Анализ кала на трипсин где сдать

Альфа-1-антитрипсин (ААТ) – это белок, производимый печенью и высвобождаемый в кровяное русло. Он принимает участие в инактивации нескольких ферментов, но главная его функция – защита легких от эластазы. Основной компонент альфа-1-фракции белков сыворотки крови. Вырабатывается преимущественно клетками печени, но также кишечными макрофагами, моноцитами и эпителиальными клетками. Основной ингибитор сериновых протеаз. Является главным ингибитором эластазы нейтрофилов и высвобождается при воспалительных процессах для снижения активности этого фермента в участках воспаления, также ингибирует и другие сериновые протеазы. Показатель при диагностике заболеваний тонкого и толстого кишечника.

Alpha-1-Antitrypsin, Feces, A1AT, AAT.

Иммуноферментный анализ (ИФА).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Как правильно подготовиться к исследованию?

• Исключить прием слабительных препаратов, введение ректальных свечей, масел, ограничить (по согласованию с врачом) прием медикаментов, влияющих на перистальтику кишечника (белладонна, пилокарпин и др.), и препаратов, влияющих на окраску кала (железо, висмут, сернокислый барий), в течение 72 часов до сбора кала.

Общая информация об исследовании

Альфа-1-антитрипсин – белок, который вырабатывается печенью. Он помогает организму в инактивации ферментов, при этом основная его функция состоит в защите легких от эластазы – она производится нейтрофилами в ответ на повреждения и воспаления. Эластаза расщепляет белки, которые затем перерабатываются организмом и удаляются. Если ее активность не контролируется альфа-1-антитрипсином, она начинает разрушать ткани легких.

Синтез альфа-1-антитрипсина регулируется двумя копиями гена протеазного ингибитора серпина-1. Это так называемый кодоминантный ген, то есть каждая копия гена серпина-1 отвечает за образование половины гена альфа-1-антитрипсина. При изменениях или мутациях одной или обеих копий гена образуется меньшее количество альфа-1-антитрипсина либо его дисфункциональная разновидность. Если в результате этого продукция альфа-1-антитрипсина падает более чем на 30 % ниже нормы, то наступает расстройство, называемое дефицитом альфа-1-антитрипсина. При этом повышается риск возникновения эмфиземы, а также болезней легких в начале полового созревания. Курение и регулярный контакт с дымом и пылью ускоряют развитие болезни и усложняют ее течение из-за повреждения легких.

Дисфункциональный альфа-1-антитрипсин откладывается в клетках печени, производящих его. По мере накопления дефектный альфа-1-антитрипсин образует аномальные белковые цепи, которые начинают разрушать клетки и повреждать печень. Около 10 % больных, подверженных альфа-1-антитрипсиновой недостаточности, страдали от желтухи, будучи еще младенцами. Большинство из них поправляется, однако в тяжелых случаях больным детям для выживания требуется пересадка печени. В настоящее время альфа-1-антитрипсиновая недостаточность является наиболее распространенной болезнью печени в педиатрии.

Количество производимого альфа-1-антитрипсина и его активность зависят от типа унаследованной мутации. Несмотря на то что ген серпин-1 есть более чем в 75 аллелях, лишь несколько из них наиболее распространены. Чаще других встречаются дефектные формы гена S и Z. Существуют различные варианты их наследования.

• Одна копия М и одна копия S или Z (MS или MZ). В этом случае количество альфа-1-антитрипсина хотя и пониженное, но достаточное для защиты организма. Пациенты с таким сочетанием генов являются носителями болезни и могут передать ее по наследству своим детям.
• Две копии S (SS) обычно не приводят к клинически выраженному функциональному дефициту антитрипсина либо обуславливают лишь умеренное уменьшение его синтеза (образуют около 60 % необходимого альфа-1-антитрипсина).
• Одна копия S и одна Z (SZ) повышают риск возникновения эмфиземы (образуется около 40 % альфа-1-антитрипсина от нормального количества).
• Две копии Z (ZZ) являются причиной наиболее тяжелой формой болезни (образуется лишь около 10 % необходимого альфа-1-антитрипсина). Если такой вариант наследования сочетается с наследованием двух редких копий гена серпина-1, то возникает так называемая нулевая разновидность гена, при которой альфа-1-антитрипсин не образуется совсем.

