Оксипролин по структуре представляет собой 4-оксипирролидин-2-карбоновую кислоту, относится к иминокислотам . Имеет четыре оптических изомера из-за присутствия в структуре двух асимметричных атомов углерода — L-оксипролин, D-оксипролин, алло-L-оксипролин, алло-D-оксипролин.
Природный L-оксипролин является специфической составляющей эластина и коллагена — белков соединительной ткани, ряда растительных белков. В других белковых веществах — эта иминокислота, выявляется в гораздо меньших количествах. L-оксипролин в клетках синтезируется путем витамин-С-опосредованного гидроксилирования пролина, связанного в белках.
Исследование содержания оксипролина в урине, помогает получить информацию об обмене белков соединительной ткани в случае тех патологий, которые сопровождаются деструкцией соединительнотканных структур. В их перечень входят онкопатологии костной ткани, коллагенозы, процессы заживления ран. Оксипролин является одной из основных составляющих коллагена, поэтому данное вещество можно считать маркером, который способен отражать катаболические процессы этого белка.
Вещество выходит в кровь при катаболическом превращении коллагена в форме и полипептида, и свободного олигопептида, по причине того, что повторно он не может применяться для синтетических реакций. Исходя из этого, существенная часть оксипролина эндогенного происхождения, который находится в моче — продукт катаболизма разных форм коллагеновых молекул.
По причине того, что около половины всего коллагена локализовано в костной ткани, и там его биохимические превращения протекают интенсивнее, чем в остальных тканях, то было сделано предположение, что выделение оксипролина с мочой — отражение процесса резорбции костной ткани. Но нужно понимать, что взаимосвязь экскретируемого с мочой оксипролина с метаболическими превращениями коллагена является весьма непростой.
Примерно 90% оксипролина, высвобождаемого при резорбции в костной ткани, становится свободной иминокислотой, циркулирует в кровеносной системе, а затем подвергается фильтрации и реабсорбции, причем обратное всасывание происходит почти полностью. Далее, реабсорбированное вещество подвергается окислению в гепатоцитах до мочевины и углекислого газа. Можно сделать вывод, что определяемая величина оксипролина в моче только на 10% отражает катаболизм коллагена костной ткани.
Концентрация оксипролина исследуется в суточной моче для оценки экскреции этого вещества на протяжении полного дня. Пациент должен быть осведомлен о правилах подготовки к исследованию и о том, как правильно собрать мочу. На протяжении нескольких суток до сбора урины, необходимо соблюдать диету, которая исключает продукты, в каких содержится желатин.
Одной из разновидностей исследования оксипролина в моче, является анализ уровня оксипролина в утренней моче после 12-часового голодания, по отношению к уровню креатинина в этой же порции урины.
Методика определения оксипролина в моче базируется на окислении вещества перекисью в присутствии Cu2+ в щелочной среде. При этом образуется пиролл, какой окрашивается в розовый цвет парадиметиламинобензальдегидом. Содержание оксипролина пропорционально интенсивности окраски раствора.
При сборе мочи, первая (утренняя порция) — выливается, далее урина собирается в течение суток, а утренняя порция, на следующий день, уже включается в общий объем мочи.
Уровень оксипролина отражает интенсивность катаболических реакций коллагена. Экскреция этого вещества возрастает в случае, если присутствует одно из следующих состояний:
- ревматоидный артрит ;
- ревматизм;
- дерматомиозит ;
- системная склеродермия;
- болезнь Педжета;
- гиперпаратиреоидизм;
- наследственная гипергидроксипролинемия (патология провоцируется недостатком фермента — гидроксипролиноксидазы);
- остеомаляция;
- акромегалия;
- глюкокортикоид-индуцированный остеопороз .
У здорового взрослого за сутки допускается выведение до 8 мг свободного оксипролина.
Помимо оксипролина в качестве маркеров деструкции костной ткани актуальны такие аналиты: галактозилоксилизин, тартрат-резистентную кислую фосфатазу, пиридинолин и дезоксипиридинолин, С-концевые телопептиды коллагена первого типа, N-телопептид.
