препятствует потере железа, связывает гемоглобин, миоглобин, каталазу, доставляет их в печень, где происходит распад гема и связывание железа с ферритином.
- комплементы — участвуют в иммунном отклике;
- бета-липопротеины — перемещают фосфолипиды и холестерин;
- некоторые иммуноглобулины — также обеспечивают иммунную реакцию.
Фракция включает важнейшие белки иммуноглобулины разных классов (IgА, IgМ, IgЕ, IgG), которые являются антителами и отвечают за местный и общий иммунитет организма.
В результате развития острых или обострения хронических воспалительных заболеваний соотношение белковых фракций изменяется. Уменьшение количества того или иного вида белка может наблюдаться при иммунодефицитах, которые свидетельствуют о серьезных процессах в организме (аутоиммунные заболевания, ВИЧ, онкология и т.д.). Избыток зачастую свидетельствует о моноклональной гаммапатии (производство аномальных типов иммуноглобулинов). К последствиям гаммапатии можно отнести множественную миелому (рак плазматических клеток), макроглобулинемию Вальденстрема (опухоль костного мозга) и т.д. Также может возникнуть поликлональная гаммапатия (секреция аномального количества иммуноглобулинов). Результатом являются инфекционные болезни, аутоиммунные патологии, заболевания печени (например, вирусные гепатиты) и другие хронические процессы.
Исследование белковых фракций позволяет диагностировать синдром иммунодефицита, онкологические и аутоиммунные процессы.
Также врач может назначить протеинограмму в следующих случаях:
- оценка тяжести течения воспалительных или инфекционных процессов (в острой и хронической форме);
- диагностика заболеваний печени (гепатиты) и почек (нефротический синдром);
- определение продолжительности заболевания, формы (острая, хроническая), стадии, а также контроль эффективности терапии;
- диагностика моно- и поликлональных гаммапатий;
- диагностика и лечение диффузных поражений соединительной ткани, в том числе коллагенозов (ее системное разрушение);
- наблюдение пациентов с нарушенным метаболизмом, режимом питания;
- мониторинг состояния больных с синдромом мальабсорбции (нарушение пищеварения и всасывания питательных компонентов);
- подозрение на множественную миелому, характеризующуюся симптомами: хроническая слабость, лихорадка, частые переломы и смещения, ломота в костях, инфекционные процессы в хронической форме.
- При отклонениях в лабораторных анализах, позволяющих заподозрить множественную миелому: гиперкальциемии, гипоальбуминемии, лейкопении и анемии.
- При подозрении на недостаточность альфа-1-антитрипсина, болезнь Брутона и другие иммунодефициты.
Исследование белковых фракций в крови (протеинограмма) выявляют концентрацию общего белка, количественное соотношение альбуминов и глобулинов.
| Возраст пациента | Общий белок, г/л |
| До 6 месяцев | 44 – 76 |
| До 1 года | 51 – 72 |
| До 3 лет | 56 – 75 |
| До 18 лет | 60 – 80 |
| Старше 18 лет | 64 – 83 |
Референсный диапазон, используемый в лаборатории Инвитро 1 :
Нормы для белковых фракций в лаборатории Хеликс 1 :
| Компонент | Референсные значения |
| Альбумин, % | 55,8 — 66,1 % |
| Альфа-1-глобулин, % | 2,9 — 4,9 % |
| Альфа-2-глобулин, % | 7,1 — 11,8 % |
| Бета-1-глобулин, % | 4,7 — 7,2 % |
| Бета-2-глобулин, % | 3,2 — 6,5 % |
| Гамма-глобулин, % | 11,1 — 18,8 % |
Справочник Л.А.Даниловой, 2014 2 :
| Белковые фракции | Количество, % | Функции |
| Альбумины | 50 — 70 | Поддержание коллоидно-осмотического давления, резерв белков, связывание и транспорт жирных кислот, билирубина, альдостерона |
| Глобулины | 20 — 30 | |
| альфа-1-глобулины: | 3 — 6 | |
| альфа-1-гликопротеин кислый (орозомукоид) | 0,5 — 1,4 | Концентрация возрастает при воспалительных процессах |
| альфа-1-антитрипсин | 2,0 — 4,0 | Ингибитор протеолитических ферментов |
| тироксинсвязывающий белок | 0,01 — 0,02 | Связывает и транспортирует тироксин |
| ретинолсвязывающий белок | 0,03 — 0,06 | Транспорт ретинола (витамин А) |
| транскортин | 0,03 — 0,035 | Связывает и транспортирует кортизол и кортикостерон |
| альфа-2-глобулины: | ||
| церулоплазмин | 9 — 15 | Транспорт меди |
| гаптоглобин | Связывает гемоглобин | |
| альфа-2-макроглобулин | Ингибитор эдопептидаз | |
| бета-глобулины: | ||
| трансферрин | 8 — 18 | Транспортирует железо |
| гемопексин | Связывание гема | |
| бета-липопротеины (ЛПНП) | Транспорт липидов | |
| С-реактивный белок | Появляется при воспалительных процессах | |
| гамма-глобулины: | Антитела | |
| IgG | 15—25 | Специфическая гуморальная защита; активизирует систему комплемента |
| IgM | Участвует в первичном иммунном ответе | |
| IgA | Препятствует адгезии и адсорбции микробов на слизистые оболочки | |
| IgE | Участвует в противопаразитарном иммунитете и в аллергических реакциях | |
| IgD | В-клеточные рецепторы | |
Факторы влияния на результат
- Экспериментальные исследования показывают, что даже умеренный психологический стресс небольшой продолжительности может привести к значимым изменениям белковых фракций 3 .
