Норма амилазы в биохимическом анализе

Большинство процессов человеческого организма возможны только при участии биологически активных веществ – ферментов, способных ускорять различные химические реакции. Значительная часть их воздействия отводится на переваривание пищи, и каждый из них ответственен за осуществление того или иного этапа.

Так как ферменты не взаимозаменяемы, снижение синтеза любого из них сразу же сказывается на метаболизме, что проявляется в виде самых разнообразных патологий. К примеру, по нарушению продуцирования амилазы, синтезируемой по большей мере поджелудочной железы, несложно сделать вывод о развитии заболевания данного органа.

При этом чтобы подтвердить подозрение, следует провести более тщательное обследование пациента, позволяющее установить конкретную причину изменений. Интерпретация результатов, касающихся данного фермента достаточно проста, так как норма амилазы в крови у женщин и мужчин одинакова, различаются лишь показатели у детей в зависимости от возраста.

Амилаза или альфа-амилаза относится к пищеварительным ферментам, и его основная выработка осуществляется поджелудочной железой, а меньшая часть синтезируется слюнными железами. Главная задача этого вещества заключается в расщеплении крахмала до олисахаридов, другими словами, более простых углеводов. Под действием фермента происходит их распад, а затем они транспортируются в кровь.

Данный процесс начинается уже в полости рта, сразу после попадания в нее пищи, и обеспечивается амилазой, вырабатываемой слюнными железами (S-тип). Далее воздействие вещества продолжается в следующих отделах органов пищеварительной системы, и осуществляется амилазой, синтезируемой поджелудочной железой (Р-тип).

Этот вид фермента имеет название панкреатическая амилаза, и с его помощью выполняется окончательное расщепление крахмала. Только благодаря действию описываемого вещества, углеводы, входящие в его состав, благополучно усваиваются организмом, и расходуются на естественные нужды. От свойств фермента и его количества напрямую зависит качество осуществления данного процесса.

Содержится амилаза в крови, как правило, в незначительном количестве. При этом панкреатического вещества находится около 40%, а продуцируемого слюнными железами – 60%. При осуществлении биохимического анализа крови (БАК) оцениваются два параметра, характеризующие это вещество: общее количество и конкретно панкреатическая амилаза.

Диагностика выполняется энзиматическим колориметрическим методом. Концентрация амилазы определяется в единицах на 1 литр крови (Ед/л). Известно, что биохимические процессы в женском и мужском организмах имеют некоторые различия, но, невзирая на данный факт, нормальные показатели именно этого фермента для обоих полов одинаковы. Они выглядят следующим образом:

На протяжении почти всей жизни взрослого человека норма альфа-амилазы не склонна к изменениям, и лишь у пожилых людей ее интервал незначительно расширяется. Нижняя граница понижается, а верхняя – увеличивается.

Средние показатели нормы альфа-амилазы в крови имеют достаточно обширный диапазон, что обусловлено индивидуальными особенностями конкретно взятого человека. При этом уровень панкреатической амилазы возрастает после совершеннолетия, и потом уже остается на одном уровне.

У маленьких детей, которые еще не достигли двухгодичного возраста содержание альфа-амилазы не должно выходить за пределы 5–65 Ед/л. По наступлению 2 лет ее уровень существенно возрастает. Это объясняется тем, что приблизительно с данного возраста рацион ребенка постепенно начинает походить на взрослый, и он адаптируется к пище, включающей в себя крахмал.

На описываемом временном отрезке нормальные показатели фермента могут колебаться в интервале 25–125 Ед/л. При этом амилаза панкреатическая у детей должна иметь следующие коэффициенты:

На протяжении первых 12 месяцев жизни содержание амилазы в сыворотке у детей незначительное, но по достижению ими года фермент, продуцируемый поджелудочной железой, возрастает почти в 4 раза. А в пубертатном периоде показатели еще увеличиваются на несколько единиц.

Увеличенная на пару единиц амилаза в биохимическом анализе крови не вызывает у врача абсолютно никаких опасений, в том случае, если нет никаких настораживающих клинических проявлений. Но при скачке коэффициента в 2–3 раза сразу можно сделать вывод о присутствии патологических изменений в организме.

Их несложно предугадать, потому что такое сильное увеличение показателя зачастую сочетается с периодически возникающими болями в эпигастральной области и ухудшением общего самочувствия. Одним из наиболее вероятных заболеваний, которое сопровождается чрезмерным ростом амилазы в сыворотке, является панкреатит или заболевание поджелудочной железы воспалительного характера. Он может протекать как в острой, так и хронической форме.

Быстро, можно сказать, стремительно развивающаяся патология. Орган поражается ферментами своего же производства, значительное количество которых проникает в сыворотку, чем создает опасность для жизни и здоровья пациента. Многочисленные исследования и наблюдения показывают, что уровень альфа-амилазы при панкреатите может возрасти в 8 раз. Максимальная ее концентрация определяется по истечении 4 часов после начала приступа.

Нормализация содержания фермента в подобных случаях происходит только по прошествии нескольких дней. Заболевание чаще всего возникает у взрослых людей, и его развитие не обусловлено гендерными или генетическими особенностями. При этом следует отметить, что в группу риска преимущественно входят люди, злоупотребляющие алкоголем.

Медленно, но постоянно прогрессирующее воспаление, локализующееся в поджелудочной железе. При данной патологии активность амилазы нередко возрастает до 3–5 раз. Одним из негативных сопутствующих моментов заболевания является то, что воспалительные процессы в большинстве случаев не устраняются даже после нейтрализации факторов, которые к ним привели.

Со временем поджелудочная железа теряет способность осуществлять возложенные на нее функции. Заболевание почти во всех случаях сопровождается болевыми ощущениями под ложечкой, которые зачастую переходят в подреберье (правое или левое), иррадируют в спину и нередко достигают сердца, имитируя стенокардию.

Менее распространенные причины, способные привести к увеличению концентрации амилазы, следующие:

Киста, раковые опухоли поджелудочной железы либо образование в ней камней. Это вызывает структурные нарушения органа, что приводит к сдавливанию железистой ткани. В данной ситуации синтез альфа-амилазы может повыситься до 200 Ед/л.
Паротит (заушница или свинка) – заболевание, поражающее преимущественно детей в возрасте 3–15 лет. Патология носит инфекционный характер, и ее развитие вызывает парамикровирус. В результате она поражает слюнную железу, расположенную около уха, приводя к заметной отечности данной области, а также к лихорадке и болям.
Перитонит – это воспалительный процесс в области брюшины, из-за которого состояние всего организма расценивается как тяжелое. Такая патология раздражающе влияет на поджелудочную железу, что провоцирует ее клетки синтезировать повышенное количество амилазы.
Сахарный диабет – болезнь, патологически изменяющая обмен веществ, негативно влияющая также и на углеводный. Описываемый фермент в данной ситуации растрачивается не полностью, вследствие чего его уровень в сыворотке крови повышается.
Почечная недостаточность – статус, сопровождающийся частичной или полной утратой почками функции выделять или образовывать мочу. Развивается нарушение саморегуляции организма, и фермента продуцируется гораздо больше.

Кроме того, причинами определения увеличенной концентрации фермента в БАК иногда могут стать такие, как:

отравление алкоголем;
внематочная беременность;
беспорядочное питание;
травмы в области живота;
кишечная непроходимость;
дисфункции слюнных желез;
гастроэнтерит, холецистит;
вирус Эпштейна-Барр, макроамилаземия;
перфорация желудка, кишечника;
закупоривание протока поджелудочной железы;
обострение после оперативного вмешательства.

Когда концентрация амилазы опускается ниже границ нормы, это также негативно сказывается на состоянии организма. К спаду уровня приводят следующие факторы. Острый или хронический гепатит – воспаление печени. Такое заболевание чаще всего вызывается вирусными инфекциями и сочетается с нарушениями углеводного обмена веществ.

Увеличивается нагрузка на все органы, ответственные за продуцирование ферментов, не исключая и поджелудочную железу. В первое время она еще в состоянии синтезировать достаточное количество амилазы, но по истечении времени ее работоспособность снижается, и фермента вырабатывается гораздо меньше, что и подтверждает биохимический анализ крови.

Онкологические процессы в поджелудочной железе. По мере развития опухолей происходят патологические изменения в тканевых структурах пораженного органа, вследствие чего он утрачивает большую часть своих функций.

Муковисцидоз – системное заболевание наследственного характера, патологическое воздействие которого направлено на железы внутренней секреции и дыхательные органы, что приводит к утрате их многих функций. Кроме того, снижение концентрации амилазы отмечается при тиреотоксикозе, преэклампсии и инфаркте миокарда.

Содержание амилазы в крови у мужчин и женщин может понижаться при условии, что у них высокий уровень холестерина. Это встречается достаточно редко, но является весомым доказательством наличия серьезных сбоев в организме. Зачастую снижение амилазы обусловлено нарушениями ферментной деятельности генетической этиологии.