Исследование уровня оксипролина в моче является важным анализом, позволяющим оценить степень деструкции в костных тканях. Референсные значения и единицы измерения показателя могут отличаться в зависимости от конкретной лаборатории.
источник
Пролин и оксипролин не даром назвали аминокислотами красоты. Прочитайте статью до конца и вы узнаете:
- Что такое пролин и оксипролин
- Функции пролина и оксипролина в организме человека
- Суточная потребность в пролине
- Синтез пролина
- Источники пролина
- Оксипролин, как показатель качества мясных продуктов
- Нормы оксипролина в моче и крови
С вами Галина Батуро, пролин и оксипролин.
Пролин и его производное оксипролин являются заменимыми протеиногенными аминокислотами. Это значит, что оба соединения содержат группу NH и карбоксильный хвост COOH, придающий кислотные свойства. В отличии от других аминокислот, азотная группа включена с гетероцикл, т.е. она соединена с другими атомами углерода, образуя кольцо. Пролин и оксипролин относят к классу иминокислот, ибо азотная группа представлена не амино-радикалом NH2, а имино-радикалом NH. Но оба соединения относят к аминокислотам, потому что 1. в организме пролин и оксипролин превращается в истинные аминокислоты и 2. сами образуются в организме из аминокислот.
Будучи протеиногенными аминокислотами, пролин и оксипролин входят в состав белков живых организмов. Они могут синтезироваться в организме человека из глутаминовой кислоты (глутамата), поэтому являются заменимыми.
За счет наличия кольца, вращение вокруг азота оказывается невозможным, ибо он распялен на двух углеродных остатках. Кроме того, при атоме азота в остатке пролина, образующем пептидную связь, нет водорода. Внутрицепочечная водородная связь оказывается при пролиновом остатке невозможной. Поэтому, везде, где в аминокислотной последовательности имеется молекула пролина, белковая цепочка сгибается под углом. Несколько пролинов и оксипролинов, соединенных друг с другом, формируют спираль, которая обеспечивает основные свойства белка коллагена, где пролин и оксипролин – главные компоненты. Оксипролин в отличии от пролина имеет спиртовую ОН группу в гамма – положении. Обе аминокислоты резко отличаются от других тем, что их углеродный скелет образует циклическое соединение, в которое включена аминогруппа NH. Это уникальные аминокислоты в ряду протеиногенных, ибо азот привязан не к одной, а к двум углеродинам.
Суммарно две иминокислоты составляют 20% от суммы аминокислот коллагена: соединительно-тканного белка – основы живого организма. Оксипролин встречается только в коллагене, пролин – содержится и в других структурных белках, например, в эластине.
Белок коллаген представляет собой длинные нити, прочностью превосходящие металлическую проволоку. Нити состоят из аминокислотных последовательностей, которые благодаря наличию пролина и оксипролина имеют жесткую структуру. Именно коллаген придает жесткость мясу. В сыром виде он практически не усваивается, и термообработка нужна, чтобы частично разорвать его прочные связи.
Белок эластин отвечает за упругость. Эластин есть в связках, сухожилиях, артериях эластического типа, которые помогают распределить нагнетаемую сердцем кровь по сосудам.
Коллаген и эластин — это белки соединительной ткани, которая образует каркас, несущий высокоспециализированные клетки. Кости, связки, сухожилия, мышечная ткань, кровеносные сосуды, все органы, кожа – коллаген вездесущ, и везде выполняет роль несущей опоры. При травмах или дегенеративных заболеваниях, сопровождающихся отмиранием клеток рабочих органов, дефекты замещаются коллагеном, образуя рубец.
Суточная потребность в пролине – 5 г.
В организме человека пролин образуется из глутаминовой кислоты (глутамата) при участии ферментов и энергодающих молекул АТФ и НАДФ.
Все пять молекул пролина происходят из глутаминовой кислоты. Пролин представляет собой циклическое производное глутамата.
С синтезом оксипролина не все так просто.