- Гемолиз (искусственное или природное разрушение эритроцитов) может увеличить количество бета-глобулинов;
- Лечение пенициллином приводит к расщеплению альбуминов, что снижает их концентрацию в общем белке;
- Исследование с радиоконтрастными компонентами (ложный результат);
- Гемодиализ (метод внепочечного очищения крови) препятствует интерпретации теста;
- Плазмаферез (очищение крови от токсинов) снижает количество гамма-глобулинов;
- Наличие множественной миеломы (в 10% случаев соотношение белковых фракций остается в нормальных пределах);
- Нарушение правил подготовки тесту и процедуры забора крови.
| Повышение значений | Понижение значений |
| Альбумин | |
|
|
| Альфа-глобулины | |
|
|
| Бета-глобулины | |
|
|
| Гамма-глобулины | |
|
|
Расшифровку результата анализа на белковые фракции может проводить врач-гематолог, а также онколог, терапевт, хирург и т.д.
Биоматериал для исследования – сыворотка венозной крови.
Метод забора – венепункция локтевой вены.
Время забора крови – утренние часы (до 11.00).
Обязательное требование – процедура проводится строго натощак!
Дополнительные требования к подготовке
- За 2 недели до теста необходимо исключить прием следующих лекарств:
- оральные контрацептивы;
- фенитоин;
- гормоны (тестостерон, эстроген, андрогены);
- аспарагиназа;
- глюкокортикоиды;
За 3 дня до теста нельзя менять меню и режим питания (запрещены диеты, голодания, посты, переход на вегетарианство и т.д.);
Накануне венепункции исключить из рациона жирные, копченые и острые продукты, жареные блюда, алкоголь и энергетики;
В день анализа можно пить только воду без газа;
За 1-3 часа до забора крови не рекомендуется курить.
Важно! Лечащему врачу необходимо заранее сообщить о текущем или недавно законченном приеме каких-либо лекарственных препаратов, витаминов, биологически активных добавок (с указанием их названия, дозировок, продолжительности лечения).
- 1. Данные лабораторий Инвитро и Хеликс.
- 2. Л.А.Данилова, д.м.н., проф. Анализы крови, мочи и других биологических жидкостей человека в различные возрастные периоды, — СпецЛит, 2014г.
- 3. Van Hunsel F. The influence of psychological stress on total serum protein and patterns obtained in serum protein electrophoresis. — Psychological medicine, Mar, 1998.
- 4. Sherilyn Alvaran Tuazon, MD. Serum Protein Electrophoresis. — Medscape, Sep, 2014.
Важно! Все материалы носят справочный характер и ни в коей мере не являются альтернативой очной консультации специалиста.
Этот сайт использует cookie-файлы для идентификации посетителей сайта: Google analytics, Yandex metrika, Google Adsense. Если для вас это неприемлемо, пожалуйста, откройте эту страницу в анонимном режиме.
источник
Исследование белковых фракций (протеинограмма) сыворотки крови и лабораторные исследования, опирающиеся на протеинограмму, нашли разнообразное применение в диагностике заболеваний. Следует заметить, что потенциал протеинограмммы недостаточно используется специалистами и до сих пор не раскрыт полностью.
