Анализы на поджелудочную железу амилаза норма

Биологическим действующим элементом, который принимает участие в метаболическом углеводном процессе, принято называть альфа-амилаза. В организме существенная ее доля формируется поджелудочной железой, а меньшая часть с помощью желез в ротовой полости, выделяющих слюну. Зачастую об этом сывороточном ферменте больные узнают после посещения врача, жалуясь на болезненность в области желудка. Именно в данной ситуации доктор направит на проведение биохимического анализа крови, благодаря которому впоследствии будет поставлен предварительный диагноз.

Выделение диастаза осуществляется поджелудочной железой и в небольшом количестве железами, которые несут ответственность за слюнную выработку. Фермент является основным участником при переваривании еды, углеводного распада, а также одним из элементов пищеварительного сока.

В организме лучшим показателем диастаза считают минимальным. Возможно, незначительное изменение ее уровня по причине формирования новых клеток слюнных желез и поджелудочной.

Было доказано, что малая доля вещества сосредоточена:

в толстом и тонком отделе кишечника;
в бронхах;
мускулатуре.

Амилаза крови состоит из 3 типов.

В организме обобщен лишь показатель альфы, поскольку она является пищеварительным диастазом.

Рассматривая биохимическое исследование, врачи всегда интересуются коэффициентом амилаза, так как он занимает важную ценность в пищеварении. Этот фермент отвечает за всасывание еды в пределах тонкого кишечника.

Амилаза — фермент, принимающий содействие в катализирующем развитии углеводного распада. Благодаря ферменту также распадается крахмал, гликоген до мальтозы, глюкозы.

Помимо формирования амилазы и липазы в системе пищеварения и слюнной железе, выработка диастаза редко способна осуществляться:

в яичниках;
печени;
в фаллопиевых трубах;
молочных железах.

Главная ценность альфа-амилазы в крови, разделение крахмала в упрощенные виды, классы полисахаридов. Начало трансформации осуществляется еще во рту под воздействием слюны, включающей диастазу. Вся процедура необходима, ведь у крахмала очень сложная структура, неспособен в полной мере поглощаться в трубах кишечника. Потому от правильности функционирования фермента будет зависеть скорость и качество усвояемости сложных углеводов.

Генерирует диастаза в системе кровообращения с помощью экзокринных клеток, проникая потом в кишку, где зачастую осуществляется биологический распад. Частично, фермент, который достиг кишечника, проходит в кровяной поток.

Диастаза разделяется на 2 подвида.

P-тип – присутствует в моче 65%.
S-тип – присутствует в крови 60%.

В норме P-вид меньше S-вида в 2 раза. Выведение фермента осуществляется с мочой через почки.

Коэффициент диастаза крови отображает положение большинства процессов обмена в организме. При этом зачастую обозначение активности применяется, чтобы выявить воспалительные процессы в поджелудочной железе.

Основным показателем к назначению сдачи крови является предположение на формирование болезни панкреатит, протекающий в хронической и острой форме воспаления.

Исследование панкреатической амилазы крови осуществляется, когда у человека проявляются следующие симптомы:

нарушение работы пищеварительной системы;
усталость;
болевые ощущения с правого бока брюшной полости.

Помимо этого при панкреатите она нужна в качестве проверяющего элемента при лечении онкологических патологий медикаментами, способные негативным образом сказываться на функциональности поджелудочной железы. А также для наблюдения больного после устранения камней, где анализирование альфы амилазы панкреатической подтвердит либо исключит ухудшение ситуации после манипуляции.

Для определения уровня панкреатита альфа-амилаза используют кровь, взятую из вены. Берут анализ утром, есть до него нельзя. За день, два перед исследованием воздержитесь от распития спиртных напитков, следовать диетического питания, убрав из рациона жареные, острые и жирные блюда. Нарушение рекомендаций, подвергает к негативной реакции железы и тогда альфа-амилаза панкреатическая в крови будет завышена.

Для исключения ложного исхода, в случае приема препаратов, сообщить врачу, поскольку отдельные из них влияют на ее показатель.

Поскольку железа поджелудочная относится к органу смешанной секреции и вырабатывает ферменты с гормонами в кровь и пространство кишечника, то выделенную диастазу делят на коэффициенты.

Фермент в системе кровообращения — обобщающий коэффициент, а панкреатический – частный признак диастаза в панкреатическом соке.

В кровеносной системе норма амилазы имеет довольно большие масштабы, потому несущественное отступление не наводит на подозрения. С годами количество альфа-амилазы в крови способно увеличиться, что не обусловлено половым признаком.

Для значения альфа-амилаза нормой допускают:

норма у детей до 2 лет – 5-65 Ед./л;
до 70 лет уровень амилазы в крови является нормой -25-125 Ед./л;
более 70 лет – 20-160 Ед./л.

Также проводят анализ крови амилаза панкреатической, измеряемой в таких же единицах. Норма панкреатической альфы амилазы составляет:

до 6 месяцев — Почему амилаза выше нормы

Если в анализе фиксируется, что амилаза в крови повышена существенно, это является первоначальным симптомом формирования воспаления в железе, либо присутствующих около нее органов, способных влиять на деятельность клеток.

Отступлением от норматива считают, когда коэффициент альфа-амилаза повышен в 2 раза и более (индекс увеличенный Возможно, ли снизить уровень

Чтобы понять, возможно, ли снизить уровень амилазы в крови, определите причину заболевания и приступить к его устранению.

Если амилаза повышена, рекомендуют придерживаться простых правил, чтобы уровень в кровеносной системе пришел в норму.

Придерживаться правильного питания. Принимают еду в несколько этапов. Так уменьшиться давление на пищеварительную систему.
Следовать режима отдыха и бодрствования. спите не меньше 8 часов.
Исключить тяжелую физическую работу.

Если выявлено поражение поджелудочной инфекцией, самостоятельная терапия недопустима.

Выполняя рекомендации, амилаза в крови придет к нормальному коэффициенту.

Если амилаза понижена (индекс менее 100 Ед./л) это не всегда указывает на патологию, но не считается симптомом здорового организма, если поджелудочная хорошо функционирует, а почки исключают фермент.

Бывает отклонение от нормы, свидетельствует о неполной деятельности железы, ее резкого снижения.

Пониженная альфа-диастаза характеризуется такими факторами:

гепатит, имеющий тяжелую форму воспаления-при патологии изменяется обмен углеводов, что ведет к увеличению нагрузки на ферменты, железа перестает справляться со своей функцией, а выработка диастаза снижается;
онкологические болезни — раковые образования на последнем фазе ведут к перерождению тканей и желез. Происходит их замещение опухолевым материалом, уменьшение производства фермента;
тотальная форма панкреонекроза — когда поражается железа полностью, наблюдается постепенное отмирание тканей, а диастаза больше не выделяется. Поскольку поджелудочная железа относится к важному органу, полное ее поражение может привести к неблагоприятному прогнозу;
травмирования — механические повреждения желудка и кишечника разного рода становятся причиной отклонения от нормы, как меньше, так и большее необходимого показателя;
муковисцидоз является серьезной болезнью наследственного характера, повреждающего железы и вызывает расстройство дыхания. Больные нередко сталкиваются с секреторной неполноценностью органов желудочно-кишечного тракта. Гибель пациента при заболевании составляет 60%;
хирургическое решение проблемы – проведение операции на органе и удаление ее участков смогут снизить амилазу в крови.