Оксипролин, поступая с пищей, не может напрямую встраиваться в коллаген, ибо для него нет подходящего транспорта. При синтезе коллагена в пептидную цепочку встраиваются пролины, которые, уже в составе белка, превращаются в оксипролины посредством специальных ферментов – ПепсидилГидроксилаз. Эти ферменты могут работать только в присутствии аскорбиновой кислоты – витамина С, а также им требуется молекулярный кислород, ионы железа 2+ и альфакетоглутарат, производное глутаминовой кислоты. С кислородом и глутаминовой кислотой проблем обычно нет, а вот железо и витамин С – продукты дефицитные.
Коллаген – это упругая и подтянутая кожа, здоровые сосуды, крепкие связки. Синтез коллагена идет постоянно, а значит постоянно нужен витамин С и железо. Нет витамина С – и на пороге маячит цинга, первое проявление которой – кровоточивость десен, ибо коллагеновая сеточка не держит кровушку. До тяжелой формы цинги сейчас не доходит. Это раньше она собирала дань среди матросов, полярников и другого люда, вынужденного питаться сухарями и солониной, но гиповитаминоз по витамину С – наш постоянный спутник, увы и ах. А это преждевременное старение, ибо также как обвисает кожа, теряют упругость сосуды, и кровь по ним бежит вовсе не так бойко, как в молодости.
Основная функция пролина — структурная. Пролин входит в состав белков соединительной ткани. Его содержание в коллагене 10-15%, в эластине — 13%. Пролин входит в состав инсулина — гормона поджелудочной железы, ответственного за усвоение сахара, адрено-кортикотропного гормона.
Оксипролин также входит в состав белков соединительной ткани: в коллагене его 13%. Он содержится в эластине, кератине (белок кожи, волос, ногтей), склеропротеинах, т.е. нерастворимых белках опорных тканей (волосы, ногти человека, рога, копыта животных).
- отвечает за прочность и эластичность связок, хрящей, сухожилий.
- формирует костную ткань, борется с остеопорозом, остеоартритами, остеохондрозом
- способствует заживлению ран, ожогов, язв, активирует восстановительные процессы в поврежденных органах и тканях, в т.ч. при хирургических операциях
- Восстанавливает поврежденные мышцы, ускоряет выздоровление после тяжелых травм, вывихов, переломов
- Укрепляет артерии, предупреждает заболевания сердца и сосудов, снижает артериальное давление
- Устраняет тромбы
- Улучшает состояние кожи. Под воздействием пролина в толще кожи активно образуются кровеносные сосуды, которые активно питают кожу, что предупреждает появление морщин.
- Улучшает иммунитет
- Улучшает общее состояние печени и почек
Пролин – аминокислота красоты и молодости, она предупреждает старение, сохраняя прочность костей, гибкость суставов, эластичность связок, поддерживает упругость сосудистой стенки, придает гладкость коже.
В процессе приготовления количество пролина (как и других аминокислот) меняется.
- При варке морепродуктов (устрицы, мидии и др) количество пролина уменьшается на 10-12%
- При варке яиц количество пролина остается неизменным, в жареном яйце его больше на 10-12%, а в омлете – меньше на 20%
- При тушении мяса количество пролина становится больше на 35-40% по сравнению с сырым и на 3-5% больше, чем в жареном
- При тушении курицы пролина становится больше на 20-25% по сравнению с сырой, в темном мясе его на 10-12% больше, чем в белом
- В вареной и запеченной рыбе пролина на 20-25% больше, чем в сырой
- В сливочном масле пролина в 4 раза меньше, чем в коровьем молоке.
Пролин содержится во всех природных белках. Особенно богаты им растительные белки — проламины, содержащиеся в семенах злаковых растений. В казеине — молочном белке содержание пролина до 13%.