Для определения уровня альфа-1-антитрипсина, а также для выяснения, какие аллели гена серпина-1 имеются у пациента, применяют следующие методики.

• Анализ на альфа-1-антитрипсин выявляет уровень этого белка в организме.
• Определение фенотипа генов, ответственных за синтез альфа-1-антитрипсина, позволяет выявить образующиеся формы белка альфа-1-антитрипсина и сравнить их с известными изоформами.
• Анализ ДНК-последовательности генов, связанных с образованием альфа-1-антитрипсина, помогает узнать вид мутации гена протеазного ингибитора (серпина-1). Обычно определяются только наиболее распространенные мутации (M, S, Z). Генетический анализ может применяться как для обследования больных пациентов, так и для проверки членов их семей.

При энтеропатиях, сопровождающихся потерей белка, че­рез слизистую оболочку тонкой кишки происходит потеря альфа-1-антитрипсина, альбумина и других бел­ков. В отличие от альбумина, альфа-1-антитрипсин стабилен при наличии протеолити­ческих ферментов кишечника и поджелудочной железы и выделяется в неизме­ненном виде с калом. Его используют для измерения потери белка в кишечнике. В нор­ме потеря альфа- 1 -антитрипсина составляет менее 250 мг/л.

Для чего используется исследование?

• Для оценки потери белка в кишечнике в целях диагностики белок-теряющей энтеропатии;
• для выявления причин продолжительной желтухи и других нарушений функции печени.

Когда назначается исследование?

• Хроническая диарея;
• абдоминальная боль;
• признаки белковой недостаточности (гипопротеинемия) и отеки;
• гипоальбуминемия с отечным синдромом;
• анемический синдром;
• гиповитаминоз;
• прогрессирующее снижение веса.
  

источник

Боли в животе, нарушение всасывания, вздутие, жирный стул – симптомы панкреатита, внешнесекреторной недостаточности, панкреонекроза и других заболеваний поджелудочной железы. Для назначения врачом правильного лечения необходимо сдать некоторые анализы: копрограмму, кал на эластазу, кровь, функциональные пробы. При подозрении на рак сдают онкомаркеры.

Для определения возможных заболеваний сдают на анализы кровь, кал, мочу, проводят нагрузочные пробы. При диагностике используются также ультразвуковое исследование, компьютерную или магнитно-резонансную томографию.

Внешнесекреторная недостаточность поджелудочной железы отражается на цвете кала и его консистенции.

Нехватка липазы при пищеварении обусловливает жирный блеск и желтую окраску.

В результатах копрограммы при патологиях поджелудочной железы будут непереваренные остатки пищи: креаторея (наличие мышечных волокон), амилорея (крахмальные зерна), мыла, жирные кислоты. Гниение белков в кишечнике приводит к неприятному запаху, а также росту протеолитических микроорганизмов – протея, клостридий.

Внешнесекреторная недостаточность поджелудочной железы отражается на цвете кала и его консистенции.

Важное значение имеет анализ кала на эластазу.

Кровь сдают на биохимию и клинический анализ. Возможно повышение лейкоцитов (нейтрофилов) – это признак воспаления. Уменьшается число эритроцитов из-за кровотечений, обусловленных нарушением свертываемости. Отмечается повышение СОЭ и гематокрита при воспалении.

При панкреатите, приводящем к блоку выхода ферментов в двенадцатиперстную кишку, отмечается повышение следующих ферментов:

1. Амилазы.
2. Трипсина, эластазы.
3. Липазы, фосфолипазы.

Возможно повышение уровня глюкозы в крови, т. к. происходит нарушение функционирования островковых клеток, выделяющих инсулин.