Чтобы показатель диастаза был нормальным, доктор прописывает бескрахмальную диету, благодаря которой нагрузка на поджелудочную железу снижается.

Отступление анализа крови от нормы у женщин в период вынашивания ребенка в большее или меньшее направление зачастую неоправданно. В основном это случается по причине новой обстановки, к которой привыкает организм.

Иногда снижение и увеличение уровня свидетельствует о серьезных болезнях. Потому постоянно ведется наблюдение за женщинами в положении, а анализ на амилазу требуется проходить более чем 1 раз.

Чтобы быть здоровым следите за изменениями в организме. Если мучают бессонные ночи, постоянно болит голова, иногда возникает болезненность за ушными раковинами, рекомендуется пройти исследование на уровень фермента. Болезнь, выявленная на этапе развития, поддается терапии во всех случаях

источник

Процесс пищеварения — многоуровневая система, одним из элементов которой является расщепление всех составляющих пищи. В организме эту работу выполняют различные ферментные соединения. Амилаза — фермент, который одним из первых запускает пищеварительную цепочку, так как присутствует в слюне и панкреатическом соке. Кишечник, печень, мышцы и яичники содержат небольшое количество этого биологически активного вещества. Обобщённую численность фермента в организме называют альфа-амилазой.

Амилазу, входящую в состав пищеварительного сока, называют панкреатической. Панкреатическая амилаза (Р-амилаза) способствует распаду высокомолекулярных углеводов, преобразуя их в глюкозу. Основное поле её деятельности — тонкий кишечник, где обеспечена благоприятная среда для переваривания углеводов. Небольшое количество фермента циркулирует в плазме крови, нейтрализуется печенью, а из организма выводится вместе с мочой.

От действия амилазы зависит уровень усвоения углеводов и степень всасывания кишечником сложных элементов. Без этого важного фермента организм не смог бы получать необходимые ему питательные вещества, так как не в состоянии принимать сложные соединения в том виде, в котором они поступают с пищей.

При обновлении клеток слюнной и поджелудочной желёз, единицы амилазы попадают в общий кровоток. У здорового человека содержание этого фермента должно быть невысоким. Незначительные отклонения могут быть при стрессах, переутомлении и нарушенном режиме питания. Кратковременные нарушения показателей сопровождают отравления. Слишком высокая или низкая концентрация ферментов свидетельствует о развитии болезни.

Врач может назначить исследование как общей, так и отдельно Р-амилазы.

альфа-амилаза
от 0 до 2 лет	5-65 Ед/л;
от 2 до 65 лет	25-125 Ед/л;
70 лет и старше	20-160 Ед/л;
Р-амилаза
от 0 до 6 месяцев	0-8 Ед/мл;
от 6 до 12 месяцев	0-23 Ед/мл;
старше 1 года	0-50 Ед/мл;

Уровень амилазы в моче тоже является одним из показателей при диагностировании пациента. При естественном процессе очищения организма, границы содержания фермента в моче должны быть в пределах от 1 до 17 ед/л.

Показаниями для обследования количества амилазы являются:

расстройство пищеварения (рвота, диарея, постоянная тошнота),
снижение аппетита на фоне общего недомогания (слабость, нарушение сна),
заболевания поджелудочной железы,
боли в животе (синдром острого живота),
поражение желез внешней секреции,
воспаление слюнных желез.

В большинстве случаев диагностируют уровень содержания фермента при опасении образования воспалительных процессов в области поджелудочной железы. Повреждённые ткани железы продуцируют выброс амилазы в кровяное русло. Количество высвобождаемого биологически активного вещества может превышать норму в десятки раз. Ферменты заполняют плазму уже в первые часы болезни, достигая максимальной активности через сутки.

Показатели циркуляции ферментов в крови очень важны, поэтому подготовиться к сдаче анализа нужно заранее.

Избегать употребления острой пищи и жиров.
Не употреблять алкоголь.
Исключить переедание.
Не курить.
Привести своё эмоциональное состояние в равновесие.
Сообщить доктору о возможном приёме анаболических стероидов, диуретиков, обезболивающих лекарств, гормональных контрацептивов и других медицинских препаратов.

Увеличение концентрации биологически активного вещества — верный признак деструктивного процесса в организме.
Факторы, способствующие росту активности амилазы:

панкреатит (острый либо хронический);
воспалительные процессы в желчном пузыре (в том числе образование камней в желчных протоках);
эпидемический паротит;
поражение почечной ткани;
болезни железистых органов;
появление новообразований, опухолей;
воспаление отростка слепой кишки;
диабет;
отравление;
травмы живота;
прерывание беременности.

В основе лечения лежит устранение причины высокой циркуляции фермента в организме. В первую очередь необходимо отрегулировать режим питания и отказаться от применения спиртосодержащих напитков. Каждый отдельный случай требует особого подхода. Чаще всего при росте амилазы назначаются следующие терапевтические процедуры:

Специальная диета или голодание.
Капельницы с солевым раствором.
Препараты, подавляющие активность энзимов.
Наркотические анальгетики.
Приём ферментных препаратов.

Низкая концентрация энзима не является основным показателем при исследовании. Чаще всего результат анализа служит вспомогающим фактором наряду с другими обследованиями.

Факторы, способствующие снижению активности:

предшествующее обследованию удаление поджелудочной железы;
разрушение тканей поджелудочной железы;
онкологические образования в кишечнике, желудке, печени;
гепатит в острой или хронической фазе;
нарушение обмена веществ;
токсикоз при беременности.

Слишком низкая активность амилазы влечёт за собой негативные изменения в углеводном обмене. Лечение, как и при повышенном уровне фермента, заключается в оптимизации рациона питания. Необходимо устранить любой алкоголь, жирную и острую пищу, кофе, шоколад.

Повысить уровень амилазы помогут:

Диета с пониженным содержанием крахмала. Следует свести к минимуму потребление круп, мучных изделий, картофеля. Это необходимо для того, чтобы снизить нагрузку на ферменты, которых и так недостаточно в организме.
Препараты с амилазой. Дополнительным источником энзимов служат ферментные препараты. Панкреатин, Панкреон, Мезим, Фестал, Креон — самые популярные из них.

Отклонения от нормы в показателях анализов не должны стать предпосылкой для самолечения. Следует обязательно обратиться к гастроэнтерологу или терапевту, которые назначат схему лечения.

источник

0-30 дней (новорожденный): 0-6 ед/л;
31-182 дня: 1-17 ед/л;
183-365 дней: 6-44 ед/л;
1-3 года: 8-79 ед/л;
4-17 лет: 21-110 ед/л;
после 18 лет (взрослые): 26-102 ед/л.

(Внимание, контрольные интервалы могут отличаться в разных лабораториях, поэтому в случае анализа крови и мочи обратите внимание на интервалы, указанные в отчете).

Амилазы (альфа-амилаза) — представляют собой группу ферментов, которые служат для расщепления сложных углеводов; внутри поджелудочной железы, которая является экзокринной железой, фермент синтезируется ацинарными клетками, а затем проходит через протоки поджелудочной железы и достигает пищеварительного тракта.

Иллюстрация амилазы

Амилазы также вырабатываются слюнными железами, слизистой оболочкой тонкого кишечника, яичниками, плацентой и печенью. Изоферменты поджелудочной железы и слюны обнаруживаются в крови, при большой концентрации путем обследования.