При обычном питании дефицита пролина в организме не бывает, его достаточно в продуктах питания и в продуктах белкового синтеза, ибо его источник – глутаминовая кислота – не вот какая редкость, а, скорее, наоборот. Больше проблем возникает с витамином С и ионами железа. Гиповитаминозом по витамину С в большей или меньшей степени страдает 90% населения РФ, а недостаток железа испытывают до 25%. При этих состояниях синтез оксипролина из пролина идет через пень колоду, а это преждевременное старение, проявляющееся как внешне, в виде обвислой кожи, так и внутри – в виде дряблых сосудов с нарушением микроциркуляции. Обратить внимание на добавочное потребление пролина, а также витамина С и железа стоит лицам, кожа которых склонна к образованию стрий и растяжек, а также подросткам во время интенсивного роста, когда организму необходимо вырабатывать коллаген для растущих костей, мышц, связок.
Большое количество пролина содержится в естественном коллагене – желатине, поэтому заливные и холодцы – прекрасный выбор для улучшения состояния кожи, костей, связок и суставов.
Так как оксипролин в большом количестве содержится в склеропротеинах — белках, содержащихся в коже, сухожилиях, связках, то его повышенное содержание в мясных изделиях указывает на производство из сырья низкого качества. Производители для удешевления затрат используют т.н. «животный белок», который изготавливают из шкурок сельско-хозяйственных животных. Содержание оксипролина в таком продукте около 10%, в то время как в высококачественной говядине для производства элитных сортов колбасы его не более 3%.
В Европе законодатели ограничили содержание оксипролина в колбасе. В России законодатель не устанавливает норму оксипролина в мясных продуктах, хотя исследования по этому показателю проводят, и Роскачество регулярно публикует отчеты, которые не вселяют оптимизма. Чем меньше оксипролина в мясном продукте, тем более полноценен данный продукт. Так же это указывает, что для его производства пошло более качественное сырье.
Еще один показатель качества мясных продуктов — это соотношение Триптофан\Оксипролин. Триптофан содержится в белках мышечной ткани. Его высокое содержание говорит о биологической полноценности мясного продукта, в то время как наличие оксипролина говорит о применении в производстве низко-качественных суррогатов из обработанной кожи, связок и сухожилий. Человек не может определить применение заменителей мяса по вкусу и запаху. Можно рекомендовать внимательно читать этикетки, ибо производитель обязан указать применение суррогата, который маскируется под определением «животный белок». Обычно на этикетке ингредиенты перечисляют по мере убывания, т.е. в относительно-качественном продукте «животный белок» будет указан в конце списка, а не в начале.
Так как оксипролин содержится почти исключительно в коллагене, содержание этой аминокислоты в крови и моче показывает интенсивность распада данного белка и может косвенно свидетельствовать о заболеваниях соединительной ткани.
В норме содержание оксипролина в сыворотке крови – 12,68 мкмоль\литр
Содержание в моче — 172,5 моль\литр
Резко увеличивается выделение оксипролина с мочой при ревматизме, ревматоидном артрите, системной склеродермии, дерматомиозите, гиперпаратиреоидизме, болезни Педжета.
Для определения оксипролина необходимо за несколько дней до исследования исключить из питания коллаген-содержащие продукты (мясо, желатина), также для лучшей достоверности результата можно выдержать 12-часовое голодание. Кровь берут из вены. Мочу собирают суточную порцию в специальный контейнер с консервантом. Результат интерпретирует врач.
Понравилась статья? Делитесь информацией в соц.сетях, оставляйте комментарии. С вами была я, Галина Батуро.
источник
Белки костной ткани челюстей на 90—96% состоят из коллагена. В патогенезе пародонтоза до сих пор остаются мало изученными нарушения метаболизма его соединительнотканных структур. В то же время функциональная сохранность тканей пародонта, его трофической опорной и защитной функции во многом определяется уровнем и направленностью обменных процессов соединительной ткани.
Из литературных источников в настоящее время можно составить некоторое представление о морфологических сдвигах в основных компонентах соединительной ткани (клетках, межклеточном веществе, волокнистых структурах) пародонта на разных стадиях развития пародонтоза. Имеются некоторые сведения об изменении обмена коллагена в тканях пародонта при пародонтозе. По данным Kamat N. V., содержание коллагена в тканях пародонта увеличивается с возрастом, при гингивитах она снижается в зависимости от тяжести воспалительного процесса. Пародонтоз, по данным Beutner Е. Н. с соавт., сопровождается понижением содержания коллагена в мягких тканях пародонта; обнаружено снижение содержания оксипролина в десне на 58% в начальной стадии и увеличение его содержания на 62% в развившейся стадии пародонтоза.