Биохимический анализ мочи показывает увеличение уровня амилазы (диастазы) более 64 Ед/л в час. При панкреонекрозе этот показатель снижается до 10 Ед/л в час.

Проводят анализ на содержание аминокислот в моче – пробу Ласуса. Показателен также уровень трипсиногена в моче, указывающий на аутолиз поджелудочной железы при панкреатите, панкреонекрозе.

Проводят следующие нагрузочные пробы для выяснения функционального состояния поджелудочной железы:

Глюкоамилаземическая проба проводится так: определяют уровень амилазы в крови натощак. Затем дают нагрузку 50 г глюкозы. Через 3 часа проводят биохимический анализ крови на амилазу – в норме показатель повышается не более чем на 25%. При воспалении поджелудочной железы он вырастает существенно, в 4-5 раз. При такой нозологической форме, как склероз железы, повышение амилазы происходит незначительно.

Прозерин – ингибитор холинэстеразы. Стимулирует выделение ферментов поджелудочной железой. Сначала определяют уровень диастазы в моче. Затем вводят препарат Прозерин. Каждые полчаса собирают мочу на биохимический анализ. В норме диастаза повышается в 1,6-1,8 раз, через 2 часа ее уровень стабилизируется. При воспалительных заболеваниях она может повышаться в 2-3 раза и долго не снижается. Если железа подверглась склерозированию, т. е. замещению функционально активной ткани соединительной, то повышения уровня ферментов почти не происходит.

Йодолиполовая проба позволяет оценить активность липазы. После утреннего мочеиспускания пациент выпивает йодолипол. Затем через час, а потом каждые полчаса мониторируют уровень йодидов в моче. Спустя час определяется остаток йода в моче.

Секретин-панкреазиминовый тест выполняется с помощью специального зонда. Внутривенно вводится секретин – гормон, стимулирующий выработку ферментов. Потом проводится сбор энзимов, выделенных в просвет двенадцатиперстной кишки.

Анализы при панкреатите включают определение уровня кальция (он снижается), определение иммунореактивного трипсина, ингибитора трипсина в крови.

Норма СОЭ: 6-12 у мужчин, 8-15 – у женщин. При остром панкреатите она повышается. Снижается количество общего и железосодержащих белков плазмы – трансферрина, ферритина. В норме общий белок составляет 64-84 г/л. При воспалении повышается только С-реактивный белок.

Контрольные показатели рака поджелудочной железы – СА 19-9, карцино-эмбриональный антиген. При наличии злокачественного процесса значение СА 19-9 выше 34Ед/л, карциноэмбриональный антиген более 3,75 нг/л, у курящих – более 5,45 нг/л. Для подтверждения необходимы другие методы диагностики – МРТ.

При диффузных изменениях, склерозировании органа снижается количество ферментов.

В отличие от острого панкреатита, при внешнесекреторной недостаточности, обусловленной гибелью клеток и замещению их соединительной тканью не происходит повышения уровня трипсина, амилазы в крови при функциональных пробах. Однако в копрологическом исследовании находят непереваренные остатки пищи, уровень каловой эластазы снижен.

При хороших анализах уровень энзимов в крови следующий: липаза – 14-60 МЕ/л, общая амилаза – 29-100 Ед/л, панкреатическая амилаза – до 53 ЕД/л, трипсин – до 60мкг/л.

источник

Взятие крови производится натощак (не менее 8 и не более 14 ч голодания). Можно пить воду без газа.

Метод исследования: Иммунотурбидиметрический.

Альфа -1 антитрипсин — глобулин, относится к группе ингибиторов сериновых протеаз. Способен инактивировать эластазу, трипсин, химотрипсин, коллагеназу, лейкоцитарные протеазы, плазмин и тромбин. Основная функция антитрипсина — защищать ткань легких от действия фермента эластазы, вырабатывающегося нейтрофилами при воспалении.