В нормальных условиях амилаза присутствует в небольших количествах в крови и моче, однако когда клетки поджелудочной железы имеют некоторые проблемы, такие как панкреатит или когда поджелудочная железа блокируется камнем, или в редких случаях опухолью, ферменты легче попадают в кровообращение, поэтому их концентрация увеличивается как в крови, так и в моче (амилаза покидает организм через мочу).

Анализ амилазы часто используется врачами для диагностики панкреатита. Исследование амилазы поджелудочной железы (P-изофермент амилазы) является наиболее полезным для лабораторной диагностики острого панкреатита.

Общая сыворотка (в крови) по-прежнему является наиболее широко используемым способом диагностики острого панкреатита, использование которого оправдано с точностью до 95% (под точностью диагностического теста подразумевается его способность предоставлять значения, соответствующие истинным).

Проблема этого анализа, однако, заключается в относительно низкой специфичности, которая составляет от 70 до 80% (специфика диагностического теста определяется как способность правильно идентифицировать здоровых людей, т.е. тех, кто не затронут болезнью или состоянием, которое должно быть обнаружено).

Во время эпизодов острого панкреатита уровень амилазы в сыворотке временно повышается, между 2 и 12 часами от начала приступа. Концентрация возвращается к нормальной в течение третьего или четвертого дня. Пик, полученный между 12 и 72 часами, обычно равен 4-6 раз максимуму нормального значения, однако у значительного числа пациентов значение увеличивается меньше и часто вообще не увеличивается. Однако следует отметить, что увеличение активности фермента не пропорционально степени тяжести расстройства.

При остром панкреатите, связанном с гиперлипидемией, сывороточная амилаза может маскироваться и выглядеть нормальной, возможно, из-за влияния высоких уровней липидов на калориметрические показания теста.

Значительная часть фермента выводится с мочой, поэтому увеличение сывороточной активности соответствует увеличению мочевой амилазы, которая увеличивается у гораздо большего числа пациентов, чем в сыворотке, достигает более высоких уровней и продолжает оставаться высокой в течение длительных периодов.

При хроническом тихом панкреатите как активность сывороточной формы, так и активность амилазы в моче обычно ниже нормальной.

Общая амилаза не является специфическим показателем функции поджелудочной железы, поскольку она вырабатывается различными органами. Высокие уровни также были обнаружены при других заболеваниях и ситуациях, которые не затрагивают поджелудочную железу, например:

При остром панкреатите амилаза обычно увеличивается одновременно с липазой поджелудочной железы, однако в некоторых случаях последняя может:

увеличивается дольше;
и дольше остается на высоком уровне.

Хронический панкреатит часто связан с алкоголизмом. Это также может быть вызвано травмой или обструкцией протоков поджелудочной железы или быть связано с генетическими нарушениями, такими как муковисцидоз.

Увеличение общей сывороточной альфа-амилазы не является специфическим показателем заболеваний поджелудочной железы, поскольку этот фермент также вырабатывается слюнными железами, слизистой оболочкой тонкого кишечника, яичниками, плацентой, печенью. В сыворотке есть два изофермента, поджелудочная и слюнная. Панкреатическая амилаза более полезна, чем общая для диагностики и контроля острого панкреатита.

Значения ферментов также могут быть значительно увеличены у людей с обструкцией и раком поджелудочной железы.

Низкие значения у пациентов с панкреатитом вместо этого приводят к мысли о необратимом повреждении клеток поджелудочной железы.

В случае острого панкреатита амилаза поджелудочной железы обычно остается повышенной в течение первых 12 часов от начала приступа и продолжает оставаться в течение 3-4 дней, обычно достигая в 4-6 раз максимального нормального значения.

Исследование формы поджелудочной железы не помогает в диагностике рака поджелудочной железы.

Исследование амилазы поджелудочной железы при приступах острого панкреатита является единственным способом диагностики хронического панкреатита.

Наконец, незначительное увеличение (до 78 ед/л) может иметь небольшое клиническое значение.

Низкие значения амилазы:

Высокий уровень амилазы:

злоупотребление алкоголем (алкоголизм);
диабетический кетоацидоз;
камни в желчном пузыре;
беременность;
воспаление слюнных желез;
гиперлипидемия;
гипертиреоз;
свинка;
обструкция желчевыводящих путей;
панкреатит;
перфорация кишечника;
язвенная перфорация.

Внимание, неисчерпывающий перечень. Следует также отметить, что зачастую небольшие отклонения от эталонных диапазонов могут не иметь клинического значения.

Ряд препаратов может повлиять на результаты исследования, в том числе некоторые противовоспалительные препараты, противозачаточные таблетки, кортизон,… а также употребление алкоголя незадолго до анализов.

Общее значение может быть выше нормы у пациентов с макрогемаземией.

Макроамилаза — это форма амилазы, которая содержится в сыворотке крови и имеет высокую молекулярную массу. Было выдвинуто предположение о нескольких причинах макроамилаземии, например, считается, что амилаза образует комплекс с иммуноглобулином. Макроамилаза не может быть выведена мочой из-за ее размеров, превышающих нормальных, и поэтому обычно увеличивает сывороточную амилазу. В этом случае высокое значение не используется для диагностики панкреатита.

Одновременное исследование сывороточной и мочевой амилазы позволяет понять, страдает ли пациент макрогемаземией.

Значения также могут увеличиться множеством других состояний и заболеваний, например:

расчеты с желчным пузырем
рак яичников;
рак легких;
внематочная беременность;
острый аппендицит;
диабетический кетоацидоз;
эпидемический паротит;
кишечная непроходимость;
перфорированная язва.

В этих случаях анализ теряет свою диагностическую полезность.

Результаты обследования формы поджелудочной железы могут быть высокими у пациентов с макрогемаземией.

В большинстве случаев увеличение сывороточной амилазы вызвано увеличением количества фермента, который входит в кровообращение, и/или уменьшением его выведения. Тест в основном используется для диагностики и контроля острого панкреатита и других нарушений поджелудочной железы и проводится одновременно с липазой.

Уровень может также быть повышен в случае рака поджелудочной железы, но обычно увеличение происходит слишком поздно, чтобы иметь какую-либо диагностическую полезность, однако результаты могут использоваться, чтобы проверить, эффективна ли терапия рак, в случае онкологии.

Наконец, он назначается докторами в случае появления симптомов, которые все еще не объяснены, например:

сильная боль в животе;
лихорадка (высокая температура);
снижение аппетита;
тошнота/рвота.

Пациент не должен употреблять алкоголь в предыдущие 24 часа и должен пройти процедуру на пустой желудок.

источник

Биохимический анализ крови – нормы, значение и расшифровка показателей у мужчин, женщин и детей (по возрастам). Активность ферментов: амилаза, АлАТ, АсАТ, ГГТ, КФ, ЛДГ, липаза, пепсиногены и др.

Сайт предоставляет справочную информацию исключительно для ознакомления. Диагностику и лечение заболеваний нужно проходить под наблюдением специалиста. У всех препаратов имеются противопоказания. Консультация специалиста обязательна!

Ниже мы рассмотрим, о чем говорит каждый показатель биохимического анализа крови, каковы его референсные значения и расшифровка. В частности, речь пойдет о показателях активности ферментов, определяемых в рамках данного лабораторного теста.