Наиболее изучены вопросы метаболизма коллагена, эк-скретируемого с мочой, при этом на величину экскреции оксипролина влияют факторы содержания в пище желатина, белка. Больные, не получающие в пишу коллагена, выделяют значительное количество оксипролина, который образуется в результате деградации коллагена тканей пародонта.
Следовательно, увеличение количества оксипролина в моче свидетельствует не только об ускорении катаболиче-ских процессов, но может быть вызвано повышенным синтезом коллагена в более растворимой форме.
Оксипролин оказался более чувствительным тестом поврежденной костной ткани по сравнению со щелочной фосфатазой сыворотки крови.
Повышенное выделение оксипролина с мочой больных обусловлено главным образом деструкцией и усилением метаболизма коллагена, в первую очередь костного, составляющего 57% от общего коллагена, катаболическая активность коллагена кости значительно выше активности коллагена кожи и других тканей. Так, 80% оксипролина мочи образуется из коллагена костной ткани, поэтому определение экскреции оксипролина с мочой мож : явиться чувствительным показателем для выражения как метаболизма коллагена, так и активности распространенности патологического процесса при различных заболеваниях костной ткани.
У здоровых людей содержание общего оксипролина в моче колеблется в зависимости от возраста, по данным разных авторов от 95 до 402 ммоль/сут. В среднем уровень выведения оксипролина с мочой составляет 357±19,1 ммоль/сут. После нагрузки кальцием оксипролинурия снижается и коррелирует со степенью деструкции кости и особенно с интенсивностью ее катаболизма. По данным Kocher Р., у больных с неосложненным остеопорозом выведение оксипролина находится в пределах нормы.
У здоровых людей 95% оксипролина мочи находится в связанной с различными пептидами форме. Для получение полной информации о нарушении метаболизма коллагена необходимо комплексное изучение продуктов его обмена в биологических жидкостях, так как метаболиты коллагена, определяемые в моче и крови, отражают разные стадии его обмена. Таким образом, результаты разрозненных исследований, выполненных только при изучении одного показателя, являются несопоставимыми и не могут указывать на роль, которую играют нарушения метаболизма в патогенезе заболеваний.
Нами была поставлена задача получить представление об обмене коллагена при пародонтозе и сопоставить результаты с рентгенологическими данными для выяснения диагностического значения этих исследований.
Больных пародонтозом госпитализировали в отделение терапевтической стоматологии ЦНИИС, где они получали специальную диету, лишенную мяса, рыбы, желатина, т. е. продуктов, содержащих большое количество гидроксипролина.
Общий оксипролин в моче и оксипролин, связанный с коллагеноподобным белком в плазме крови, определяли по методике, предложенной А. А. Крель, Л. Н. Фурцевой. Особенностью данного исследования следует считать тот факт, что изучение контрольных цифр выведения оксииролина с мочой проводилось у людей при отсутствии у них каких-либо клинических проявлений кариеса, пародонтоза и заболеваний слизистой оболочки полости рта. Это обстоятельство имело для данного исследования особенно важное значение, так как имеющиеся в литературных источниках нормы содержания оксипролина в плазме крови и выведение его с мочой получены без учета состояний полости рта.
Результаты исследования выведения оксипролина с мочой свидетельствуют о том, что у больных с начальной стадией пародонтоза выведение оксипролина с мочой статистически достоверно выше, чем у лиц контрольной группы. У больных с развившейся формой заболевания сохраняется повышенное выведение оксипролина с мочой. У больных пародонтозом, сопровождавшимся абсцедирова-нием, отмечено наиболее высокое выведение оксипролина с мочой (табл.1). У больных пародонтозом оксипролин плазмы крови практически не менялся (табл. 2), независимо от стадии процесса. Достоверного повышения данного показателя не наблюдалось даже при пародонтозе в фазе абсцедирования.