И также на уровень амилазы в сыворотке может влиять прием определенных лекарственных препаратов. Могут повышать ее концентрацию наркотические анальгетики, Каптоприл, секретин, кортикостероиды, аспарагиназа, эстроген, диуретики, пероральные контрацептивы, тетрациклины, сульфаниламиды, нитрофураны, Ибупрофен, Метилдофа, Индометацин. Снизить уровень фермента способны оксалаты и анаболические стероиды.

Пациентам . Секреция амилазы и ее концентрация в крови может изменяться вследствие интоксикации, падения с высоты и прочих полученных травм. При этом колебания уровня вещества характерны как для женского, так и для мужского пола, и могут быть в сторону уменьшения содержания или, наоборот, увеличения.

В любом случае результаты БАК, в котором обнаружилось, что концентрация амилазы выходит за нормальные границы, нельзя оставлять без должного внимания. Следует обязательно пройти все рекомендуемые диагностики, с помощью которых врач сможет отыскать причину данных изменений. В Москве и многих других городах это можно сделать всего за несколько дней, не затрачивая много времени.

Стоит помнить, что изменения содержания того или иного фермента зачастую происходят в связи с серьезными причинами, и игнорировать такие признаки нельзя. Впоследствии это может привести к опасным осложнениям, которых можно было бы избежать при вовремя пройденной диагностике и необходимой терапии.

источник

Исследование альфа амилазы врачи назначают в основном для диагностика панкреатита. Однако этот анализ может дать ценную информацию и в случае других заболеваний. Что показывает повышение α-амилазы в крови или моче? Нужно ли беспокоиться, если этот показатель выходит за рамки нормы, а симптомов никаких нет?

Это фермент, который расщепляет и помогает переваривать сложные углеводы – гликоген и крахмал(«amylon» в переводе с греческого – крахмал). Производится она в основном экзокринными железами — слюнными и поджелудочной, небольшое количество производится железами яичников, маточных труб и легких. Основная масса этого фермента содержится именно в пищеварительных соках: в слюне и панкреатическом секрете. Но небольшая концентрация присутствует и в сыворотке крови, так как клетки любых органов и тканей постоянно обновляются.

В крови содержится две фракции α-амилазы:

панкреатическая (Р-фракция) – 40% общей амилазы;
слюнная (S – тип)- 60%.

Однако исследование отдельных фракций амилазы проводят редко, только по специальным показаниям. Чаще всего достаточно определить общую амилазу. В сочетании с клиническими симптомами ее повышение подтверждает диагноз острого панкреатита.

Это самое распространенное показание для данного анализа. Амилаза в данном случае будет повышена именно за счет панкреатической фракции. Молекула ее небольшая и хорошо фильтруется через почечные канальцы, поэтому при повышении ее содержания в крови, она будет повышена и в моче (альфа амилазу в моче принято называть диастазой).

Ферменты – это белки, которые катализируют расщепление каких-либо сложных веществ. Активность их измеряется обычно в МЕ (международных единицах). За 1 МЕ активности фермента принимается такое его количество, которое катализирует расщепление 1 мкмоль вещества за 1 минуту в стандартных условиях.

В качестве расщепляемого субстрата при определении активности амилазы раньше применялся крахмал, в качестве индикатора – йод (который, как известно, окрашивает крахмал в синий цвет). Чем менее интенсивная окраска субстрата после взаимодействия его с исследуемой сывороткой – тем большая активность амилазы в ней.

Сейчас используются современные спектрофотометрические методы.

Нормальные показатели альфа амилазы у взрослых женщин и мужчин не отличаются и в среднем составляют 20-100 МЕ/л, в моче – 10-124 МЕ/л. Однако в разных лабораториях нормы могут отличаться.

У детей выработка этого фермента намного ниже. Альфа амилаза у новорожденных детей продуцируется в незначительных количествах, по мере роста и развития системы пищеварения синтез ее возрастает.

Альфа амилаза, норма содержания в крови по возрасту

Возраст	Общая альфа амилаза	Панкреатическая амилаза
Новорожденные	До 8 Ед/л	1-3 Ед/л
Дети до 1 года	5-65 Ед/л	1-23 Ед/л
1 год- 70 лет	25-125 Ед/л	8-51 Ед/л
Старше 70 лет	20-160 Ед/л	8-65 Ед/л

При любых неясных болях в животе назначается этот анализ, в первую очередь для диагностики острого панкреатита (в 75% случаев этого заболевания обнаруживается многократно повышенный уровень фермента как в крови, так и в моче).
Для диагностики хронического панкреатита исследование этого фермента имеет меньшее значение: в этом случае альфа амилаза повышена намного реже. Более чем у половины пациентов ее уровень остается нормальным, а вот если исследовать фракции, то превышение активности Р-типа амилазы над S-типом даст большую пользу для диагностики хронического панкреатита.
Для уточнения диагноза паротита – воспаления слюнных желез. В этом случае в крови будет повышена S-фракция фермента.
Для контроля за лечением рака поджелудочной железы.
После операций в панкреатодуоденальной зоне.

Если происходит повреждение клеток поджелудочной или слюнной железы, содержимое их в больших количествах начинает всасываться в кровь, а также усиленно выводиться с мочой. Часть утилизируется в печени. При болезнях органов выделения (печени, почек) ее уровень также повышается.

Острый панкреатит. Повышенная альфа-амилаза определяется в самом начале приступа, достигает максимума через 4-6 часов и постепенно снижается через 3-4 дня. При этом уровень может превышать норму в 8-10 раз.
Обострение хронического панкреатита. При этом активность альфа амилазы увеличивается в 2-3 раза. (см. Лекарства при хроническом панкреатите).
Опухоли, камни, псевдокисты в поджелудочной железе.

Травма живота.
Состояние после операций на органах брюшной полости и забрюшинного пространства.
Приступ печеночной колики. При прохождении камня через общий желчный проток уровень фермента повышается в 3-4 раза, затем возвращается в норму через 48-72 часа.

Эпидемический паротит (свинка).
Бактериальный паротит.
Стоматит.
Невралгия лицевого нерва.
Сужение протока слюнной железы после лучевой терапии в области головы и шеи.

Почечная недостаточность – нарушается выведение амилазы почками, от этого она нарастает в крови.
Фиброз или цирроз печени с нарушением ее функции, так как клетки печени участвуют в метаболизме этого фермента.
Болезни кишечника: воспалительные процессы, кишечная непроходимость, перитонит. В результате этих состояний фермент усиленно всасывается в кровь.

Внематочная беременность.
Рак молочной железы.
Пневмония.
Туберкулез.
Рак легкого
Рак яичников.
Феохромоцитома.
Заболевания крови (миеломная болезнь).
Кетоацидоз при диабете.
Макроамилаземия – редкое врожденное состояние, когда амилаза образует соединения с крупными белками и поэтому не может фильтроваться почками.
Алкогольная интоксикация.
Прием некоторых лекарственных препаратов – глюкокортикоидов, опиатов, тетрациклина, фуросемида.

Выявление снижения этого фермента в крови имеет меньшую диагностическую ценность, чем повышение. Обычно такая ситуация свидетельствует о массивном некрозе продуцирующих секрет клеток поджелудочной железы при остром воспалении, или же уменьшением их количества при хроническом процессе.

Пониженная альфа амилаза в сыворотке может стать дополнительным критерием диагностики таких состояний:

Панкреонекроз.
Хронический панкреатит с выраженной ферментативной недостаточностью (у пациентов, длительно страдающих этим заболеванием).
Тяжелое течение гепатита.
Тиреотоксикоз.
Муковисцедоз – системное заболевание с поражением желез внешней секреции.

Снижение амилазы наблюдается при массивных ожогах, токсикозе беременных, сахарном диабете. Повышенный уровень холестерина и триглицеридов также может занижать показатели амилазы.

источник

Процесс пищеварения представляет собой механическую и химическую обработку пищи. Сложные органические вещества, которые человек получает с продуктами питания, расщепляются до простых составляющих. Эти биохимические реакции проходят с участием пищеварительных ферментов, которые являются катализаторами. Фермент амилаза обеспечивает расщепление сложных углеводов. Его название происходит от «amilon», что при переводе с греческого означает «крахмал».

Расщепление углеводов происходит в ротовой полости и двенадцатиперстной кишке. Амилаза – это пищеварительный фермент, который расщепляет полисахариды до олигосахаридов, а затем до моносахаридов. Другими словами, под действием активного вещества сложные углеводы (например, крахмал) распадаются на простые составляющие (например, до глюкозы). Небольшое количество вещества вырабатывается слюнными железами, кишечником, печенью, почками, легкими, жировой тканью, маточными трубами. Поджелудочная секретирует основное количество фермента.