Референсные значения (вариант нормы)

Дефицит альфа-1 антитрипсина — аутосомно-рецессивное наследственное метаболическое заболевание. Количество вырабатываемого антитрипсина и его активность зависит от типа мутации. Выраженная недостаточность альфа-1 антитрипсина может проявляться гепатитом новорожденных, циррозом печени в детском возрасте, заболеваниями легких с развитием эмфиземы у молодых людей 20-30 лет (ювенильная базальная эмфизема легких). При незначительном дефиците альфа-1 антитрипсина у пациентов часто диагностируются хронические обструктивные болезни легких, эмфизема. Симптомы проявляются у курильщиков в возрасте 30-40 лет, у некурящих — на 10-15 лет позже.

Увеличение содержания альфа-1 антитрипсина отмечается в острую фазу воспаления.

Обращаем Ваше внимание на то, что интерпретация результатов исследований, установление диагноза, а также назначение лечения, в соответствии с Федеральным законом № 323-ФЗ «Об основах охраны здоровья граждан в Российской Федерации» от 21 ноября 2011 года, должны производиться врачом соответствующей специализации.

» [«serv_cost»]=> string(4) «1950» [«cito_price»]=> NULL [«parent»]=> string(2) «17» [10]=> string(1) «1» [«limit»]=> NULL [«bmats»]=> array(1) array(3) string(1) «N» [«own_bmat»]=> string(2) «12» [«name»]=> string(31) «Кровь (сыворотка)» > > >

Биоматериал и доступные способы взятия: Подготовка к исследованию:

Взятие крови производится натощак (не менее 8 и не более 14 ч голодания). Можно пить воду без газа.

Метод исследования: Иммунотурбидиметрический.

Альфа -1 антитрипсин — глобулин, относится к группе ингибиторов сериновых протеаз. Способен инактивировать эластазу, трипсин, химотрипсин, коллагеназу, лейкоцитарные протеазы, плазмин и тромбин. Основная функция антитрипсина — защищать ткань легких от действия фермента эластазы, вырабатывающегося нейтрофилами при воспалении.

Референсные значения (вариант нормы)

Дефицит альфа-1 антитрипсина — аутосомно-рецессивное наследственное метаболическое заболевание. Количество вырабатываемого антитрипсина и его активность зависит от типа мутации. Выраженная недостаточность альфа-1 антитрипсина может проявляться гепатитом новорожденных, циррозом печени в детском возрасте, заболеваниями легких с развитием эмфиземы у молодых людей 20-30 лет (ювенильная базальная эмфизема легких). При незначительном дефиците альфа-1 антитрипсина у пациентов часто диагностируются хронические обструктивные болезни легких, эмфизема. Симптомы проявляются у курильщиков в возрасте 30-40 лет, у некурящих — на 10-15 лет позже.

Увеличение содержания альфа-1 антитрипсина отмечается в острую фазу воспаления.

Обращаем Ваше внимание на то, что интерпретация результатов исследований, установление диагноза, а также назначение лечения, в соответствии с Федеральным законом № 323-ФЗ «Об основах охраны здоровья граждан в Российской Федерации» от 21 ноября 2011 года, должны производиться врачом соответствующей специализации.

Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, пользовательских данных (сведения о местоположении; тип и версия ОС; тип и версия Браузера; тип устройства и разрешение его экрана; источник откуда пришел на сайт пользователь; с какого сайта или по какой рекламе; язык ОС и Браузера; какие страницы открывает и на какие кнопки нажимает пользователь; ip-адрес) в целях функционирования сайта, проведения ретаргетинга и проведения статистических исследований и обзоров. Если вы не хотите, чтобы ваши данные обрабатывались, покиньте сайт.