Альфа-амилаза (амилаза) представляет собой фермент, который принимает участие в расщеплении крахмала пищевых продуктов до гликогена и глюкозы. Вырабатывается амилаза поджелудочной железой и слюнными железами. Причем амилаза слюнных желез представляет собой S-тип, а поджелудочной железы – Р-тип, но в крови имеются оба типа фермента. Определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой подсчет активности обоих типов фермента. Так как данный фермент вырабатывается поджелудочной железой, то определение его активности в крови используют для диагностики заболеваний этого органа (панкреатитов и др.). Кроме того, активность амилазы может свидетельствовать о наличии иных тяжелых патологий органов брюшной полости, течение которых приводит к раздражению поджелудочной железы (например, перитонит, острый аппендицит, кишечная непроходимость, внематочная беременность). Таким образом, определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой важный диагностический тест при разнообразных патологиях органов брюшной полости.

Соответственно, определение активности альфа-амилазы в крови в рамках биохимического анализа назначается в следующих случаях:

Подозрение или ранее выявленная патология поджелудочной железы (панкреатит, опухоли);
Желчнокаменная болезнь;
Эпидемический паротит (заболевание слюнных желез);
Острые боли в животе или травма живота;
Любые патологии органов пищеварительного тракта;
Подозрение или ранее выявленный муковисцидоз.

В норме активность амилазы крови у взрослых мужчин и женщин, а также у детей старше 1 года составляет 25 – 125 Ед/л (16 – 30 мккатал/л). У детей первого года жизни нормальная активность фермента в крови колеблется в пределах 5 – 65 Ед/л, что обусловлено низким уровнем выработки амилазы вследствие малого количества крахмалистой пищи в рационе грудного малыша.

Повышение активности альфа-амилазы в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

Панкреатит (острый, хронический, реактивный);
Киста или опухоль поджелудочной железы;
Закупорка протока поджелудочной железы (например, камнем, спайками и др.);
Макроамилаземия;
Воспалительный процесс или повреждение слюнных желез (например, при эпидемическом паротите);
Острый перитонит или аппендицит;
Перфорация (прободение) полого органа (например, желудка, кишечника);
Сахарный диабет (в период кетоацидоза);
Заболевания желчевыводящих путей (холецистит, желчнокаменная болезнь);
Почечная недостаточность;
Внематочная беременность;
Заболевания органов пищеварительного тракта (например, язвенная болезнь желудка или двенадцатиперстной кишки, кишечная непроходимость, инфаркт кишечника);
Тромбоз сосудов брыжейки кишки;
Разрыв аневризмы аорты;
Хирургические операции или травмы органов брюшной полости;
Злокачественные новообразования.

Снижение активности альфа-амилазы в крови (значения около нуля) может свидетельствовать о следующих заболеваниях:

Недостаточность поджелудочной железы;
Муковисцидоз;
Последствия удаления поджелудочной железы;
Острый или хронический гепатит;
Панкреонекроз (отмирание и распад поджелудочной железы в конечной стадии);
Тиреотоксикоз (высокий уровень гормоновщитовидной железы в организме);
Токсикоз беременных.

Аланинаминотрансфераза (АлАТ) представляет собой фермент, который переносит аминокислоту аланин с одного белка на другой. Соответственно, данный фермент играет ключевую роль в синтезе белков, обмене аминокислот и выработке клетками энергии. АлАТ работает внутри клеток, поэтому в норме его содержание и активность выше в тканях и органах, а в крови, соответственно, ниже. Когда активность АлАТ в крови повышается, это свидетельствует о повреждении органов и тканей и выходе фермента из них в системный кровоток. А так как наибольшая активность АлАТ отмечается в клетках миокарда, печени и скелетных мышц, то повышение активного фермента в крови свидетельствует о произошедшем повреждении именно этих, указанных тканей.

Наиболее выраженно активность АлАТ в крови повышается при повреждении клеток печени (например, при острых токсических и вирусных гепатитах). Причем активность фермента повышается еще до развития желтухи и других клинических признаков гепатитов. Несколько меньшее увеличение активности фермента наблюдается при ожоговой болезни, инфаркте миокарда, остром панкреатите и хронических патологиях печени (опухоль, холангит, хронический гепатит и др.).

Учитывая роль и органы, в которых работает АлАТ, показанием к определению активности фермента в крови являются следующие состояния и заболевания:

Любые заболевания печени (гепатиты, опухоли, холестаз, цирроз, отравления);
Подозрение на острый инфаркт миокарда;
Патология мышц;
Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно влияющих на этот орган;
Профилактические осмотры;
Обследование потенциальных доноров крови и органов;
Обследование людей, которые могли заразиться гепатитом вследствие контактов со страдающими вирусными гепатитами.

В норме активность АлАТ в крови у взрослых женщин (старше 18 лет) должна составлять менее 31 Ед/л, а у мужчин – менее 41 Ед/л. У детей до одного года нормальная активность АлАТ – менее 54 Ед/л, 1 – 3 лет – менее 33 Ед/д, 3 – 6 лет – менее 29 Ед/л, 6 – 12 лет – менее 39 Ед/л. У девочек – подростков 12 – 17 лет нормальная активность АлАТ составляет менее 24 Ед/л, а у юношей 12 – 17 лет – менее 27 Ед/л. У юношей и девушек старше 17 лет активность АлАТ в норме такая же, как у взрослых мужчин и женщин.

Повышение активности АлАТ в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

Острые или хронические заболевания печени (гепатит, цирроз, жировой гепатоз, опухоль или метастазы в печень, алкогольное поражение печени и др.);
Механическая желтуха (закупорка желчного протока камнем, опухолью и др.);
Острый или хронический панкреатит;
Острый инфаркт миокарда;
Острый миокардит;
Миокардиодистрофия;
Тепловой удар или ожоговая болезнь;
Шок;
Гипоксия;
Травма или некроз (отмирание) мышц любой локализации;
Миозиты;
Миопатии;
Гемолитическая анемия любого происхождения;
Почечная недостаточность;
Преэклампсия;
Филяриоз;
Прием лекарственных препаратов, токсичных для печени.

Повышение активности АлАТ в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

Дефицит витамина В₆;
Терминальные стадии печеночной недостаточности;
Обширное поражение печени (некроз или цирроз большей части органа);
Механическая желтуха.

Аспартатаминотрансфераза (АсАТ) представляет собой фермент, обеспечивающий реакцию переноса аминогруппы между аспартатом и альфа-кетоглутаратом с образованием щавелевоуксусной кислоты и глутамата. Соответственно, АсАТ играет ключевую роль в синтезе и распаде аминокислот, а также образовании энергии в клетках.

АсАТ, как и АлАТ, является внутриклеточным ферментом, так как работает преимущественно внутри клеток, а не в крови. Соответственно, концентрация АсАТ в норме в тканях выше, чем в крови. Наибольшая активность фермента отмечается в клетках миокарда, мышц, печени, поджелудочной железы, мозга, почек, легких, а также в лейкоцитах и эритроцитах. Когда же в крови повышается активность АсАТ, это свидетельствует о выходе фермента из клеток в системный кровоток, что происходит при повреждении органов, в которых имеется большое количество АсАТ. То есть активность АсАТ в крови резко возрастает при заболеваниях печени, остром панкреатите, повреждениях мышц, инфаркте миокарда.

Определение активности АсАТ в крови показано при следующих состояниях или заболеваниях:

Заболевания печени;
Диагностика острого инфаркта миокарда и других патологий сердечной мышцы;
Заболевания мышц тела (миозиты и др.);
Профилактические осмотры;
Обследование потенциальных доноров крови и органов;
Обследование людей, контактировавших с больными вирусными гепатитами;
Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно действующих на орган.