Молекулы полисахаридов имеют сложную структуру, плохо всасываются тонким кишечником. Процесс переваривания сложных углеводов (полисахаридов) под действием амилазы начинается уже при попадании пищи в рот, поэтому крахмалистые продукты (картофель, рис, хлеб) необходимо тщательно пережевывать, чтобы хорошо смочить слюной. Это значительно облегчает их переваривание начальным отделом тонкого кишечника. Под действием амилазы метаболизм сложных углеводов ускоряется, улучшается их усвоение.

Фермент имеет несколько названий – α-амилаза, диастаза, панкреатическая. Существуют разновидности: альфа, бета, гамма. Организм человека синтезирует только альфа-амилазу. Это общий показатель пищеварительного фермента. От него отличают панкреатическую амилазу. Она вырабатывается поджелудочной железой, которая относится к железам внутренней секреции. Ее гормоны и ферменты попадают не только в кишечник, но и в кровь. Биохимический анализ крови (или мочи) определяет два показателя: панкреатическую и α-амилазу.

Нарушение обменных процессов, воспаления разного происхождения вызывают изменения состава крови. Амилаза крови преимущественно определяется при подозрениях на острый или хронический панкреатит (воспаление поджелудочной). Приступы заболевания сопровождаются болью вокруг пупка, тошнотой, позывами на рвоту, повышением температуры. Отклонения от норм уровня фермента вызывают опухоли, камни в протоках поджелудочной железы.

Показатели фермента нарушаются при сахарном диабете, гепатитах, эпидемическом паротите (свинке), воспалительном процессе брюшной полости (или перитоните) Для биохимического анализа утром на тощий желудок делается забор венозной крови. Для получения достоверных результатов накануне нельзя употреблять острую и жирную пищу, алкоголь. Необходимо исключить физические и эмоциональные перегрузки.

При нормальном пищеварении жидкая часть крови содержит около 60% альфа-амилазы и 40% панкреатической. На активность фермента влияет время суток. Ночью амилаза менее активна, поэтому у любителей ночного приема пищи велик риск развития панкреатита. Для диагностики патологий определяющее значение имеет определение уровня фермента в плазме и сыворотке крови. Почками выделяется панкреатическая амилаза, поэтому с помощью анализа выявляют проявления панкреатита на поздних стадиях.

Венозная кровь для проведения исследования отправляется в лабораторию в течение часа. Для определения ферментного уровня недопустимо длительное простаивание взятого материала. При отсутствии условий для проведения анализа после отделения сгустка сыворотка замораживается и тестируется позже. Методики определения фермента отличаются и зависят от используемого реактива, поэтому бланк анализа содержит информацию об установленных показателях и допустимых нормах.

Диагностическое значение имеет динамика уровня фермента. На определенных стадиях заболевания количество фермента за 6-12 часов может увеличиться в 30 раз. После острого состояния показатели нормализуются за 2-6 суток. В случае если за 5 дней ферментные показатели остаются высокими, говорят о прогрессировании воспалительного процесса и высоком риске развития тотального панкреонекроза.

Биохимический анализ крови на содержание фермента выполняет любая биохимическая лаборатория. Он показывает содержание условных единиц пищеварительного фермента в 1 литре крови. Концентрация вещества зависит от возраста пациента. Норма фермента в крови не зависит от половой принадлежности:

источник

0-30 дней (новорожденный): 0-6 ед/л;
31-182 дня: 1-17 ед/л;
183-365 дней: 6-44 ед/л;
1-3 года: 8-79 ед/л;
4-17 лет: 21-110 ед/л;
после 18 лет (взрослые): 26-102 ед/л.

(Внимание, контрольные интервалы могут отличаться в разных лабораториях, поэтому в случае анализа крови и мочи обратите внимание на интервалы, указанные в отчете).

Амилазы (альфа-амилаза) — представляют собой группу ферментов, которые служат для расщепления сложных углеводов; внутри поджелудочной железы, которая является экзокринной железой, фермент синтезируется ацинарными клетками, а затем проходит через протоки поджелудочной железы и достигает пищеварительного тракта.

Иллюстрация амилазы

Амилазы также вырабатываются слюнными железами, слизистой оболочкой тонкого кишечника, яичниками, плацентой и печенью. Изоферменты поджелудочной железы и слюны обнаруживаются в крови, при большой концентрации путем обследования.

В нормальных условиях амилаза присутствует в небольших количествах в крови и моче, однако когда клетки поджелудочной железы имеют некоторые проблемы, такие как панкреатит или когда поджелудочная железа блокируется камнем, или в редких случаях опухолью, ферменты легче попадают в кровообращение, поэтому их концентрация увеличивается как в крови, так и в моче (амилаза покидает организм через мочу).

Анализ амилазы часто используется врачами для диагностики панкреатита. Исследование амилазы поджелудочной железы (P-изофермент амилазы) является наиболее полезным для лабораторной диагностики острого панкреатита.

Общая сыворотка (в крови) по-прежнему является наиболее широко используемым способом диагностики острого панкреатита, использование которого оправдано с точностью до 95% (под точностью диагностического теста подразумевается его способность предоставлять значения, соответствующие истинным).

Проблема этого анализа, однако, заключается в относительно низкой специфичности, которая составляет от 70 до 80% (специфика диагностического теста определяется как способность правильно идентифицировать здоровых людей, т.е. тех, кто не затронут болезнью или состоянием, которое должно быть обнаружено).

Во время эпизодов острого панкреатита уровень амилазы в сыворотке временно повышается, между 2 и 12 часами от начала приступа. Концентрация возвращается к нормальной в течение третьего или четвертого дня. Пик, полученный между 12 и 72 часами, обычно равен 4-6 раз максимуму нормального значения, однако у значительного числа пациентов значение увеличивается меньше и часто вообще не увеличивается. Однако следует отметить, что увеличение активности фермента не пропорционально степени тяжести расстройства.

При остром панкреатите, связанном с гиперлипидемией, сывороточная амилаза может маскироваться и выглядеть нормальной, возможно, из-за влияния высоких уровней липидов на калориметрические показания теста.

Значительная часть фермента выводится с мочой, поэтому увеличение сывороточной активности соответствует увеличению мочевой амилазы, которая увеличивается у гораздо большего числа пациентов, чем в сыворотке, достигает более высоких уровней и продолжает оставаться высокой в течение длительных периодов.

При хроническом тихом панкреатите как активность сывороточной формы, так и активность амилазы в моче обычно ниже нормальной.

Общая амилаза не является специфическим показателем функции поджелудочной железы, поскольку она вырабатывается различными органами. Высокие уровни также были обнаружены при других заболеваниях и ситуациях, которые не затрагивают поджелудочную железу, например:

При остром панкреатите амилаза обычно увеличивается одновременно с липазой поджелудочной железы, однако в некоторых случаях последняя может:

увеличивается дольше;
и дольше остается на высоком уровне.

Хронический панкреатит часто связан с алкоголизмом. Это также может быть вызвано травмой или обструкцией протоков поджелудочной железы или быть связано с генетическими нарушениями, такими как муковисцидоз.

Увеличение общей сывороточной альфа-амилазы не является специфическим показателем заболеваний поджелудочной железы, поскольку этот фермент также вырабатывается слюнными железами, слизистой оболочкой тонкого кишечника, яичниками, плацентой, печенью. В сыворотке есть два изофермента, поджелудочная и слюнная. Панкреатическая амилаза более полезна, чем общая для диагностики и контроля острого панкреатита.

Значения ферментов также могут быть значительно увеличены у людей с обструкцией и раком поджелудочной железы.

Низкие значения у пациентов с панкреатитом вместо этого приводят к мысли о необратимом повреждении клеток поджелудочной железы.

В случае острого панкреатита амилаза поджелудочной железы обычно остается повышенной в течение первых 12 часов от начала приступа и продолжает оставаться в течение 3-4 дней, обычно достигая в 4-6 раз максимального нормального значения.

Исследование формы поджелудочной железы не помогает в диагностике рака поджелудочной железы.

Исследование амилазы поджелудочной железы при приступах острого панкреатита является единственным способом диагностики хронического панкреатита.

Наконец, незначительное увеличение (до 78 ед/л) может иметь небольшое клиническое значение.

Низкие значения амилазы:

Высокий уровень амилазы:

злоупотребление алкоголем (алкоголизм);
диабетический кетоацидоз;
камни в желчном пузыре;
беременность;
воспаление слюнных желез;
гиперлипидемия;
гипертиреоз;
свинка;
обструкция желчевыводящих путей;
панкреатит;
перфорация кишечника;
язвенная перфорация.

Внимание, неисчерпывающий перечень. Следует также отметить, что зачастую небольшие отклонения от эталонных диапазонов могут не иметь клинического значения.

Ряд препаратов может повлиять на результаты исследования, в том числе некоторые противовоспалительные препараты, противозачаточные таблетки, кортизон,… а также употребление алкоголя незадолго до анализов.