Copyright ФБУН Центральный НИИ Эпидемиологии Роспотребнадзора, 1998 — 2019

Центральный офис: 111123, Россия, Москва, ул. Новогиреевская, д.3а, метро «Шоссе Энтузиастов», «Перово»
+7 (495) 788-000-1, info@cmd-online.ru

! Продолжая использовать наш сайт, вы даете согласие на обработку файлов cookie, пользовательских данных (сведения о местоположении; тип и версия ОС; тип и версия Браузера; тип устройства и разрешение его экрана; источник откуда пришел на сайт пользователь; с какого сайта или по какой рекламе; язык ОС и Браузера; какие страницы открывает и на какие кнопки нажимает пользователь; ip-адрес) в целях функционирования сайта, проведения ретаргетинга и проведения статистических исследований и обзоров. Если вы не хотите, чтобы ваши данные обрабатывались, покиньте сайт.

источник

Срок выполнения (в лаборатории): 4 р.д. *

Химотрипсин является основным экзокринным ферментом поджелудочной железы, поэтому его активность точно отражает общую экзокринной функцию. Выраженное снижение активности отмечается при хроническом панкреатите, IgG4 аутоиммуном панкреатите, целиакии и болезни Крона, синдроме Золлингера-Эллисона, муковисцидозе, синдроме Швахмана-Даймонда и других заболеваниях с поражением поджелудочной железы. Вырабатывается поджелудочной железой и секретируется в двенадцатиперстную кишку. Определение химотрипсина в кале — простой скрининг-тест для выявления заболеваний поджелудочной железы и оценки состояния кишечного пищеварения. Измерение содержания химотрипсина в кале является более достоверным тестом для оценки функции поджелудочной железы, чем определение трипсина, потому что трипсин значительно разрушается при прохождении по желудочно-кишечному тракту. Определение химотрипсина в кале в настоящее время рассматривают как самый важный скрининговый тест при подозрении на хронический панкреатит с недостаточностью поджелудочной железы. Цель исследования — определить степень уменьшения экскреции химотрипсина. Причины, приводящие к снижению экскреции химотрипсина: хроническое воспалительное поражение поджелудочной железы; деструкция экзокринной паренхимы железы; врожденная дисфункция панкреатической секреции со вторичной фиброзной дегене¬ рацией; нарушение оттока секрета в двенадцатиперстной кишке по различным причинам.

Показания к назначению теста: Скрининг эндокринной панкреатической недостаточности показан, когда подозревают хронический панкреатит или кистозный фиброз, а также при длительном мониторировании уже выявленной недостаточности поджелудочной железы при хроническом панкреатите. Диагностическая специфичность теста при оценке экзокринной функции поджелудочной железы — около 90 %, диагностическая чувствительность составляет 75—96 %. Могут отмечаться ложноположительные результаты (около 10 %), а также нормальные значения у больных с доказанным поражением поджелудочной железы.

6 Ед/г – отрицательный результат теста.

Медленное, но неуклонное снижение активности химотрипсина в кале до патологических цифр в течение 3—5 лет с начала заболевания является основным и постоянным лабораторным симптомом хронического панкреатита. Снижение содержания химотрипсина в кале является прямым показанием к назначению ферментативных препаратов в лечении таких больных. Большое значение определение химотрипсина в кале или содержимом кишечника имеет у больных, находящихся на зондовом питании, так как позволяет адекватно оценивать состояние кишечного пищеварения и эффективность зондового питания. Информативно определение химотрипсина в кале при стеаторее и муковисцидозе. По изменению уровня активности химотрипсина в кале можно судить о нарушениях секреции панкреатических ферментов при внешнесекреторной недостаточности поджелудочной железы, в частности, при хроническом панкреатите, а также оценивать эффективность заместительной ферментной терапии. Результаты теста коррелируют с результатами тестов прямой оценки секреции поджелудочной железы после гуморальной стимуляции холецистокинином-секретином. Отрицательный результат теста (активность химотрипсина в кале >6 Ед/г) свидетельствует о нормальной экзокринной функции поджелудочной железы, а также может быть ложно-положительным результатом приема слабительных и панкреатических ферментных препаратов (должны быть исключены за 72 часа до сдачи биоматериала). Очень высокие значения активности химотрипсина в стуле могут указывать на ферментацию (брожение) или повышенную секрецию желудочного сока (например, при энтероколите). Для более детальной оценки экзокринной функции поджелудочной железы рекомендуется сочетанное определение химотрипсина, панкреатической эластазы-1, а также кислотного стеатокрита в кале.