В норме активность АсАТ у взрослых мужчин составляет менее 47 Ед/л, а у женщин менее 31 Ед/л. Активность АсАТ у детей в норме различна в зависимости от возраста:

Дети младше года – менее 83 Ед/л;
Дети 1 – 3 лет – менее 48 Ед/л;
Дети 3 – 6 лет – менее 36 Ед/л;
Дети 6 – 12 лет – менее 47 Ед/л;
Дети 12 – 17 лет: юноши – менее 29 Ед/л, девушки – менее 25 Ед/л;
Подростки старше 17 лет – как у взрослых женщин и мужчин.

Повышение активности АсАТ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Острый инфаркт миокарда;
Острый миокардит, ревмокардит;
Кардиогенный или токсический шок;
Тромбоз легочной артерии;
Сердечная недостаточность;
Заболевания скелетных мышц (миозиты, миопатии, полимиалгии);
Разрушение большого количества мышц (например, обширные травмы, ожоги, некрозы);
Высокая физическая нагрузка;
Тепловой удар;
Заболевания печени (гепатиты, холестаз, рак и метастазы в печень и т.д.);
Панкреатиты;
Употребление алкоголя;
Почечная недостаточность;
Злокачественные новообразования;
Гемолитические анемии;
Большая талассемия;
Инфекционные заболевания, при течении которых повреждаются скелетные мышцы, сердечная мышца, легкие, печень, эритроциты, лейкоциты (например, септицемия, инфекционный мононуклеоз, герпес, туберкулез легких, тифоидная лихорадка);
Состояние после кардиохирургической операции или ангиокардиографии;
Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы в крови);
Кишечная непроходимость;
Лактоацидоз;
Болезнь легионеров;
Злокачественная гипертермия (повышенная температура тела);
Инфаркт почки;
Инсульт (геморрагический или ишемический);
Отравление ядовитыми грибами;
Прием лекарственных препаратов, негативно влияющих на печень.

Понижение активности АсАТ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Дефицит витамина В₆;
Тяжелые и массивные повреждения печени (например, разрыв печени, некроз большой части печени и т.д.);
Конечная стадия печеночной недостаточности.

Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ) также называется гамма-глутамилтранспептидазой (ГГТП), и представляет собой фермент, обеспечивающий перенос аминокислоты гамма-глутамила от одной белковой молекулы к другой. Данный фермент содержится в наибольшем количестве в мембранах клеток с секреторной или сорбционной способностью, например, в клетках эпителия желчных путей, печеночных канальцев, почечных канальцев, выводных протоков поджелудочной железы, щеточной каемки тонкого кишечника и т.д. Соответственно, данный фермент наиболее активен в почках, печени, поджелудочной железе, щеточной каемке тонкого кишечника.

ГГТ является внутриклеточным ферментом, поэтому в норме в крови его активность низка. А когда в крови повышается активность ГГТ, то это свидетельствует о повреждении клеток, которые богаты данным ферментом. То есть увеличенная активность ГГТ в крови характерна для любых заболеваний печени с повреждением ее клеток (в том числе при потреблении алкоголя или приеме лекарств). Причем данный фермент весьма специфичен для повреждений печени, то есть повышение его активности в крови позволяет с высокой точностью определить поражение именно этого органа, особенно когда другие анализы могут трактоваться неоднозначно. Например, если имеет место повышение активности АсАТ и щелочной фосфатазы, то это может быть спровоцировано патологией не только печени, но и сердца, мышц или костей. В таком случае определение активности ГГТ позволит идентифицировать больной орган, так как если его активность повышена, то и высокие значения АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлены поражением печени. А если активность ГГТ в норме, то высокая активность АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлена патологией мышц или костей. Именно поэтому определение активности ГГТ является важным диагностическим тестом для выявления патологии или повреждения печени.

Определение активности ГГТ показано при следующих заболеваниях и состояниях:

Диагностика и контроль за течением патологий печени и желчевыводящих путей;
Контроль эффективности терапии алкоголизма;
Выявление метастазов в печень при злокачественных опухолях любой локализации;
Оценка течения рака простаты, поджелудочной железы и гепатомы;
Оценка состояния печени при приеме препаратов, негативно влияющих на орган.

В норме активность ГГТ в крови у взрослых женщин составляет менее 36 Ед/мл, а у мужчин – менее 61 Ед/мл. Нормальная активность ГГТ в сыворотке крови у детей зависит от возраста и составляет следующие значения:

Младенцы до 6 месяцев – менее 204 Ед/мл;
Дети 6 – 12 месяцев – менее 34 Ед/мл;
Дети 1 – 3 года – менее 18 Ед/мл;
Дети 3 – 6 лет – менее 23 Ед/мл;
Дети 6 – 12 лет – менее 17 Ед/мл;
Подростки 12 – 17 лет: юноши – менее 45 Ед/мл, девушки – менее 33 Ед/мл;
Подростки 17 – 18 лет – как у взрослых.

При оценке активности ГГТ в крови нужно помнить, что активность фермента тем выше, чем больше масса тела человека. У беременных женщин в первые недели беременности активность ГГТ снижена.

Повышение активности ГГТ может наблюдаться при следующих заболеваниях и состояниях:

Любые заболевания печени и желчевыводящих путей (гепатиты, токсическое поражение печени, холангит, камни в желчном пузыре, опухоли и метастазы в печень);
Инфекционный мононуклеоз;
Панкреатиты (острые и хронические);
Опухоли поджелудочной железы, простаты;
Обострение гломерулонефритов и пиелонефритов;
Употребление алкогольных напитков;
Прием препаратов, токсичных для печени.

Кислая фосфатаза (КФ) представляет собой фермент, участвующий в обмене фосфорной кислоты. Вырабатывается практически во всех тканях, но наиболее высокая активность фермента отмечается в предстательной железе, печени, тромбоцитах и эритроцитах. В норме в крови активность кислой фосфатазы низкая, так как фермент находится в клетках. Соответственно, повышение активности фермента отмечается при разрушении богатых им клеток и выходе фосфатазы в системный кровоток. У мужчин половина кислой фосфатазы, определяемой в крови, вырабатывается предстательной железой. А у женщин кислая фосфатаза в крови появляется из печени, эритроцитов и тромбоцитов. А значит, активность фермента позволяет выявлять заболевания предстательной железы у мужчин, а также патологию системы крови (тромбоцитопении, гемолитическая болезнь, тромбоэмболии, миеломная болезнь, болезнь Педжета, болезнь Гоше, болезнь Ниманна-Пика и др.) у представителей обоих полов.

Определение активности кислой фосфатазы показано при подозрении на заболевания предстательной железы у мужчин и патологию печени или почек у представителей обоих полов.

Мужчины должны помнить, что анализ крови на активность кислой фосфатазы следует сдавать минимум через 2 суток (а лучше через 6 – 7 дней) после прохождения любых манипуляций, затрагивающих предстательную железу (например, массажа простаты, трансректального УЗИ, биопсии и т.д.). Кроме того, представители обоих полов также должны знать, что анализ на активность кислой фосфатазы сдается не ранее, чем через двое суток после инструментальных исследований мочевого пузыря и кишечника (цистоскопии, ректороманоскопии, колоноскопии, пальцевого исследования ампулы прямой кишки и т.д.).