Общее значение может быть выше нормы у пациентов с макрогемаземией.

Макроамилаза — это форма амилазы, которая содержится в сыворотке крови и имеет высокую молекулярную массу. Было выдвинуто предположение о нескольких причинах макроамилаземии, например, считается, что амилаза образует комплекс с иммуноглобулином. Макроамилаза не может быть выведена мочой из-за ее размеров, превышающих нормальных, и поэтому обычно увеличивает сывороточную амилазу. В этом случае высокое значение не используется для диагностики панкреатита.

Одновременное исследование сывороточной и мочевой амилазы позволяет понять, страдает ли пациент макрогемаземией.

Значения также могут увеличиться множеством других состояний и заболеваний, например:

расчеты с желчным пузырем
рак яичников;
рак легких;
внематочная беременность;
острый аппендицит;
диабетический кетоацидоз;
эпидемический паротит;
кишечная непроходимость;
перфорированная язва.

В этих случаях анализ теряет свою диагностическую полезность.

Результаты обследования формы поджелудочной железы могут быть высокими у пациентов с макрогемаземией.

В большинстве случаев увеличение сывороточной амилазы вызвано увеличением количества фермента, который входит в кровообращение, и/или уменьшением его выведения. Тест в основном используется для диагностики и контроля острого панкреатита и других нарушений поджелудочной железы и проводится одновременно с липазой.

Уровень может также быть повышен в случае рака поджелудочной железы, но обычно увеличение происходит слишком поздно, чтобы иметь какую-либо диагностическую полезность, однако результаты могут использоваться, чтобы проверить, эффективна ли терапия рак, в случае онкологии.

Наконец, он назначается докторами в случае появления симптомов, которые все еще не объяснены, например:

сильная боль в животе;
лихорадка (высокая температура);
снижение аппетита;
тошнота/рвота.

Пациент не должен употреблять алкоголь в предыдущие 24 часа и должен пройти процедуру на пустой желудок.

источник

Амилаза (другие названия – альфа-амилаза, диастаза, панкреатическая амилаза) это биологически активное вещество, участвующее в процессе метаболизма углеводов. В организме человека большая ее часть вырабатывается поджелудочной железой, меньшая – слюнными железами.

В организме человека синтезируется только альфа-амилаза, которая является пищеварительным ферментом.

Несмотря на то, что амилаза крови отражает изменения, характерные для многих обменных и воспалительных заболеваний (сахарный диабет, гепатиты, эпидемический паротит и другие), основным показанием к анализу является подозрение на острый или хронический панкреатит.

Для определения уровня амилазы крови используется биохимический анализ крови из вены. Забор крови производится утром натощак (накануне перед сдачей анализа следует избегать употребления острой и жирной пищи).

Так как поджелудочная железа является железой смешанной секреции (выделяет гормоны и ферменты как в просвет кишечника, так и в кровь), амилазу, выработанную в ней принято отличать от общей альфа-амилазы и называть панкреатической амилазой. Соответственно, в биохимическом анализе крови (или мочи, который также используется с целью определения уровня амилазы в организме) выделяют два показателя амилазы: альфа-амилазу и панкреатическую амилазу.

Альфа-амилаза

Для альфа-амилазы (представляющей из себя суммарное количество всей амилазы в организме) нормальными считают значения*:

дети до 2-х лет: 5 — 65 Ед/л;
2 года – 70 лет: 25 — 125 Ед/л;
старше 70 лет: 20 — 160 Ед/л.

*по данным независимой лаборатории Инвитро

Панкреатическая амилаза

В альфа-амилазу входит панкреатическая амилаза, количество которой также измеряется. Нормальным количеством панкреатической амилазы считают*:

Причины, вызывающие повышение количества альфа-амилазы в крови (повышением амилазы крови считают цифры выше 105 ед/л для альфа-амилазы и выше 50 ед/л для панкреатической амилазы):

Острый или хронический панкреатит. При воспалении поджелудочной железы секреция клетками амилазы возрастает в несколько раз
Киста, опухоль или камень в просвете поджелудочной железы. Изменение структуры железы вызывает сдавление железистой ткани и ее вторичное воспаление, которое способствует повышению секреции амилазы (уровень амилазы достигает значения 150-200 ед/л).
Эпидемический паротит. Воспаление слюнных желез также вызывает усиление секреции амилазы (.
Перитонит. При перитоните все органы брюшной полости, включая поджелудочную железу, подвергаются раздражению и воспалительным изменениям. Такие изменения повышают активность клеток поджелудочной железы, что приводит к повышению уровня амилазы в анализе крови.
Сахарный диабет. При сахарном диабете происходят системные нарушения обмена веществ, в том числе – обмена углеводов. Таким образом, не вся амилаза вырабатываемая организмом будет рационально расходоваться на превращения крахмала в олигосахариды, что приведет к увеличению ее количества в крови.
Почечная недостаточность. Так как амилаза выводится из организма через почки, недостаточная их функция вызовет задержку и повышение количества фермента в крови.

Причины уменьшения количества амилазы в крови (снижением уровня амилазы крови считают цифры менее 100 ед/л для альфа-амилазы):

Гепатиты в острой или хронической форме. При гепатитах происходит нарушение углеводного обмена, что влечет за собой повышение нагрузки на ферментативные системы организма, в том числе и на амилазу. Определенное время поджелудочная железа вырабатывает достаточное количество фермента, но, в последствии начинает замедлять процесс синтеза амилазы, что отразится ее низким количеством в анализе крови.
Опухоли поджелудочной железы. При некоторых опухолях происходит перерождение ткани поджелудочной железы, что делает невозможным секрецию амилазы.

Также, вследствие травм, падений с высоты и отравлений возможны нарушения секреции амилазы как в большую, так и в меньшую сторону.

Функция амилазы заключается в расщеплении крахмала до более простых форм — олигосахаридов. Расщепление начинается уже в ротовой полости, так как амилаза входит в состав слюны, а затем, в желудочно-кишечном тракте, где большая ее часть синтезируется поджелудочной железой.

Так как молекулы крахмала из-за сложности своей структуры не могут всосаться в петлях кишечника, от действия амилазы зависит качество усвоения углеводов пищи.

Важно! Все материалы носят справочный характер и ни в коей мере не являются альтернативой очной консультации специалиста.

Этот сайт использует cookie-файлы для идентификации посетителей сайта: Google analytics, Yandex metrika, Google Adsense. Если для вас это неприемлемо, пожалуйста, откройте эту страницу в анонимном режиме.

источник

Биохимический анализ крови – нормы, значение и расшифровка показателей у мужчин, женщин и детей (по возрастам). Активность ферментов: амилаза, АлАТ, АсАТ, ГГТ, КФ, ЛДГ, липаза, пепсиногены и др.

Сайт предоставляет справочную информацию исключительно для ознакомления. Диагностику и лечение заболеваний нужно проходить под наблюдением специалиста. У всех препаратов имеются противопоказания. Консультация специалиста обязательна!

Ниже мы рассмотрим, о чем говорит каждый показатель биохимического анализа крови, каковы его референсные значения и расшифровка. В частности, речь пойдет о показателях активности ферментов, определяемых в рамках данного лабораторного теста.

Альфа-амилаза (амилаза) представляет собой фермент, который принимает участие в расщеплении крахмала пищевых продуктов до гликогена и глюкозы. Вырабатывается амилаза поджелудочной железой и слюнными железами. Причем амилаза слюнных желез представляет собой S-тип, а поджелудочной железы – Р-тип, но в крови имеются оба типа фермента. Определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой подсчет активности обоих типов фермента. Так как данный фермент вырабатывается поджелудочной железой, то определение его активности в крови используют для диагностики заболеваний этого органа (панкреатитов и др.). Кроме того, активность амилазы может свидетельствовать о наличии иных тяжелых патологий органов брюшной полости, течение которых приводит к раздражению поджелудочной железы (например, перитонит, острый аппендицит, кишечная непроходимость, внематочная беременность). Таким образом, определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой важный диагностический тест при разнообразных патологиях органов брюшной полости.

Соответственно, определение активности альфа-амилазы в крови в рамках биохимического анализа назначается в следующих случаях:

Подозрение или ранее выявленная патология поджелудочной железы (панкреатит, опухоли);
Желчнокаменная болезнь;
Эпидемический паротит (заболевание слюнных желез);
Острые боли в животе или травма живота;
Любые патологии органов пищеварительного тракта;
Подозрение или ранее выявленный муковисцидоз.

В норме активность амилазы крови у взрослых мужчин и женщин, а также у детей старше 1 года составляет 25 – 125 Ед/л (16 – 30 мккатал/л). У детей первого года жизни нормальная активность фермента в крови колеблется в пределах 5 – 65 Ед/л, что обусловлено низким уровнем выработки амилазы вследствие малого количества крахмалистой пищи в рационе грудного малыша.