На основании проведенного исследования следует считать, что начальные формы пародонтоза у практически здоровых людей молодого возраста (20—30 лет) протекают с повышенным выведением оксипролина с мочой. Этот факт несомненно свидетельствует об изменении метаболизма костной ткани в соединительнотканных структурах тканей пародонта в самом начале заболевания.
Дальнейшее развитие пародонтоза сопровождается повышенным выведением оксипролина, но количественное выражение этого биохимического теста зависит от клинического , течения заболевания и его патоморфологического выражения. Сопоставление результатов, полученных при изучении уровня выведения оксипролина с мочой у больных с развившейся формой пародонтоза, выявило их неоднородность.
На основании этого сопоставления следует, по-видимому, считать, что метаболические процессы в белковой матрице кости и соединительнотканных структурах тканей пародонта находятся в состоянии глубокого истощения.
С этими предположениями следует считаться при выборе методов лечения, и прежде всего поставить вопрос о целесообразности применения при лечении таких больных стимулирующих препаратов.
При сопоставлении полученных результатов по выведению оксипролина с мочой с данными рентгенологического исследования можно выявить такую стадию в динамике пародонтоза, когда уровень обмена в органических компонентах белковой матрицы кости становится минимальным.
Исходя из этого, можно высказать предположение о нецелесообразности применения стимуляторов реактивности пациентам, у которых определяется низкое выведение оксипролина с мочой, а рентгенологическая картина характеризуется появлением зон пятнистого остеопороза вокруг очагов деструкции, исчезновением кортикальных пластинок вдоль лунок, т. е. признаками, свидетельствующими об активности пародонтоза. В этих случаях, по-видимому, наиболее целесообразным является включение в комплексную терапию препаратов, тормозящих остеопороз и способствующих удержанию кальция в костной ткани: например, тирокальцитонин, препараты фтора, анаболические стероиды, инсадол.
Таким образом, определение уровня выведения окси-пролина с мочой может служить объективным тестом для диагностики ранних (рентгенологически слабоопределяемых) стадий пародонтоза. У больных с развившейся стадией пародонтоза уровень выведения оксипролина с мочой позволяет определить прогноз заболевания и характер патогенетической терапии.
Таким образом, сопоставление уровня выведения оксипролина с мочой с данными рентгенологического обследования больного пародонтозом позволяет судить о метаболической реактивности костных структур тканей пародонта.
источник
Комплексное исследование, направленное на определение содержания аминокислот и их производных в моче в целях диагностики врождённых и приобретенных нарушений аминокислотного обмена.
Состав комплекса: Аланин • Аргинин • Аспарагиновая кислота • Цитруллин • Глутаминовая кислота • Глицин • Метионин • Орнитин • Фенилаланин • Тирозин • Валин • Лейцин • Изолейцин • Гидроксипролин • Серин • Аспарагин • Alpha-аминоадипиновая кислота • Глутамин • Таурин • Гистидин • Треонин • 1-метилгистидин • 3-метилгистидин • Gamma-аминомасляная кислота • Alpha-аминомасляная кислота • Пролин • Лизин • Цистин • Триптофан • Гомоцистин • Фосфоэтаноламин • Фосфосерин • Этаноламин
Аминокислотный профиль, скрининг аминоацидопатий.
Синонимы английские
Amino acid profile, screening of aminoacidopathy.
Высокоэффективная жидкостная хроматография.
Мкмоль / л (микромоль на литр).
Какой биоматериал можно использовать для исследования?
Среднюю порцию утренней мочи.
Как правильно подготовиться к исследованию?
- Исключить из рациона алкоголь в течение 24 часов до исследования.
- Исключить прием мочегонных препаратов в течение 48 часов до сбора мочи (по согласованию с врачом).