Адреса медицинских центров, в которых можно заказать исследование, уточняйте по телефону 8-800-100-363-0
Все медицинские центры СИТИЛАБ в г. Тула >>

* На сайте указан максимально возможный срок выполнения исследования. Он отражает время выполнения исследования в лаборатории и не включает время на доставку биоматериала до лаборатории.
Приведенная информация носит справочный характер и не является публичной офертой. Для получения актуальной информации обратитесь в медицинский центр Исполнителя или call-центр.

источник

Альфа-1-антитрипсин (ААТ) – это белок, производимый печенью и высвобождаемый в кровяное русло. Он принимает участие в инактивации нескольких ферментов, но главная его функция – защита легких от эластазы. Основной компонент альфа-1-фракции белков сыворотки крови. Вырабатывается преимущественно клетками печени, но также кишечными макрофагами, моноцитами и эпителиальными клетками. Основной ингибитор сериновых протеаз. Является главным ингибитором эластазы нейтрофилов и высвобождается при воспалительных процессах для снижения активности этого фермента в участках воспаления, также ингибирует и другие сериновые протеазы. Показатель при диагностике заболеваний тонкого и толстого кишечника.

Alpha-1-Antitrypsin, Feces, A1AT, AAT.

Иммуноферментный анализ (ИФА).

Какой биоматериал можно использовать для исследования?

Как правильно подготовиться к исследованию?

• Исключить прием слабительных препаратов, введение ректальных свечей, масел, ограничить (по согласованию с врачом) прием медикаментов, влияющих на перистальтику кишечника (белладонна, пилокарпин и др.), и препаратов, влияющих на окраску кала (железо, висмут, сернокислый барий), в течение 72 часов до сбора кала.

Общая информация об исследовании

Альфа-1-антитрипсин – белок, который вырабатывается печенью. Он помогает организму в инактивации ферментов, при этом основная его функция состоит в защите легких от эластазы – она производится нейтрофилами в ответ на повреждения и воспаления. Эластаза расщепляет белки, которые затем перерабатываются организмом и удаляются. Если ее активность не контролируется альфа-1-антитрипсином, она начинает разрушать ткани легких.

Синтез альфа-1-антитрипсина регулируется двумя копиями гена протеазного ингибитора серпина-1. Это так называемый кодоминантный ген, то есть каждая копия гена серпина-1 отвечает за образование половины гена альфа-1-антитрипсина. При изменениях или мутациях одной или обеих копий гена образуется меньшее количество альфа-1-антитрипсина либо его дисфункциональная разновидность. Если в результате этого продукция альфа-1-антитрипсина падает более чем на 30 % ниже нормы, то наступает расстройство, называемое дефицитом альфа-1-антитрипсина. При этом повышается риск возникновения эмфиземы, а также болезней легких в начале полового созревания. Курение и регулярный контакт с дымом и пылью ускоряют развитие болезни и усложняют ее течение из-за повреждения легких.

Дисфункциональный альфа-1-антитрипсин откладывается в клетках печени, производящих его. По мере накопления дефектный альфа-1-антитрипсин образует аномальные белковые цепи, которые начинают разрушать клетки и повреждать печень. Около 10 % больных, подверженных альфа-1-антитрипсиновой недостаточности, страдали от желтухи, будучи еще младенцами. Большинство из них поправляется, однако в тяжелых случаях больным детям для выживания требуется пересадка печени. В настоящее время альфа-1-антитрипсиновая недостаточность является наиболее распространенной болезнью печени в педиатрии.

Количество производимого альфа-1-антитрипсина и его активность зависят от типа унаследованной мутации. Несмотря на то что ген серпин-1 есть более чем в 75 аллелях, лишь несколько из них наиболее распространены. Чаще других встречаются дефектные формы гена S и Z. Существуют различные варианты их наследования.