Повышение активности альфа-амилазы в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

Панкреатит (острый, хронический, реактивный);
Киста или опухоль поджелудочной железы;
Закупорка протока поджелудочной железы (например, камнем, спайками и др.);
Макроамилаземия;
Воспалительный процесс или повреждение слюнных желез (например, при эпидемическом паротите);
Острый перитонит или аппендицит;
Перфорация (прободение) полого органа (например, желудка, кишечника);
Сахарный диабет (в период кетоацидоза);
Заболевания желчевыводящих путей (холецистит, желчнокаменная болезнь);
Почечная недостаточность;
Внематочная беременность;
Заболевания органов пищеварительного тракта (например, язвенная болезнь желудка или двенадцатиперстной кишки, кишечная непроходимость, инфаркт кишечника);
Тромбоз сосудов брыжейки кишки;
Разрыв аневризмы аорты;
Хирургические операции или травмы органов брюшной полости;
Злокачественные новообразования.

Снижение активности альфа-амилазы в крови (значения около нуля) может свидетельствовать о следующих заболеваниях:

Недостаточность поджелудочной железы;
Муковисцидоз;
Последствия удаления поджелудочной железы;
Острый или хронический гепатит;
Панкреонекроз (отмирание и распад поджелудочной железы в конечной стадии);
Тиреотоксикоз (высокий уровень гормоновщитовидной железы в организме);
Токсикоз беременных.

Аланинаминотрансфераза (АлАТ) представляет собой фермент, который переносит аминокислоту аланин с одного белка на другой. Соответственно, данный фермент играет ключевую роль в синтезе белков, обмене аминокислот и выработке клетками энергии. АлАТ работает внутри клеток, поэтому в норме его содержание и активность выше в тканях и органах, а в крови, соответственно, ниже. Когда активность АлАТ в крови повышается, это свидетельствует о повреждении органов и тканей и выходе фермента из них в системный кровоток. А так как наибольшая активность АлАТ отмечается в клетках миокарда, печени и скелетных мышц, то повышение активного фермента в крови свидетельствует о произошедшем повреждении именно этих, указанных тканей.

Наиболее выраженно активность АлАТ в крови повышается при повреждении клеток печени (например, при острых токсических и вирусных гепатитах). Причем активность фермента повышается еще до развития желтухи и других клинических признаков гепатитов. Несколько меньшее увеличение активности фермента наблюдается при ожоговой болезни, инфаркте миокарда, остром панкреатите и хронических патологиях печени (опухоль, холангит, хронический гепатит и др.).

Учитывая роль и органы, в которых работает АлАТ, показанием к определению активности фермента в крови являются следующие состояния и заболевания:

Любые заболевания печени (гепатиты, опухоли, холестаз, цирроз, отравления);
Подозрение на острый инфаркт миокарда;
Патология мышц;
Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно влияющих на этот орган;
Профилактические осмотры;
Обследование потенциальных доноров крови и органов;
Обследование людей, которые могли заразиться гепатитом вследствие контактов со страдающими вирусными гепатитами.

В норме активность АлАТ в крови у взрослых женщин (старше 18 лет) должна составлять менее 31 Ед/л, а у мужчин – менее 41 Ед/л. У детей до одного года нормальная активность АлАТ – менее 54 Ед/л, 1 – 3 лет – менее 33 Ед/д, 3 – 6 лет – менее 29 Ед/л, 6 – 12 лет – менее 39 Ед/л. У девочек – подростков 12 – 17 лет нормальная активность АлАТ составляет менее 24 Ед/л, а у юношей 12 – 17 лет – менее 27 Ед/л. У юношей и девушек старше 17 лет активность АлАТ в норме такая же, как у взрослых мужчин и женщин.

Повышение активности АлАТ в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

Острые или хронические заболевания печени (гепатит, цирроз, жировой гепатоз, опухоль или метастазы в печень, алкогольное поражение печени и др.);
Механическая желтуха (закупорка желчного протока камнем, опухолью и др.);
Острый или хронический панкреатит;
Острый инфаркт миокарда;
Острый миокардит;
Миокардиодистрофия;
Тепловой удар или ожоговая болезнь;
Шок;
Гипоксия;
Травма или некроз (отмирание) мышц любой локализации;
Миозиты;
Миопатии;
Гемолитическая анемия любого происхождения;
Почечная недостаточность;
Преэклампсия;
Филяриоз;
Прием лекарственных препаратов, токсичных для печени.

Повышение активности АлАТ в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

Дефицит витамина В₆;
Терминальные стадии печеночной недостаточности;
Обширное поражение печени (некроз или цирроз большей части органа);
Механическая желтуха.

Аспартатаминотрансфераза (АсАТ) представляет собой фермент, обеспечивающий реакцию переноса аминогруппы между аспартатом и альфа-кетоглутаратом с образованием щавелевоуксусной кислоты и глутамата. Соответственно, АсАТ играет ключевую роль в синтезе и распаде аминокислот, а также образовании энергии в клетках.

АсАТ, как и АлАТ, является внутриклеточным ферментом, так как работает преимущественно внутри клеток, а не в крови. Соответственно, концентрация АсАТ в норме в тканях выше, чем в крови. Наибольшая активность фермента отмечается в клетках миокарда, мышц, печени, поджелудочной железы, мозга, почек, легких, а также в лейкоцитах и эритроцитах. Когда же в крови повышается активность АсАТ, это свидетельствует о выходе фермента из клеток в системный кровоток, что происходит при повреждении органов, в которых имеется большое количество АсАТ. То есть активность АсАТ в крови резко возрастает при заболеваниях печени, остром панкреатите, повреждениях мышц, инфаркте миокарда.

Определение активности АсАТ в крови показано при следующих состояниях или заболеваниях:

Заболевания печени;
Диагностика острого инфаркта миокарда и других патологий сердечной мышцы;
Заболевания мышц тела (миозиты и др.);
Профилактические осмотры;
Обследование потенциальных доноров крови и органов;
Обследование людей, контактировавших с больными вирусными гепатитами;
Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно действующих на орган.

В норме активность АсАТ у взрослых мужчин составляет менее 47 Ед/л, а у женщин менее 31 Ед/л. Активность АсАТ у детей в норме различна в зависимости от возраста:

Дети младше года – менее 83 Ед/л;
Дети 1 – 3 лет – менее 48 Ед/л;
Дети 3 – 6 лет – менее 36 Ед/л;
Дети 6 – 12 лет – менее 47 Ед/л;
Дети 12 – 17 лет: юноши – менее 29 Ед/л, девушки – менее 25 Ед/л;
Подростки старше 17 лет – как у взрослых женщин и мужчин.

Повышение активности АсАТ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Острый инфаркт миокарда;
Острый миокардит, ревмокардит;
Кардиогенный или токсический шок;
Тромбоз легочной артерии;
Сердечная недостаточность;
Заболевания скелетных мышц (миозиты, миопатии, полимиалгии);
Разрушение большого количества мышц (например, обширные травмы, ожоги, некрозы);
Высокая физическая нагрузка;
Тепловой удар;
Заболевания печени (гепатиты, холестаз, рак и метастазы в печень и т.д.);
Панкреатиты;
Употребление алкоголя;
Почечная недостаточность;
Злокачественные новообразования;
Гемолитические анемии;
Большая талассемия;
Инфекционные заболевания, при течении которых повреждаются скелетные мышцы, сердечная мышца, легкие, печень, эритроциты, лейкоциты (например, септицемия, инфекционный мононуклеоз, герпес, туберкулез легких, тифоидная лихорадка);
Состояние после кардиохирургической операции или ангиокардиографии;
Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы в крови);
Кишечная непроходимость;
Лактоацидоз;
Болезнь легионеров;
Злокачественная гипертермия (повышенная температура тела);
Инфаркт почки;
Инсульт (геморрагический или ишемический);
Отравление ядовитыми грибами;
Прием лекарственных препаратов, негативно влияющих на печень.

Понижение активности АсАТ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Дефицит витамина В₆;
Тяжелые и массивные повреждения печени (например, разрыв печени, некроз большой части печени и т.д.);
Конечная стадия печеночной недостаточности.

Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ) также называется гамма-глутамилтранспептидазой (ГГТП), и представляет собой фермент, обеспечивающий перенос аминокислоты гамма-глутамила от одной белковой молекулы к другой. Данный фермент содержится в наибольшем количестве в мембранах клеток с секреторной или сорбционной способностью, например, в клетках эпителия желчных путей, печеночных канальцев, почечных канальцев, выводных протоков поджелудочной железы, щеточной каемки тонкого кишечника и т.д. Соответственно, данный фермент наиболее активен в почках, печени, поджелудочной железе, щеточной каемке тонкого кишечника.