Общая информация об исследовании
Аминокислоты – это органические соединения, которые являются основными структурными компонентами белков. В свободном или связанном состоянии они участвуют в ферментативных реакциях, гормональных процессах, выполняют роль нейротрансмиттеров, участвуют в метаболизме холестерола, регуляции рН, контроле воспалительных реакций.
Всего в составе белковых молекул в организме человека было обнаружено 20 аминокислот, из которых часть является незаменимыми, то есть они не синтезируются в организме и должны постоянно присутствовать в употребляемой человеком пище. К незаменимым аминокислотам относятся лизин, гистидин, аргинин, треонин, валин, метионин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин. К заменимым относятся аланин, аргинин, цистин, цистеин, гистидин, глицин, серин, аспарагиновая кислота, тирозин, пролин, оксипролин, глутаминовая кислота. Помимо этого, известен ряд аминокислот, которые являются производными и важными биологическими компонентами других аминокислот.
Анализ аминокислот в моче позволяет оценить их качественный и количественный состав, получить информацию об имеющемся дисбалансе, что может свидетельствовать о пищевых и метаболических нарушениях, лежащих в основе большого числа заболеваний. Следует отметить, что снижение количества той или иной аминокислоты в моче происходит раньше, чем в плазме крови. Учитывая эти обстоятельства и доступность исходного биоматериала, определение аминокислот в моче может быть рекомендовано для оценки ранних изменений аминокислотного состава.
Для определения качественного и количественного состава аминокислот в моче используется метод высокоэффективной жидкостной хроматографии. Он относится к современным хроматографическим методам анализа. Хроматография – это метод разделения и определения веществ, основанный на распределении компонентов между двумя фазами – подвижной и неподвижной. Жидкостная хроматография – метод разделения и анализа сложных смесей веществ, в котором подвижной фазой является жидкость. Он позволяет разделить и выявить количественно более широкий круг веществ с различной молекулярной массой и размерами, в данном случае аминокислот в моче. Исследуются следующие аминокислоты и их производные.
Аланин является одним из источников синтеза глюкозы и регулятором уровня сахара в крови, а также важным энергетическим компонентом для органов центральной нервной системы.
Аргинин участвует в ряде ферментативных реакций и выведении из организма остаточного азота в составе мочевины, креатинина, орнитина, в репаративных процессах.
Аспарагиновая кислота участвует в реакцияхцикла переаминирования и мочевины, синтезе пуриновых и пиримидиновых оснований, регуляции синтеза иммуноглобулинов.
Цитруллин участвует в стимуляции процессов иммунной системы, в процессах детоксикации в печени.
Глутаминовая кислота является нейромедиаторной аминокислотой, стимулирующей передачу возбуждения в синапсах центральной нервной системы. Участвует в обмене белков, углеводов, окислительно-восстановительных процессах, детоксикационных процессах и выведении аммиака из организма. Также принимает участие в синтезе других аминокислот, ацетилхолина, АТФ (аденозинтрифостфата), в переносе ионов калия, входит в состав скелетной мускулатуры.
Глицин является нейромедиаторной аминокислотой, регулирующей процессы торможения и возбуждения в центральной нервной системе. Участвует в выработке порфиринов, пуриновых оснований. Повышает обменные процессы в головном мозге, улучшает умственную работоспособность.
Метионин – это аминокислота, которая необходима для синтеза адреналина, холина. Участвует в обмене жиров, фосфолипидов, витаминов, активирует действие гормонов, ферментов, белков. Является источником серы в выработке серосодержащих аминокислот, в частности цистеина. Метионин также обеспечивает процессы детоксикации, способствует пищеварению, является одним из источников синтеза глюкозы.
Орнитин участвует в синтезе мочевины, снижении концентрации аммиака в плазме крови, регулирует кислотно-щелочной баланс в организме человека. Необходим для синтеза и высвобождения инсулина и соматотропного гормона, для нормального функционирования иммунной системы.
Фенилаланин необходим для синтеза нейромедиаторов: адреналина, норадреналина, допамина. Улучшает работу центральной нервной системы, функционирование щитовидной железы.