Основой протеинограмммы является разделение биологических жидкостей, содержащихся в организме человека, на составляющие с помощью электрофореза — метода, основанного на различной подвижности белков в электрическом поле.. Белковые фракции преимущественно определяют в сыворотке крови, хотя в отдельных случаях можно использовать мочу и спинномозговую жидкость.
Исследование отдельных белков сыворотки крови даёт больше информации, чем определение только общего белка или альбумина. Однако следует понимать, что исследование на белковые фракции позволяет судить о избытке или дефиците белка, которые характерны для некоторых болезней, только в самой общей форме.
В клинических лабораториях для разделения белковых фракций используют агарозный гель, а отдельные фракции проявляют красителем (Amido black). Кроме агарозного геля для протеинограмммы также используют среды на основе целлюлозы (ацетата целлюлозы). Также может быть применен современный метод – капиллярный зональный электрофорез, который фактически не нуждается в твердой или гелеобразной среде, а перемещение ионов происходит в водном буфере. Для определения фракций в капиллярном электрофорезе применяют поглощения света в ультрафиолетовом диапазоне или мощный лазер с последующей фиксацией люминесценции.
В электрическом поле аппарата для электрофореза отрицательно заряженные протеины перемещаются по агарозному гелю к положительно заряженному электроду (аноду) и разделяются по своему заряду. Чем больше заряд, тем ближе к аноду будет находиться фракция. При электрофорезе белков они разделяются на две основные группы: альбумины (50-70% всей массы белков) и глобулины (у здоровых лиц — преимущественно иммуноглобулин G или сокращенно IgG).
Альбумин обладает наибольшим отрицательным зарядом, поэтому мигрирует ближе всего к аноду, по сравнению с глобулинами. В зоне электрофореза на геле можно выделить пять различных полос: преальбумины, альбумины, и глобулины — альфа-1, альфа-2, бета и гамма. Иногда бета-глобулины можно разделить на отдельные подфракции: бета-1 и бета-2. Иммуноглобулины (IgM, IgG, IgD и IgE) находятся в гамма-полосе. Электрофорез высокого разрешения позволяет определять большое количество отдельных белков: преальбумин, α1-липопротеин, липопротеины высокой и низкой плотности, α1-кислый гликопротеин, α1-антихимотрипсин, церулоплазмин и т.д.
Электрофорез с иммунофиксацией является расширением обычного электрофореза, в котором сначала разделяют белки под действием электрического поля, а затем обрабатываются антителам, специфическим для определенных антигенов, с целью идентификации компонентов каждой полосы. Этот способ применяется для определения изотипов тяжелых (IgM, IgG, IgD или IgE) и легких (каппа или лямбда) цепей, для идентификации специфических парапротеинов.
Усредненные диапазоны нормы белковые фракции сыворотки крови (протеинограммы) для взрослых
Фракция Содержание белковых фракций, % Преальбумины 2-7 Альбумины 52-65 Альфа-1-глобулины 2,5-5 Альфа-2-глобулины 7-13 Бета-глобулины 8-14 Гамма-глобулины 12-22 Точные диапазоны нормы зависят от метода, использованного для проведения исследования.
Диапазоны нормы протеинограммы для детей (исследование капиллярным электрофорезом)
Возраст Альбумин Альфа-1-глобулины Альфа-2-глобулины Бета-глобулины Гамма-глобулины 1-2 54,7-70,4 4,2-8,5 7,0-15,6 7,5-11,6 4,7-16,0 3-4 53,9-70,4 4,8-8,1 7,6-15,2 7,4-11,6 7,1-17,8 5-9 52,6-66,3 4,2-7,6 7,4-13,5 7,9-11,3 8,5-18,7 10-14 54,1-69,1 4,4-8,0 6,8-11,4 8,5-12,9 8,8-17,6 В качестве диагностического теста, протеинограмма имеет целый ряд приложений. Она особенно полезна при повышении уровня сывороточного иммуноглобулина для различения типа роста: моноклонального или поликлонального. Классическое применение электрофореза сывороточного белка заключается в диагностике пролиферативных заболеваний плазматических клеток (плазмоциты – клетки, которые синтезируют антитела, конечный этап развития В-лимфоцита), в которых производится избыточное количество моноклональных иммуноглобулинов. И наоборот, выявление поликлонального увеличение иммуноглобулина дает основания для проведения дальнейших тестов с целью выявления воспалительных заболеваний – инфекции, аутоиммунного заболевания или, реже, злокачественного новообразования.