ГГТ является внутриклеточным ферментом, поэтому в норме в крови его активность низка. А когда в крови повышается активность ГГТ, то это свидетельствует о повреждении клеток, которые богаты данным ферментом. То есть увеличенная активность ГГТ в крови характерна для любых заболеваний печени с повреждением ее клеток (в том числе при потреблении алкоголя или приеме лекарств). Причем данный фермент весьма специфичен для повреждений печени, то есть повышение его активности в крови позволяет с высокой точностью определить поражение именно этого органа, особенно когда другие анализы могут трактоваться неоднозначно. Например, если имеет место повышение активности АсАТ и щелочной фосфатазы, то это может быть спровоцировано патологией не только печени, но и сердца, мышц или костей. В таком случае определение активности ГГТ позволит идентифицировать больной орган, так как если его активность повышена, то и высокие значения АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлены поражением печени. А если активность ГГТ в норме, то высокая активность АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлена патологией мышц или костей. Именно поэтому определение активности ГГТ является важным диагностическим тестом для выявления патологии или повреждения печени.

Определение активности ГГТ показано при следующих заболеваниях и состояниях:

Диагностика и контроль за течением патологий печени и желчевыводящих путей;
Контроль эффективности терапии алкоголизма;
Выявление метастазов в печень при злокачественных опухолях любой локализации;
Оценка течения рака простаты, поджелудочной железы и гепатомы;
Оценка состояния печени при приеме препаратов, негативно влияющих на орган.

В норме активность ГГТ в крови у взрослых женщин составляет менее 36 Ед/мл, а у мужчин – менее 61 Ед/мл. Нормальная активность ГГТ в сыворотке крови у детей зависит от возраста и составляет следующие значения:

Младенцы до 6 месяцев – менее 204 Ед/мл;
Дети 6 – 12 месяцев – менее 34 Ед/мл;
Дети 1 – 3 года – менее 18 Ед/мл;
Дети 3 – 6 лет – менее 23 Ед/мл;
Дети 6 – 12 лет – менее 17 Ед/мл;
Подростки 12 – 17 лет: юноши – менее 45 Ед/мл, девушки – менее 33 Ед/мл;
Подростки 17 – 18 лет – как у взрослых.

При оценке активности ГГТ в крови нужно помнить, что активность фермента тем выше, чем больше масса тела человека. У беременных женщин в первые недели беременности активность ГГТ снижена.

Повышение активности ГГТ может наблюдаться при следующих заболеваниях и состояниях:

Любые заболевания печени и желчевыводящих путей (гепатиты, токсическое поражение печени, холангит, камни в желчном пузыре, опухоли и метастазы в печень);
Инфекционный мононуклеоз;
Панкреатиты (острые и хронические);
Опухоли поджелудочной железы, простаты;
Обострение гломерулонефритов и пиелонефритов;
Употребление алкогольных напитков;
Прием препаратов, токсичных для печени.

Кислая фосфатаза (КФ) представляет собой фермент, участвующий в обмене фосфорной кислоты. Вырабатывается практически во всех тканях, но наиболее высокая активность фермента отмечается в предстательной железе, печени, тромбоцитах и эритроцитах. В норме в крови активность кислой фосфатазы низкая, так как фермент находится в клетках. Соответственно, повышение активности фермента отмечается при разрушении богатых им клеток и выходе фосфатазы в системный кровоток. У мужчин половина кислой фосфатазы, определяемой в крови, вырабатывается предстательной железой. А у женщин кислая фосфатаза в крови появляется из печени, эритроцитов и тромбоцитов. А значит, активность фермента позволяет выявлять заболевания предстательной железы у мужчин, а также патологию системы крови (тромбоцитопении, гемолитическая болезнь, тромбоэмболии, миеломная болезнь, болезнь Педжета, болезнь Гоше, болезнь Ниманна-Пика и др.) у представителей обоих полов.

Определение активности кислой фосфатазы показано при подозрении на заболевания предстательной железы у мужчин и патологию печени или почек у представителей обоих полов.

Мужчины должны помнить, что анализ крови на активность кислой фосфатазы следует сдавать минимум через 2 суток (а лучше через 6 – 7 дней) после прохождения любых манипуляций, затрагивающих предстательную железу (например, массажа простаты, трансректального УЗИ, биопсии и т.д.). Кроме того, представители обоих полов также должны знать, что анализ на активность кислой фосфатазы сдается не ранее, чем через двое суток после инструментальных исследований мочевого пузыря и кишечника (цистоскопии, ректороманоскопии, колоноскопии, пальцевого исследования ампулы прямой кишки и т.д.).

В норме активность кислой фосфатазы в крови у мужчин составляет 0 – 6,5 Ед/л, а у женщин – 0 – 5,5 Ед/л.

Повышение активности кислой фосфатазы в крови отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

Заболевания предстательной железы у мужчин (рак простаты, аденома простаты, простатит);
Болезнь Педжета;
Болезнь Гоше;
Болезнь Ниманна-Пика;
Миеломная болезнь;
Тромбоэмболии;
Гемолитическая болезнь;
Тромбоцитопения, обусловленная разрушением тромбоцитов;
Остеопороз;
Заболевания ретикулоэндотелиальной системы;
Патология печени и желчевыводящих путей;
Метастазы в кости при злокачественных опухолях различной локализации;
Проведенные в течение 2 – 7 предшествующих дней диагностические манипуляции на органах мочеполовой системы (ректальное пальцевое исследование, сбор секрета простаты, колоноскопия, цистоскопия и т.д.).

Креатинфосфокиназа (КФК) также называется креатинкиназой (КК). Данный фермент катализирует процесс отщепления одного остатка фосфорной кислоты от АТФ (аденозинтрифосфорной кислоты) с образованием АДФ (аденозиндифосфорной кислоты) и креатинфосфата. Креатинфосфат важен для нормального протекания обмена веществ, а также сокращения и расслабления мышц. Креатинфосфокиназа имеется практически во всех органах и тканях, но больше всего этого фермента содержится в мышцах и миокарде. Минимальное количество креатинфосфокиназы содержится в головном мозге, щитовидной железе, матке и легких.

В норме в крови содержится небольшое количество креатинкиназы, а ее активность может увеличиваться при повреждении мышц, миокарда или головного мозга. Креатинкиназа бывает трех вариантов – КК-ММ, КК-МВ и КК-ВВ, причем КК-ММ – это подвид фермента из мышц, КК-МВ – подвид из миокарда, а КК-ВВ – подвид из мозга. В норме в крови 95 % креатинкиназы составляет подвид КК-ММ, а подвиды КК-МВ и КК-ВВ определяются в следовых количествах. В настоящее время определение активности креатинкиназы в крови подразумевает оценку активности всех трех подвидов.

Показаниями для определения активности КФК в крови являются следующие состояния:

Острые и хронические заболевания сердечно-сосудистой системы (острый инфаркт миокарда);
Заболевания мышц (миопатии, миодистрофии и др.);
Заболевания центральной нервной системы;
Заболевания щитовидной железы (гипотиреоз);
Травмы;
Злокачественные опухоли любой локализации.

В норме активность креатинфосфокиназы в крови у взрослых мужчин составляет менее 190 Ед/л, а у женщин – менее 167 Ед/л. У детей активность фермента в норме принимает следующие значения в зависимости от возраста:

Первые пять дней жизни – до 650 Ед/л;
5 дней – 6 месяцев – 0 – 295 Ед/л;
6 месяцев – 3 года – менее 220 Ед/л;
3 – 6 лет – менее 150 Ед/л;
6 – 12 лет: мальчики – менее 245 Ед/л и девочки – менее 155 Ед/л;
12 – 17 лет: юноши – менее 270 Ед/л, девушки – менее 125 Ед/л;
Старше 17 лет – как у взрослых.

Повышение активности креатинфосфокиназы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Острый инфаркт миокарда;
Острый миокардит;
Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, аритмия, нестабильная стенокардия, застойная сердечная недостаточность);
Перенесенные травмы или операции на сердце и других органах;
Острые повреждения головного мозга;
Кома;
Повреждение скелетных мышц (обширные травмы, ожоги, некроз, поражение электротоком);
Заболевания мышц (миозиты, полимиалгии, дерматомиозиты, полимиозиты, миодистрофии и др.);
Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы);
Внутривенные и внутримышечные инъекции;
Психические заболевания (шизофрения, эпилепсия);
Эмболия легочной артерии;
Сильные мышечные сокращения (роды, спазмы, судороги);
Столбняк;
Высокая физическая нагрузка;
Голодание;
Дегидратация (обезвоживание организма на фоне рвоты, поноса, обильного потения и т.д.);
Длительное переохлаждение или перегревание;
Злокачественные опухоли мочевого пузыря, кишечника, молочной железы, кишечника, матки, легких, предстательной железы, печени.

Понижение активности креатинфосфокиназы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Длительное нахождение в малоподвижном состоянии (гиподинамия);
Малая мышечная масса.