Аминокислота тирозин необходима в биосинтезе меланинов, дофамина, адреналина, гормонов щитовидной железы. Улучшает работу надпочечников, щитовидной железы, гипофиза.
Валин является важным источником для функционирования мышечной ткани, участвует в поддержании баланса азота в организме, регулирует восстановительные процессы в поврежденных тканях.
Лейцин является важным компонентом в синтезе холестерина, других стероидов и гормона роста и, следовательно, участвует в процессах регенерации тканей и органов.
Изолейцин участвует в энергетических процессах организма, регулирует уровень глюкозы в крови, необходим для синтеза гемоглобина и также участвует в регенерации кожи, мышечной, хрящевой и костной тканей.
Гидроксипролин является компонентом большинства органов и тканей организма человека, входит в состав коллагена.
Аминокислота серин необходима для синтеза пуриновых и пиримидиновых оснований, а также для ряда других аминокислот (цистеина, метионина, глицина). Участвует в обмене жирных кислот и жиров, в функционировании некоторых ферментов.
Аспарагин является важным регулятором процессов, происходящих в центральной нервной системе (возбуждение-торможение), участвует в метаболизме и синтезе аминокислот в печени.
Альфа-аминоадипиновая кислота является одним из продуктов конечного обмена аминокислот.
Глутамин участвует в синтезе углеводов, других аминокислот, нуклеиновых кислот, ферментов. Обеспечивает поддержание кислотно-щелочного равновесия, необходим для синтеза белков скелетной и гладкомышечной мускулатуры, обладает антиоксидантной активностью.
Таурин способствует увеличению энергетической активности клеток, участвует в процессах заживления и регенерации, нормализует функциональное состояние клеточных мембран.
Гистидин является исходным веществом при синтезе гистамина, мышечных белков, большого числа ферментов. Входит в состав гемоглобина, участвует в процессах регенерации и роста тканей.
Треонин необходим в синтезе коллагена и эластина, регулирует обмен веществ за счет участия в функционировании работы печени, белковом и жировом обмене.
1-метилгистидин и 3-метилгистидин являются одними из показателей распада белков мышечной ткани.
Гамма-аминомасляная кислота в основном содержится в центральной нервной системе и головном мозге. Участвует в обменных процессах в данных органах, в процессах нейромедиаторной передачи импульсов, оказывая тормозящее действие на нервную активность, а также играет роль в метаболизме глюкозы.
Альфа-аминомасляная кислота участвует в синтезе некоторых белков и является продуктом биосинтеза офтальмовой кислоты, являющейся структурным компонентом хрусталика глаза.
Пролин входит в состав большинства белков, а также является компонентом инсулина, адренокортикотропного гормона, коллагена. Способствует восстановлению кожи, соединительной ткани.
Лизин входит в состав большинства белков, необходим дляроста, восстановления тканей, синтеза гормонов, ферментов, антител, синтеза коллагена.
Цистин является компонентом множества белков и донором тиольных групп для пептидов, что играет важную роль в их метаболизме и биологической активности. Входит в состав инсулина, соматотропного гормона.
Для чего используется исследование?
- Для диагностики аминокислотного состава мочи;
- Для диагностики врождённых и приобретенных нарушений аминокислотного обмена;
- Для диагностики первичных аминоацидопатий;
- Для скрининговой диагностики вторичных аминоацидопатий;
- Для контроля проводимой лекарственной терапии;
- Для оценки нутритивного статуса.
Когда назначается исследование?
- При подозрении на нарушение аминокислотного обмена, аминоацидопатии;
- При нарушении питания, диете, приеме белковых препаратов, гормональных веществ;
- При подозрении на нарушение обмена, состава аминокислот в организме человека;
- При подозрении на врождённые и приобретенные аминоацидопатии.
Референсные значения (мкмоль/л)
Референсные значения,
ммоль/моль
креатинина
источник
анализ мочи «на аминокислоты» Как расшифровать анализ в домашних условиях. |
Сейчас эту тему просматривают: Нет
|
На сайте с 02.02.08 |
Вернуться к началу | |
|