В норме активность кислой фосфатазы в крови у мужчин составляет 0 – 6,5 Ед/л, а у женщин – 0 – 5,5 Ед/л.

Повышение активности кислой фосфатазы в крови отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

Заболевания предстательной железы у мужчин (рак простаты, аденома простаты, простатит);
Болезнь Педжета;
Болезнь Гоше;
Болезнь Ниманна-Пика;
Миеломная болезнь;
Тромбоэмболии;
Гемолитическая болезнь;
Тромбоцитопения, обусловленная разрушением тромбоцитов;
Остеопороз;
Заболевания ретикулоэндотелиальной системы;
Патология печени и желчевыводящих путей;
Метастазы в кости при злокачественных опухолях различной локализации;
Проведенные в течение 2 – 7 предшествующих дней диагностические манипуляции на органах мочеполовой системы (ректальное пальцевое исследование, сбор секрета простаты, колоноскопия, цистоскопия и т.д.).

Креатинфосфокиназа (КФК) также называется креатинкиназой (КК). Данный фермент катализирует процесс отщепления одного остатка фосфорной кислоты от АТФ (аденозинтрифосфорной кислоты) с образованием АДФ (аденозиндифосфорной кислоты) и креатинфосфата. Креатинфосфат важен для нормального протекания обмена веществ, а также сокращения и расслабления мышц. Креатинфосфокиназа имеется практически во всех органах и тканях, но больше всего этого фермента содержится в мышцах и миокарде. Минимальное количество креатинфосфокиназы содержится в головном мозге, щитовидной железе, матке и легких.

В норме в крови содержится небольшое количество креатинкиназы, а ее активность может увеличиваться при повреждении мышц, миокарда или головного мозга. Креатинкиназа бывает трех вариантов – КК-ММ, КК-МВ и КК-ВВ, причем КК-ММ – это подвид фермента из мышц, КК-МВ – подвид из миокарда, а КК-ВВ – подвид из мозга. В норме в крови 95 % креатинкиназы составляет подвид КК-ММ, а подвиды КК-МВ и КК-ВВ определяются в следовых количествах. В настоящее время определение активности креатинкиназы в крови подразумевает оценку активности всех трех подвидов.

Показаниями для определения активности КФК в крови являются следующие состояния:

Острые и хронические заболевания сердечно-сосудистой системы (острый инфаркт миокарда);
Заболевания мышц (миопатии, миодистрофии и др.);
Заболевания центральной нервной системы;
Заболевания щитовидной железы (гипотиреоз);
Травмы;
Злокачественные опухоли любой локализации.

В норме активность креатинфосфокиназы в крови у взрослых мужчин составляет менее 190 Ед/л, а у женщин – менее 167 Ед/л. У детей активность фермента в норме принимает следующие значения в зависимости от возраста:

Первые пять дней жизни – до 650 Ед/л;
5 дней – 6 месяцев – 0 – 295 Ед/л;
6 месяцев – 3 года – менее 220 Ед/л;
3 – 6 лет – менее 150 Ед/л;
6 – 12 лет: мальчики – менее 245 Ед/л и девочки – менее 155 Ед/л;
12 – 17 лет: юноши – менее 270 Ед/л, девушки – менее 125 Ед/л;
Старше 17 лет – как у взрослых.

Повышение активности креатинфосфокиназы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Острый инфаркт миокарда;
Острый миокардит;
Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, аритмия, нестабильная стенокардия, застойная сердечная недостаточность);
Перенесенные травмы или операции на сердце и других органах;
Острые повреждения головного мозга;
Кома;
Повреждение скелетных мышц (обширные травмы, ожоги, некроз, поражение электротоком);
Заболевания мышц (миозиты, полимиалгии, дерматомиозиты, полимиозиты, миодистрофии и др.);
Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы);
Внутривенные и внутримышечные инъекции;
Психические заболевания (шизофрения, эпилепсия);
Эмболия легочной артерии;
Сильные мышечные сокращения (роды, спазмы, судороги);
Столбняк;
Высокая физическая нагрузка;
Голодание;
Дегидратация (обезвоживание организма на фоне рвоты, поноса, обильного потения и т.д.);
Длительное переохлаждение или перегревание;
Злокачественные опухоли мочевого пузыря, кишечника, молочной железы, кишечника, матки, легких, предстательной железы, печени.

Понижение активности креатинфосфокиназы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Длительное нахождение в малоподвижном состоянии (гиподинамия);
Малая мышечная масса.

Подвид креатинкиназы КФК-МВ содержится исключительно в миокарде, в крови в норме его очень мало. Повышение активности КФК-МВ в крови наблюдается при разрушении клеток сердечной мышцы, то есть при инфаркте миокарда. Повышенная активность фермента фиксируется через 4 – 8 часов после инфаркта, максимума достигает через 12 – 24 часа, а на 3-и сутки при нормальном течении процесса восстановления сердечной мышцы активность КФК-МВ возвращается к норме. Именно поэтому определение активности КФК-МВ используется для диагностики инфаркта миокарда и последующего наблюдения за процессами восстановления в сердечной мышце. Учитывая роль и место нахождения КФК-МВ, определение активности этого фермента показано только для диагностики инфаркта миокарда и отличения этого заболевания от инфаркта легкого или сильного приступа стенокардии.

В норме активность КФК-МВ в крови у взрослых мужчин и женщин, а также детей составляет менее 24 Ед/л.

Повышение активности КФК-МВ наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Острый инфаркт миокарда;
Острый миокардит;
Токсическое повреждение миокарда вследствие отравления или инфекционного заболевания;
Состояния после травм, операций и диагностических манипуляций на сердце;
Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, застойная сердечная недостаточность, аритмия);
Эмболия легочной артерии;
Заболевания и повреждения скелетных мышц (миозиты, дерматомиозиты, дистрофии, травмы, операции, ожоги);
Шок;
Синдром Рейе.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции превращения лактата в пируват, а потому очень важный для выработки энергии клетками. ЛДГ содержится в норме и в крови, и в клетках почти всех органов, однако наибольшее количество фермента фиксируется в печени, мышцах, миокарде, эритроцитах, лейкоцитах, почках, легких, лимфоидной ткани, тромбоцитах. Повышение активности ЛДГ обычно наблюдается при разрушении клеток, в которых он содержится в большом количестве. А значит, высокая активность фермента характерна для повреждений миокарда (миокардитов, инфарктов, аритмий), печени (гепатиты и др.), почек, эритроцитов.

Соответственно, показаниями для определения активности ЛДГ в крови являются следующие состояния или заболевания:

Заболевания печени и желчевыводящих путей;
Повреждения миокарда (миокардиты, инфаркт миокарда);
Гемолитические анемии;
Миопатии;
Злокачественные новообразования различных органов;
Легочная эмболия.

В норме активность ЛДГ в крови у взрослых мужчин и женщин составляет 125 – 220 Ед/л (при использовании некоторых наборов реактивов норма может составлять 140 – 350 Ед/л). У детей нормальная активность фермента в крови различна в зависимости от возраста, и составляет следующие значения:

Дети младше года – менее 450 Ед/л;
Дети 1 – 3 года – менее 344 Ед/л;
Дети 3 – 6 лет – менее 315 Ед/л;
Дети 6 – 12 лет – менее 330 Ед/л;
Подростки 12 – 17 лет – менее 280 Ед/л;
Подростки 17 – 18 лет – как у взрослых.