Протеинограмма может быть полезным инструментом в случаях хронических аномалий белкового состава крови, например при постоянно повышенном уровне иммуноглобулинов. В ревматологии определение белковых фракций крови особенно полезно при исследовании общих воспалительных состояний. Также это исследование может быть назначен при диагностировании первичного амилоидоза.
Протеинограмма мочи также полезна для исследования протеинурия и определении, где именно происходит потеря белка – в клубочках (гломерулах) или канальцах (тубуларах). При клубочковом заболевании почек в мочу попадают крупные белки; следовательно, на протеинограмме будет увеличен уровень альбумина. Напротив, следствием повреждения аппарата канальцев является неэффективная реабсорбция белков с низким молекулярным весом, что приводит к увеличению белковых фракций альфа-1 и бета-2.
Интересным применения электрофореза белков является определение белковых фракций спинномозговой жидкости при диагностировании рассеянного склероза. Олигоклональные полосы IgG (две или более), найденные на электрофорезе белков спинномозговой жидкости является дополнительным критерием диагноза рассеянный склероз, хотя и не специфическими, поскольку они могут быть найдены при других воспалительных и аутоиммунных неврологических расстройствах.
Значение изменения отдельных белковых фракций
Фракция альбуминов. Увеличение содержания альбуминов наблюдается крайне редко. Основные причины уменьшения содержания альбуминов (гипоальбуминемий) приведены в описании исследования «Альбумин (сыворотка крови)».
Фракция альфа-глобулинов. Увеличение содержания альфа-глобулинов отражает интенсивность реакции организма на воспалительный процесс, особенно в его острых стадиях. Различают альфа-1-глобулины (альфа-1-антитрипсин, альфа-1-липопротеид, кислый альфа-1-гликопротеид) и альфа-2-глобулины (альфа-2-макроглобулин, гаптоглобин, аполипопротеины А, В, С, церулоплазмин).
- Альфа-1-глобулины:увеличение фракции наблюдается при различных воспалительных процессах: острых, подострых и обострении хронических, а также при поражении печени; всех процессах распада тканей организма или интенсивном делении клеток. Снижение фракции альфа-1-глобулинов наблюдается при недостатке альфа-1-антитрипсина, гипо-альфа-1-липопротеидемии.
- Альфа-2-глобулины:увеличение фракции наблюдается при всех видах острых воспалительных процессов, особенно с выраженным выделением жидкости в полости тела или гнойным характером (пневмония, эмпиема плевры, другие виды гнойных процессов); заболеваниях соединительной ткани (коллагенозы, аутоиммунные заболевания, ревматические заболевания); злокачественных опухолях; в стадии восстановления после ожогов; нефротическом синдроме. Снижение фракции альфа-2-глобулинов наблюдается при сахарном диабете, изредка при панкреатите, токсических гепатитах и врожденной желтухе новорожденных.
Фракция бета-глобулинов. Бета-глобулины включают в себя трансферрин, гемопексин, иммуноглобулины и липопротеиды. Увеличение фракции бета-глобулинов выявляют при первичных и вторичных гиперлипопротеидемиях, заболеваниях печени, нефротическом синдроме, кровоточащей язве желудка, гипотиреозе. Пониженные величины содержания бета-глобулинов выявляются при гипо-бета-липопротеинемии.
Фракция гамма-глобулинов. Эта фракция содержит иммуноглобулины G, А, М, D, Е. Повышение содержания гамма-глобулинов наблюдается при реакции системы иммунитета, когда происходит выработка антител и аутоантител: при вирусных и бактериальных инфекциях, воспалении, коллагенозе, разрушении тканей и ожогах.
При активных гепатитах и циррозе печени наблюдается значительное повышение содержания гамма-глобулинов (у 88–92 % больных хроническим активным гепатитом). Плохим признаком при циррозе печени считают превышение содержания гамма-глобулинов над содержанием альбуминов.
Также, повышение содержания в крови гамма-глобулинов, может сопровождать следующие заболевания: ревматоидный артрит, системная красная волчанка, хронический лимфолейкоз, эндотелиомы, остеосаркомы, кандидомикоз.