Подвид креатинкиназы КФК-МВ содержится исключительно в миокарде, в крови в норме его очень мало. Повышение активности КФК-МВ в крови наблюдается при разрушении клеток сердечной мышцы, то есть при инфаркте миокарда. Повышенная активность фермента фиксируется через 4 – 8 часов после инфаркта, максимума достигает через 12 – 24 часа, а на 3-и сутки при нормальном течении процесса восстановления сердечной мышцы активность КФК-МВ возвращается к норме. Именно поэтому определение активности КФК-МВ используется для диагностики инфаркта миокарда и последующего наблюдения за процессами восстановления в сердечной мышце. Учитывая роль и место нахождения КФК-МВ, определение активности этого фермента показано только для диагностики инфаркта миокарда и отличения этого заболевания от инфаркта легкого или сильного приступа стенокардии.

В норме активность КФК-МВ в крови у взрослых мужчин и женщин, а также детей составляет менее 24 Ед/л.

Повышение активности КФК-МВ наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Острый инфаркт миокарда;
Острый миокардит;
Токсическое повреждение миокарда вследствие отравления или инфекционного заболевания;
Состояния после травм, операций и диагностических манипуляций на сердце;
Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, застойная сердечная недостаточность, аритмия);
Эмболия легочной артерии;
Заболевания и повреждения скелетных мышц (миозиты, дерматомиозиты, дистрофии, травмы, операции, ожоги);
Шок;
Синдром Рейе.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции превращения лактата в пируват, а потому очень важный для выработки энергии клетками. ЛДГ содержится в норме и в крови, и в клетках почти всех органов, однако наибольшее количество фермента фиксируется в печени, мышцах, миокарде, эритроцитах, лейкоцитах, почках, легких, лимфоидной ткани, тромбоцитах. Повышение активности ЛДГ обычно наблюдается при разрушении клеток, в которых он содержится в большом количестве. А значит, высокая активность фермента характерна для повреждений миокарда (миокардитов, инфарктов, аритмий), печени (гепатиты и др.), почек, эритроцитов.

Соответственно, показаниями для определения активности ЛДГ в крови являются следующие состояния или заболевания:

Заболевания печени и желчевыводящих путей;
Повреждения миокарда (миокардиты, инфаркт миокарда);
Гемолитические анемии;
Миопатии;
Злокачественные новообразования различных органов;
Легочная эмболия.

В норме активность ЛДГ в крови у взрослых мужчин и женщин составляет 125 – 220 Ед/л (при использовании некоторых наборов реактивов норма может составлять 140 – 350 Ед/л). У детей нормальная активность фермента в крови различна в зависимости от возраста, и составляет следующие значения:

Дети младше года – менее 450 Ед/л;
Дети 1 – 3 года – менее 344 Ед/л;
Дети 3 – 6 лет – менее 315 Ед/л;
Дети 6 – 12 лет – менее 330 Ед/л;
Подростки 12 – 17 лет – менее 280 Ед/л;
Подростки 17 – 18 лет – как у взрослых.

Повышение активности ЛДГ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Период беременности;
Новорожденные до 10 дня жизни;
Интенсивные физические нагрузки;
Заболевания печени (гепатиты, цирроз, желтуха вследствие закупорки желчных протоков);
Инфаркт миокарда;
Эмболия или инфаркт легких;
Заболевания системы крови (острый лейкоз, анемии);
Заболевания и повреждения мышц (травмы, атрофии, миозиты, миодистрофии и др.);
Заболевания почек (гломерулонефрит, пиелонефрит, инфаркт почки);
Острый панкреатит;
Любые состояния, сопровождающиеся массивной гибелью клеток (шок, гемолиз, ожоги, гипоксия, сильное переохлаждение и др.);
Злокачественные опухоли различной локализации;
Прием лекарственных средств, токсичных для печени (кофеин, стероидные гормоны, цефалоспориновые антибиотики и др.), употребление алкоголя.

Понижение активности ЛДГ в крови наблюдается при генетическом нарушении или полном отсутствии субъединиц фермента.

Липаза представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции расщепления триглицеридов на глицерин и жирные кислоты. То есть липаза важна для нормального переваривания жиров, поступающих в организм с пищей. Фермент вырабатывается целым рядом органов и тканей, но львиная доля липазы, циркулирующей в крови, имеет происхождение из поджелудочной железы. После выработки в поджелудочной железе липаза поступает в двенадцатиперстную кишку и тонкий кишечник, где расщепляет жиры, поступившие с пищей. Далее, благодаря своему маленькому размеру, липаза через стенку кишки проходит в кровеносные сосуды и циркулирует в кровотоке, где продолжает расщеплять жиры на составляющие, усваивающиеся клетками.

Увеличение активности липазы в крови наиболее часто обусловлено разрушением клеток поджелудочной железы и выходом в кровоток большого количества фермента. Именно поэтому определение активности липазы играет очень важную роль в диагностике панкреатита или закупорки панкреатических протоков опухолью, камнем, кистой и т.д. Кроме того, высокая активность липазы в крови может отмечаться при заболеваниях почек, когда фермент задерживается в кровотоке.

Таким образом, очевидно, что показаниями к определению активности липазы в крови являются следующие состояния и заболевания:

Подозрение на острый или обострение хронического панкреатита;
Хронический панкреатит;
Желчнокаменная болезнь;
Холецистит острый;
Острая или хроническая почечная недостаточность;
Перфорация (прободение) язвы желудка;
Непроходимость тонкого кишечника;
Цирроз печени;
Травмы живота;
Алкоголизм.

В норме активность липазы в крови у взрослых составляет 8 – 78 Ед/л, а у детей – 3 – 57 Ед/л. При определении активности липазы другими наборами реактивов нормальное значение показателя составляет менее 190 Ед/л у взрослых и менее 130 Ед/л у детей.

Повышение активности липазы отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

Острый или хронический панкреатит;
Рак, киста или псевдокиста поджелудочной железы;
Алкоголизм;
Желчная колика;
Внутрипеченочный холестаз;
Хронические заболевания желчного пузыря;
Странгуляция или инфаркт кишечника;
Заболевания обмена веществ (сахарный диабет, подагра, ожирение);
Острая или хроническая почечная недостаточность;
Перфорация (прободение) язвы желудка;
Непроходимость тонкого кишечника;
Перитонит;
Эпидемический паротит, протекающий с поражением поджелудочной железы;
Прием лекарственных средств, вызывающих спазм сфинктера Одди (морфин, Индометацин, Гепарин, барбитураты и др.).

Понижение активности липазы отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

Злокачественные опухоли различной локализации (кроме карциномы поджелудочной железы);
Избыток триглицеридов в крови на фоне неправильного питания или при наследственных гиперлипидемиях.

Пепсиногены I и II представляют собой предшественников основного желудочного фермента пепсина. Они вырабатываются клетками желудка. Часть пепсиногенов из желудка попадает в системный кровоток, где их концентрация может быть определена различными биохимическими методиками. В желудке пепсиногены под влиянием соляной кислоты превращаются в фермент пепсин, который расщепляет поступившие с пищей белки. Соответственно, концентрация пепсиногенов в крови позволяет получить информацию о состоянии секреторной функции желудка и выявить тип гастрита (атрофический, гиперацидный).

Пепсиноген I синтезируется клетками дна и тела желудка, а пепсиноген II – клетками всех отделов желудка и верхней части двенадцатиперстной кишки. Поэтому определение концентрации пепсиногена I позволяет оценить состояние тела и дна желудка, а пепсиногена II – всех отделов желудка.

Когда концентрация пепсиногена I в крови снижена, это свидетельствует о гибели главных клеток тела и дна желудка, которые вырабатывают этот предшественник пепсина. Соответственно, низкий уровень пепсиногена I может свидетельствовать об атрофическом гастрите. Причем на фоне атрофического гастрита уровень пепсиногена II долгое время может оставаться в пределах нормы. Когда же концентрация пепсиногена I в крови повышена, то это свидетельствует о высокой активности главных клеток дна и тела желудка, а, значит, о гастрите с повышенной кислотностью. Высокий уровень пепсиногена II в крови свидетельствует о высоком риске язвы желудка, так как говорит о том, что секретирующие клетки слишком активно вырабатывают не только предшественники ферментов, но и соляную кислоту.

Для клинической практики большое значение имеет расчет соотношения пепсиногена I / пепсиногена II, так как этот коэффициент позволяет выявлять атрофические гастриты и высокий риск развития язвы и рака желудка. Так, при значении коэффициента менее 2,5 речь идет об атрофическом гастрите и высоком риске рака желудка. А при коэффициенте более 2,5 – о высоком риске язвы желудка. Кроме того, соотношение концентраций пепсиногенов в крови позволяет отличить функциональные расстройства пищеварения (например, на фоне стресса, неправильного питания и т.д.) от реальных органических изменений в желудке. Поэтому в настоящее время определение активности пепсиногенов с расчетом их соотношения является альтернативой гастроскопии для тех людей, которые по каким-либо причинам не могут пройти эти обследования.