Повышение активности ЛДГ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Период беременности;
Новорожденные до 10 дня жизни;
Интенсивные физические нагрузки;
Заболевания печени (гепатиты, цирроз, желтуха вследствие закупорки желчных протоков);
Инфаркт миокарда;
Эмболия или инфаркт легких;
Заболевания системы крови (острый лейкоз, анемии);
Заболевания и повреждения мышц (травмы, атрофии, миозиты, миодистрофии и др.);
Заболевания почек (гломерулонефрит, пиелонефрит, инфаркт почки);
Острый панкреатит;
Любые состояния, сопровождающиеся массивной гибелью клеток (шок, гемолиз, ожоги, гипоксия, сильное переохлаждение и др.);
Злокачественные опухоли различной локализации;
Прием лекарственных средств, токсичных для печени (кофеин, стероидные гормоны, цефалоспориновые антибиотики и др.), употребление алкоголя.

Понижение активности ЛДГ в крови наблюдается при генетическом нарушении или полном отсутствии субъединиц фермента.

Липаза представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции расщепления триглицеридов на глицерин и жирные кислоты. То есть липаза важна для нормального переваривания жиров, поступающих в организм с пищей. Фермент вырабатывается целым рядом органов и тканей, но львиная доля липазы, циркулирующей в крови, имеет происхождение из поджелудочной железы. После выработки в поджелудочной железе липаза поступает в двенадцатиперстную кишку и тонкий кишечник, где расщепляет жиры, поступившие с пищей. Далее, благодаря своему маленькому размеру, липаза через стенку кишки проходит в кровеносные сосуды и циркулирует в кровотоке, где продолжает расщеплять жиры на составляющие, усваивающиеся клетками.

Увеличение активности липазы в крови наиболее часто обусловлено разрушением клеток поджелудочной железы и выходом в кровоток большого количества фермента. Именно поэтому определение активности липазы играет очень важную роль в диагностике панкреатита или закупорки панкреатических протоков опухолью, камнем, кистой и т.д. Кроме того, высокая активность липазы в крови может отмечаться при заболеваниях почек, когда фермент задерживается в кровотоке.

Таким образом, очевидно, что показаниями к определению активности липазы в крови являются следующие состояния и заболевания:

Подозрение на острый или обострение хронического панкреатита;
Хронический панкреатит;
Желчнокаменная болезнь;
Холецистит острый;
Острая или хроническая почечная недостаточность;
Перфорация (прободение) язвы желудка;
Непроходимость тонкого кишечника;
Цирроз печени;
Травмы живота;
Алкоголизм.

В норме активность липазы в крови у взрослых составляет 8 – 78 Ед/л, а у детей – 3 – 57 Ед/л. При определении активности липазы другими наборами реактивов нормальное значение показателя составляет менее 190 Ед/л у взрослых и менее 130 Ед/л у детей.

Повышение активности липазы отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

Острый или хронический панкреатит;
Рак, киста или псевдокиста поджелудочной железы;
Алкоголизм;
Желчная колика;
Внутрипеченочный холестаз;
Хронические заболевания желчного пузыря;
Странгуляция или инфаркт кишечника;
Заболевания обмена веществ (сахарный диабет, подагра, ожирение);
Острая или хроническая почечная недостаточность;
Перфорация (прободение) язвы желудка;
Непроходимость тонкого кишечника;
Перитонит;
Эпидемический паротит, протекающий с поражением поджелудочной железы;
Прием лекарственных средств, вызывающих спазм сфинктера Одди (морфин, Индометацин, Гепарин, барбитураты и др.).

Понижение активности липазы отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

Злокачественные опухоли различной локализации (кроме карциномы поджелудочной железы);
Избыток триглицеридов в крови на фоне неправильного питания или при наследственных гиперлипидемиях.

Пепсиногены I и II представляют собой предшественников основного желудочного фермента пепсина. Они вырабатываются клетками желудка. Часть пепсиногенов из желудка попадает в системный кровоток, где их концентрация может быть определена различными биохимическими методиками. В желудке пепсиногены под влиянием соляной кислоты превращаются в фермент пепсин, который расщепляет поступившие с пищей белки. Соответственно, концентрация пепсиногенов в крови позволяет получить информацию о состоянии секреторной функции желудка и выявить тип гастрита (атрофический, гиперацидный).

Пепсиноген I синтезируется клетками дна и тела желудка, а пепсиноген II – клетками всех отделов желудка и верхней части двенадцатиперстной кишки. Поэтому определение концентрации пепсиногена I позволяет оценить состояние тела и дна желудка, а пепсиногена II – всех отделов желудка.

Когда концентрация пепсиногена I в крови снижена, это свидетельствует о гибели главных клеток тела и дна желудка, которые вырабатывают этот предшественник пепсина. Соответственно, низкий уровень пепсиногена I может свидетельствовать об атрофическом гастрите. Причем на фоне атрофического гастрита уровень пепсиногена II долгое время может оставаться в пределах нормы. Когда же концентрация пепсиногена I в крови повышена, то это свидетельствует о высокой активности главных клеток дна и тела желудка, а, значит, о гастрите с повышенной кислотностью. Высокий уровень пепсиногена II в крови свидетельствует о высоком риске язвы желудка, так как говорит о том, что секретирующие клетки слишком активно вырабатывают не только предшественники ферментов, но и соляную кислоту.

Для клинической практики большое значение имеет расчет соотношения пепсиногена I / пепсиногена II, так как этот коэффициент позволяет выявлять атрофические гастриты и высокий риск развития язвы и рака желудка. Так, при значении коэффициента менее 2,5 речь идет об атрофическом гастрите и высоком риске рака желудка. А при коэффициенте более 2,5 – о высоком риске язвы желудка. Кроме того, соотношение концентраций пепсиногенов в крови позволяет отличить функциональные расстройства пищеварения (например, на фоне стресса, неправильного питания и т.д.) от реальных органических изменений в желудке. Поэтому в настоящее время определение активности пепсиногенов с расчетом их соотношения является альтернативой гастроскопии для тех людей, которые по каким-либо причинам не могут пройти эти обследования.

Определение активности пепсиногенов I и II показано в следующих случаях:

Оценка состояния слизистой оболочки желудка у людей, страдающих атрофически гастритом;
Выявление прогрессирующего атрофического гастрита с высоким риском развития рака желудка;
Выявление язвы желудка и двенадцатиперстной кишки;
Выявление рака желудка;
Контроль за эффективностью терапии гастрита и язвы желудка.

В норме активность каждого пепсиногена (I и II) составляет 4 – 22 мкг/л.

Повышение содержания каждого пепсиногена (I и II) в крови наблюдается в следующих случаях:

Острый и хронический гастрит;
Синдром Золлингера-Эллисона;
Язва двенадцатиперстной кишки;
Любые состояния, при которых повышена концентрация соляной кислоты в желудочном соке (только для пепсиногена I).

Понижение содержания каждого пепсиногена (I и II) в крови наблюдается в следующих случаях:

Прогрессирующий атрофический гастрит;
Карцинома (рак) желудка;
Болезнь Аддисона;
Пернициозная анемия (только для пепсиногена I), которая также называется болезнью Аддисона-Бирмера;
Микседема;
Состояние после резекции (удаления) желудка.