Уменьшение содержания гамма-глобулинов бывает физиологическим (у детей в возрасте 3–5 мес), которое легко проходит, а также врожденным. Патологическими причинами уменьшения этой фракции могут быть многочисленные заболевания и состояния, приводящие к истощению иммунной системы и уменьшению уровня иммунного ответа организма.
При некоторых заболеваниях могут наступить нарушения при образовании гамма-глобулинов, и в крови появляются «неправильные» патологические протеины – парапротеины, которые обнаруживаются при проведении протеинограммы. Такие изменения отмечаются при миеломной болезни, болезни Вальденстрема.
Возникает вопрос — какие меры нужно принять, если результаты протеинограмммы отличаются от нормальных? Все зависит от степени изменений и от фракции, где они обнаружены. Если результаты намекают на возможное пролиферативное заболевания плазматических клеток (например множественную миелому), то немедленные действия крайне важны для сохранения здоровья пациента. В таком случае необходимо определить суммарные иммуноглобулины (как минимум – IgG, IgM и IgA), β2-микроглобулин, содержание свободных легких цепей иммуноглобулинов, полный клинический анализ крови с СОЭ включительно, кальций сыворотки крови, мочевину и креатинин. На базе этих и других исследований гематолог выставляет диагноз.
источник
Альбумины и глобулины — основные группы протеинов плазмы. Анализ на отдельные фракции белков служит маркером нарушений белкового обмена, позволяет выявить различные патологии, осуществлять мониторинг изменений при заболеваниях, выбрать эффективную тактику лечения.
Альбумины (А) выполняют множество задач в организме человека: поддерживают онкотическое давление крови, обеспечивают целостность сосудистых барьеров; транспортируют жирные кислоты, гормоны, витамины; связываются с производными различных веществ, ограничивая их вредное воздействие на клетки; взаимодействуют с факторами свёртывания, служат источником аминокислот.
Глобулины (Г) представляют собой разнородную группу:
- α1-Г: переносят липиды, кислоты, гормоны; участвуют в процессах коагуляции, ингибируют различные ферменты.
- α2-Г: связывают гемоглобин и ферменты, транспортируют витамины и атомы меди, регулируют процессы свёртывания.
- β-Г: транспортируют липиды и железо; связываются с половыми гормонами, белками и иными элементами.
- γ-Г: преимущественно представляют собой иммуноглобулины, основная функция которых состоит в нейтрализации вредоносных агентов, проникающих в организм.
В анализе учитывается соотношение фракций А/Г, норма этого значения =1:2.
Референсные значения для фракции альбумина.
Возраст А (г/л) 0 — 4 дня 28 — 44 4 дня — 14 лет 38 — 54 14 — 18 лет 32 — 45 старше 18 лет 35 — 52 соотношение к общему белку (%) 54 — 65 Норма для фракции глобулинов.
Возраст α1-Г (г/л) α2-Г (г/л) β-Г (г/л) γ-Г (г/л) 0 — 7 дней 1,2 — 4,2 6,8 — 11,2 4,5 — 6,7 3,5 — 8,5 7 дней — 1 год 1,24 — 4,3 7,1 — 11,5 4,6 — 6,9 3,3 — 8,8 1 год — 5 лет 2,0 — 4,6 7,0 — 13,0 4,8 — 8,5 5,2 — 10,2 5 — 8 лет 2,0 — 4,2 8,0 — 11,1 5,3 — 8,1 5,3 — 11,8 8 — 11 лет 2,2 — 3,9 7,5 — 10,3 4,9 — 7,1 6,0 — 12,2 11 — 21 год 2,3 — 5,3 7,3 — 10,5 6,0 — 9,0 7,3 — 14,3 старше 21 года 2,1 — 3,5 5,1 — 8,5 6,0 — 9,4 8,1 — 13,0 соотношение к общему белку (%) 2 — 5 7 — 13 8 — 15 12 — 22 Нормативные значения могут отличаться в зависимости от лаборатории.
Повышение уровня альбумина:
- обезвоживание,
- инфекционные заражения,
- обширные ожоги и травмы.
Понижение уровня альбумина:
- бактериальное инфицирование,
- паразитарное поражение,
- последствие кровотечения,
- злокачественные новообразования,
- эрозивно-язвенные поражения тонкой кишки,
- заболевания почек,
- коллагенозы,
- острые и хронические болезни печени,
- нарушение белкового синтеза,
- повышенный расход белка,
- беременность.