Определение активности пепсиногенов I и II показано в следующих случаях:

Оценка состояния слизистой оболочки желудка у людей, страдающих атрофически гастритом;
Выявление прогрессирующего атрофического гастрита с высоким риском развития рака желудка;
Выявление язвы желудка и двенадцатиперстной кишки;
Выявление рака желудка;
Контроль за эффективностью терапии гастрита и язвы желудка.

В норме активность каждого пепсиногена (I и II) составляет 4 – 22 мкг/л.

Повышение содержания каждого пепсиногена (I и II) в крови наблюдается в следующих случаях:

Острый и хронический гастрит;
Синдром Золлингера-Эллисона;
Язва двенадцатиперстной кишки;
Любые состояния, при которых повышена концентрация соляной кислоты в желудочном соке (только для пепсиногена I).

Понижение содержания каждого пепсиногена (I и II) в крови наблюдается в следующих случаях:

Прогрессирующий атрофический гастрит;
Карцинома (рак) желудка;
Болезнь Аддисона;
Пернициозная анемия (только для пепсиногена I), которая также называется болезнью Аддисона-Бирмера;
Микседема;
Состояние после резекции (удаления) желудка.

Под одним и тем же названием «холинэстераза» обычно подразумеваются два фермента – истинная холинэстераза и псевдохолинэстераза. Оба фермента способны расщеплять ацетилхолин, являющийся медиатором в соединениях нервов. Истинная холинэстераза участвует в передаче нервного импульса и в большом количестве присутствует в тканях мозга, нервных окончаниях, легких, селезенке, эритроцитах. Псевдохолинэстераза отражает способность печени синтезировать белки и отражает функциональную активность этого органа.

В сыворотке крови присутствуют обе холинэстеразы, и поэтому определяется суммарная активность обоих ферментов. Вследствие этого определение активности холинэстеразы в крови используется для выявления пациентов, у которых миорелаксанты (препараты, расслабляющие мышцы) оказывают длительное действие, что важно в практике врача-анестезиолога для расчета правильной дозировки лекарств и недопущения холинергического шока. Кроме того, активность фермента определяется для выявления отравлений фосфорорганическими соединениями (многие сельскохозяйственные пестициды, гербициды) и карбаматами, при которых активность холинэстеразы снижается. Также при отсутствии угрозы отравления и плановой операции активность холинэстеразы определяется для оценки функционального состояния печени.

Показаниями для определения активности холинэстеразы являются следующие состояния:

Диагностика и оценка эффективности терапии любых заболеваний печени;
Выявление отравлений фосфорорганическими соединениями (инсектицидами);
Определение риска развития осложнений при плановых операциях с применением миорелаксантов.

В норме активность холинэстеразы в крови у взрослых составляет 3700 – 13200 Ед/л при использовании в качестве субстрата бутирилхолина. У детей с рождения и до полугода активность фермента очень низкая, с 6 месяцев и до 5 лет – 4900 – 19800 Ед/л, с 6 до 12 лет – 4200 – 16300 Ед/л, а с 12 лет – как у взрослых.

Повышение активности холинэстеразы наблюдается при следующих состояниях и заболеваниях:

Гиперлипопротеинемия IV типа;
Нефроз или нефротический синдром;
Ожирение;
Сахарный диабет II типа;
Опухоли молочных желез у женщин;
Язвенная болезнь желудка;
Бронхиальная астма;
Экссудативная энтеропатия;
Психические заболевания (маниакально-депрессивный психоз, депрессивный невроз);
Алкоголизм;
Первые недели беременности.

Понижение активности холинэстеразы наблюдается при следующих состояниях и заболеваниях:

Генетически обусловленные варианты активности холинэстеразы;
Отравление фосфорорганическими веществами (инсектициды и др.);
Гепатиты;
Цирроз печени;
Застойная печень на фоне сердечной недостаточности;
Метастазы злокачественных опухолей в печень;
Печеночный амебиаз;
Заболевания желчевыводящих путей (холангиты, холециститы);
Острые инфекции;
Легочная эмболия;
Заболевания скелетных мышц (дерматомиозит, дистрофия);
Состояния после хирургических операций и плазмафереза;
Хронические заболевания почек;
Поздние сроки беременности;
Любые состояния, сопровождающиеся снижением уровня альбумина в крови (например, синдром мальабсорбции, голодание);
Эксфолиативный дерматит;
Миелома;
Ревматизм;
Инфаркт миокарда;
Злокачественные опухоли любой локализации;
Прием некоторых лекарственных средств (оральные контрацептивы, стероидные гормоны, глюкокортикоиды).

Щелочная фосфатаза (ЩФ) представляет собой фермент, производящий расщепление эфиров фосфорной кислоты и принимающий участие в фосфорно-кальциевом обмене в костной ткани и печени. В наибольшем количестве содержится в костях и печени, а в кровоток поступает из этих тканей. Соответственно, в крови часть щелочной фосфатазы имеет костное происхождение, а часть – печеночное. В норме в кровоток щелочной фосфатазы поступает немного, а ее активность увеличивается при разрушении клеток костей и печени, что возможно при гепатитах, холестазе, остеодистрофии, опухолях костей, остеопорозе и т.д. Поэтому фермент является показателем состояния костей и печени.

Показаниями для определения активности щелочной фосфатазы в крови являются следующие состояния и заболевания:

Выявление поражений печени, связанных с закупоркой желчных путей (например, желчнокаменная болезнь, опухоль, киста, абсцесс);
Диагностика заболеваний костей, при которых происходит их разрушение (остеопороз, остеодистрофия, остеомаляция, опухоли и метастазы в кости);
Диагностика болезни Педжета;
Рак головки поджелудочной железы и почек;
Заболевания кишечника;
Оценка эффективности лечения рахита витамином Д.

В норме активность щелочной фосфатазы в крови у взрослых мужчин и женщин составляет 30 – 150 Ед/л. У детей и подростков активность фермента выше, чем у взрослых, вследствие более активных процессов обмена веществ в костях. Нормальная активность щелочной фосфатазы в крови у детей разного возраста следующая:

Дети младше 1 года: мальчики – 80 – 480 Ед/л, девочки – 124 – 440 Ед/л;
Дети 1 – 3 года: мальчики – 104 – 345 Ед/л, девочки – 108 – 310 Ед/л;
Дети 3 – 6 лет: мальчики – 90 – 310 Ед/л, девочки – 96 – 295 Ед/л;
Дети 6 – 9 лет: мальчики – 85 – 315 Ед/л, девочки – 70 – 325 Ед/л;
Дети 9 – 12 лет: мальчики – 40 – 360 Ед/л, девочки – 50 – 330 Ед/л;
Дети 12 – 15 лет: мальчики – 75 – 510 Ед/л, девочки – 50 – 260 Ед/л;
Дети 15 – 18 лет: мальчики – 52 – 165 Ед/л, девочки – 45 – 150 Ед/л.

Повышение активности щелочной фосфатазы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Заболевания костей с усиленным распадом костной ткани (болезнь Педжета, болезнь Гоше, остеопороз, остеомаляция, рак и метастазы в кости);
Гиперпаратиреоз (увеличенная концентрация гормонов паращитовидной железы в крови);
Диффузный токсический зоб;
Лейкозы;
Рахит;
Период заживления переломов;
Заболевания печени (цирроз, некроз, рак и метастазы в печень, инфекционные, токсические, лекарственные гепатиты, саркоидоз, туберкулез, паразитарные инфекции);
Закупорка желчевыводящих путей (холангиты, камни желчных протоков и желчного пузыря, опухоли желчевыводящих путей);
Дефицит кальция и фосфатов в организме (например, вследствие голодания или неправильного питания);
Цитомегалия у детей;
Инфекционный мононуклеоз;
Инфаркт легких или почек;
Недоношенные дети;
Третий триместр беременности;
Период быстрого роста у детей;
Заболевания кишечника (язвенный колит, энтерит, бактериальные инфекции и др.);
Прием препаратов, токсичных для печени (метотрексат, хлорпромазин, антибиотики, сульфаниламиды, большие дозы витамина С, магнезии).

Понижение активности щелочной фосфатазы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Гипотиреоз (дефицит гормонов щитовидной железы);
Цинга;
Тяжелая анемия;
Квашиоркор;
Дефицит кальция, магния, фосфатов, витаминов С и В₁₂;
Избыток витамина Д;
Остеопороз;
Ахондроплазия;
Кретинизм;
Наследственная гипофосфатазия;
Прием некоторых лекарственных препаратов, таких, как азатиоприн, клофибрат, даназол, эстрогены, оральные контрацептивы.

Автор: Наседкина А.К. Специалист по проведению исследований медико-биологических проблем.

источник