Под одним и тем же названием «холинэстераза» обычно подразумеваются два фермента – истинная холинэстераза и псевдохолинэстераза. Оба фермента способны расщеплять ацетилхолин, являющийся медиатором в соединениях нервов. Истинная холинэстераза участвует в передаче нервного импульса и в большом количестве присутствует в тканях мозга, нервных окончаниях, легких, селезенке, эритроцитах. Псевдохолинэстераза отражает способность печени синтезировать белки и отражает функциональную активность этого органа.

В сыворотке крови присутствуют обе холинэстеразы, и поэтому определяется суммарная активность обоих ферментов. Вследствие этого определение активности холинэстеразы в крови используется для выявления пациентов, у которых миорелаксанты (препараты, расслабляющие мышцы) оказывают длительное действие, что важно в практике врача-анестезиолога для расчета правильной дозировки лекарств и недопущения холинергического шока. Кроме того, активность фермента определяется для выявления отравлений фосфорорганическими соединениями (многие сельскохозяйственные пестициды, гербициды) и карбаматами, при которых активность холинэстеразы снижается. Также при отсутствии угрозы отравления и плановой операции активность холинэстеразы определяется для оценки функционального состояния печени.

Показаниями для определения активности холинэстеразы являются следующие состояния:

Диагностика и оценка эффективности терапии любых заболеваний печени;
Выявление отравлений фосфорорганическими соединениями (инсектицидами);
Определение риска развития осложнений при плановых операциях с применением миорелаксантов.

В норме активность холинэстеразы в крови у взрослых составляет 3700 – 13200 Ед/л при использовании в качестве субстрата бутирилхолина. У детей с рождения и до полугода активность фермента очень низкая, с 6 месяцев и до 5 лет – 4900 – 19800 Ед/л, с 6 до 12 лет – 4200 – 16300 Ед/л, а с 12 лет – как у взрослых.

Повышение активности холинэстеразы наблюдается при следующих состояниях и заболеваниях:

Гиперлипопротеинемия IV типа;
Нефроз или нефротический синдром;
Ожирение;
Сахарный диабет II типа;
Опухоли молочных желез у женщин;
Язвенная болезнь желудка;
Бронхиальная астма;
Экссудативная энтеропатия;
Психические заболевания (маниакально-депрессивный психоз, депрессивный невроз);
Алкоголизм;
Первые недели беременности.

Понижение активности холинэстеразы наблюдается при следующих состояниях и заболеваниях:

Генетически обусловленные варианты активности холинэстеразы;
Отравление фосфорорганическими веществами (инсектициды и др.);
Гепатиты;
Цирроз печени;
Застойная печень на фоне сердечной недостаточности;
Метастазы злокачественных опухолей в печень;
Печеночный амебиаз;
Заболевания желчевыводящих путей (холангиты, холециститы);
Острые инфекции;
Легочная эмболия;
Заболевания скелетных мышц (дерматомиозит, дистрофия);
Состояния после хирургических операций и плазмафереза;
Хронические заболевания почек;
Поздние сроки беременности;
Любые состояния, сопровождающиеся снижением уровня альбумина в крови (например, синдром мальабсорбции, голодание);
Эксфолиативный дерматит;
Миелома;
Ревматизм;
Инфаркт миокарда;
Злокачественные опухоли любой локализации;
Прием некоторых лекарственных средств (оральные контрацептивы, стероидные гормоны, глюкокортикоиды).

Щелочная фосфатаза (ЩФ) представляет собой фермент, производящий расщепление эфиров фосфорной кислоты и принимающий участие в фосфорно-кальциевом обмене в костной ткани и печени. В наибольшем количестве содержится в костях и печени, а в кровоток поступает из этих тканей. Соответственно, в крови часть щелочной фосфатазы имеет костное происхождение, а часть – печеночное. В норме в кровоток щелочной фосфатазы поступает немного, а ее активность увеличивается при разрушении клеток костей и печени, что возможно при гепатитах, холестазе, остеодистрофии, опухолях костей, остеопорозе и т.д. Поэтому фермент является показателем состояния костей и печени.

Показаниями для определения активности щелочной фосфатазы в крови являются следующие состояния и заболевания:

Выявление поражений печени, связанных с закупоркой желчных путей (например, желчнокаменная болезнь, опухоль, киста, абсцесс);
Диагностика заболеваний костей, при которых происходит их разрушение (остеопороз, остеодистрофия, остеомаляция, опухоли и метастазы в кости);
Диагностика болезни Педжета;
Рак головки поджелудочной железы и почек;
Заболевания кишечника;
Оценка эффективности лечения рахита витамином Д.

В норме активность щелочной фосфатазы в крови у взрослых мужчин и женщин составляет 30 – 150 Ед/л. У детей и подростков активность фермента выше, чем у взрослых, вследствие более активных процессов обмена веществ в костях. Нормальная активность щелочной фосфатазы в крови у детей разного возраста следующая:

Дети младше 1 года: мальчики – 80 – 480 Ед/л, девочки – 124 – 440 Ед/л;
Дети 1 – 3 года: мальчики – 104 – 345 Ед/л, девочки – 108 – 310 Ед/л;
Дети 3 – 6 лет: мальчики – 90 – 310 Ед/л, девочки – 96 – 295 Ед/л;
Дети 6 – 9 лет: мальчики – 85 – 315 Ед/л, девочки – 70 – 325 Ед/л;
Дети 9 – 12 лет: мальчики – 40 – 360 Ед/л, девочки – 50 – 330 Ед/л;
Дети 12 – 15 лет: мальчики – 75 – 510 Ед/л, девочки – 50 – 260 Ед/л;
Дети 15 – 18 лет: мальчики – 52 – 165 Ед/л, девочки – 45 – 150 Ед/л.

Повышение активности щелочной фосфатазы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Заболевания костей с усиленным распадом костной ткани (болезнь Педжета, болезнь Гоше, остеопороз, остеомаляция, рак и метастазы в кости);
Гиперпаратиреоз (увеличенная концентрация гормонов паращитовидной железы в крови);
Диффузный токсический зоб;
Лейкозы;
Рахит;
Период заживления переломов;
Заболевания печени (цирроз, некроз, рак и метастазы в печень, инфекционные, токсические, лекарственные гепатиты, саркоидоз, туберкулез, паразитарные инфекции);
Закупорка желчевыводящих путей (холангиты, камни желчных протоков и желчного пузыря, опухоли желчевыводящих путей);
Дефицит кальция и фосфатов в организме (например, вследствие голодания или неправильного питания);
Цитомегалия у детей;
Инфекционный мононуклеоз;
Инфаркт легких или почек;
Недоношенные дети;
Третий триместр беременности;
Период быстрого роста у детей;
Заболевания кишечника (язвенный колит, энтерит, бактериальные инфекции и др.);
Прием препаратов, токсичных для печени (метотрексат, хлорпромазин, антибиотики, сульфаниламиды, большие дозы витамина С, магнезии).

Понижение активности щелочной фосфатазы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

Гипотиреоз (дефицит гормонов щитовидной железы);
Цинга;
Тяжелая анемия;
Квашиоркор;
Дефицит кальция, магния, фосфатов, витаминов С и В₁₂;
Избыток витамина Д;
Остеопороз;
Ахондроплазия;
Кретинизм;
Наследственная гипофосфатазия;
Прием некоторых лекарственных препаратов, таких, как азатиоприн, клофибрат, даназол, эстрогены, оральные контрацептивы.

Автор: Наседкина А.К. Специалист по проведению исследований медико-биологических проблем.

источник