Повышенный уровень глобулинов:
- α1-Г: обострение хронических заболеваний, повреждение тканей печени;
- α2-Г: острые воспалительные процессы (патологии почек, пневмония и др.);
- β-Г: нарушения липидного обмена, заболевания печени, почек, желудка;
- γ-Г: воспалительные явления, инфицирование, гепатиты, аутоиммунные заболевания, злокачественные патологии.
Пониженный уровень глобулинов:
- α1-Г: дефицит белков данной фракции;
- α2-Г: сахарный диабет, гепатиты;
- β-Г: сниженный уровень fi-протеинов;
- γ-Г: угнетение иммунной системы.
Анализ назначается в следующих случаях:
- В качестве комплексного обследования.
- При заболеваниях, связанных с диффузным поражением соединительной ткани.
- Инфекционные заболевания в остром и хроническом периодах.
- Подозрение на синдром недостаточного всасывания питательных веществ.
- При аутоиммунных патологиях.
- При заболеваниях печени, почек.
- Для дифференцирования отёчности.
- Выявление злокачественных процессов.
Правильная подготовка к анализу позволяет получить корректные результаты.
- Последний приём пищи должен завершиться за 8 часов до исследования, но период голода должен составлять не более 14 часов. Рекомендуется пить чистую воду, исключив любые напитки.
- Не употреблять алкоголь за сутки до изъятия крови, курение ограничивается за час до анализа.
- Накануне теста не следует перегружать организм эмоционально и физически, поход в спортзал лучше отложить.
- Все иные исследования (рентгенография, УЗИ) проводятся после сдачи анализа.
- Взятие крови производится в утреннее время.
- На результат анализа на фракции белка влияют гормональные препараты, в том числе пероральные контрацептивы, а также цитостатические средства. Если их приём исключить невозможно, необходимо предоставить перечень препаратов врачу.
Для разделения белков на фракции используют следующие методы:
- Высаливание. Методика основана на способности белков выпадать в осадок в присутствии растворов солей.
- Метод Кона. Разделение на фракции при температуре от -3 до -5°С при взаимодействии разных концентраций этанола.
- Иммунологические: иммунопреципитация, иммуноэлектрофорез, радиальная иммунодиффузия. В основе методик лежат иммунные свойства белковых фракций.
- Хроматография. Разделение происходит в определённом слое адсорбента. Метод включает: ионообменую, аффинную, распределительную и адсорбционную хроматографию.
- Азотометрический. Фракционирование производится при помощи разрушения белка серной кислотой.
- Флуориметрический. Метод основан на измерении флуоресценции белка, отмеченного флуоресцамином.
Наиболее популярные методики в настоящее время:
- Электрофорез. Методика основана на различии в скорости подвижности белков в электрическом поле.
- Колориметрия. Измеряется интенсивность светового потока, прошедшего через окрашенный раствор.
Анализ может выявить изменение общего белка плазмы. В этом случае необходимо исследовать, за счёт какой именно фракции произошло изменение.
Гиперпротеинемия — увеличение общего белка. Если при этом повышено число γ-Г, врач может заподозрить инфекционное заражение. Увеличенная концентрация β-Г чаще всего говорит о патологических процессах в печени. К α-Г относятся белки острой фазы, их рост указывает на интенсивный воспалительный процесс.
Гипопротеинемия — снижение уровня общего белка. Если снижение происходит за счёт фракций α-Г, подозревается наличие деструктивных процессов в печени, поджелудочной железе. Показательным является дефицит фракции γ-Г, что характерно для истощения иммунной системы при хронических патологиях, злокачественных новообразованиях. Понижение β-Г может свидетельствовать о несбалансированном питании при диетах, патологиях органов ЖКТ.
Парапротеинемия — образование нестандартных белков (парапротеинов), что увеличит фракцию γ-Г и будет свидетельствовать о ряде онкологических заболеваний, аутоиммунных патологий.
Дефектопротеинемия — отсутствие какого-либо белка, чаще всего в результате нарушения синтеза белка. Например, фракция α2-Г может быть снижена за счёт нехватки церулоплазмина, как следствия наличия болезни Вильсона.
Диспротеинемия — нарушение количественного соотношения между фракциями белков. При этом уровень общего белка остаётся в норме. Например, при болезнях печени альбумины снижаются, глобулины (за счёт γ-Г) увеличиваются.
Таким образом, результат анализа необходимо рассматривать в комплексе, учитывая корреляцию значений отдельных фракций.
источник