• Одна копия М и одна копия S или Z (MS или MZ). В этом случае количество альфа-1-антитрипсина хотя и пониженное, но достаточное для защиты организма. Пациенты с таким сочетанием генов являются носителями болезни и могут передать ее по наследству своим детям.
• Две копии S (SS) обычно не приводят к клинически выраженному функциональному дефициту антитрипсина либо обуславливают лишь умеренное уменьшение его синтеза (образуют около 60 % необходимого альфа-1-антитрипсина).
• Одна копия S и одна Z (SZ) повышают риск возникновения эмфиземы (образуется около 40 % альфа-1-антитрипсина от нормального количества).
• Две копии Z (ZZ) являются причиной наиболее тяжелой формой болезни (образуется лишь около 10 % необходимого альфа-1-антитрипсина). Если такой вариант наследования сочетается с наследованием двух редких копий гена серпина-1, то возникает так называемая нулевая разновидность гена, при которой альфа-1-антитрипсин не образуется совсем.

Для определения уровня альфа-1-антитрипсина, а также для выяснения, какие аллели гена серпина-1 имеются у пациента, применяют следующие методики.

• Анализ на альфа-1-антитрипсин выявляет уровень этого белка в организме.
• Определение фенотипа генов, ответственных за синтез альфа-1-антитрипсина, позволяет выявить образующиеся формы белка альфа-1-антитрипсина и сравнить их с известными изоформами.
• Анализ ДНК-последовательности генов, связанных с образованием альфа-1-антитрипсина, помогает узнать вид мутации гена протеазного ингибитора (серпина-1). Обычно определяются только наиболее распространенные мутации (M, S, Z). Генетический анализ может применяться как для обследования больных пациентов, так и для проверки членов их семей.

При энтеропатиях, сопровождающихся потерей белка, че­рез слизистую оболочку тонкой кишки происходит потеря альфа-1-антитрипсина, альбумина и других бел­ков. В отличие от альбумина, альфа-1-антитрипсин стабилен при наличии протеолити­ческих ферментов кишечника и поджелудочной железы и выделяется в неизме­ненном виде с калом. Его используют для измерения потери белка в кишечнике. В нор­ме потеря альфа- 1 -антитрипсина составляет менее 250 мг/л.

Для чего используется исследование?

• Для оценки потери белка в кишечнике в целях диагностики белок-теряющей энтеропатии;
• для выявления причин продолжительной желтухи и других нарушений функции печени.

Когда назначается исследование?

• Хроническая диарея;
• абдоминальная боль;
• признаки белковой недостаточности (гипопротеинемия) и отеки;
• гипоальбуминемия с отечным синдромом;
• анемический синдром;
• гиповитаминоз;
• прогрессирующее снижение веса.
  

источник

Полезная информация для каждого

Кал — конечный продукт, образующийся в результате сложных биохимических процессов расщепления пищи, всасывания продуктов переваривания в желудочно-кишечном тракте и выделения из кишечника продуктов обмена. Оценка испражнений — выделений содержимого конечного отдела толстой кишки — имеет важное значение для диагностики и оценки эффективности терапии при заболеваниях желудочно-кишечного тракта (ЖКТ).

Исследование кала позволяет диагностировать:

• нарушение кислотообразующей и ферментативной функции желудка;
• нарушение ферментативной функции поджелудочной железы;
• нарушение функции печени;
• наличие ускоренной эвакуации из желудка и кишечника;
• нарушение всасывания в двенадцатиперстной и тонкой кишке;
• воспалительный процесс в ЖКТ;
• дисбактериоз;
• язвенный, аллергический, спастический колит.

Цвет кала обусловлен, главным образом, пигментом стеркобилином. Изменение окраски является важным диагностическим признаком многих заболеваний.

Так, при механической желтухе, когда прекращается поступление желчи в кишечник, кал обесцвечивается.

Чёрный дегтеобразный кал (мелена) признак кровотечения из верхних отделов пищеварительного тракта.

Красный цвет чаще всего обусловлен примесью неизмененной крови при кровотечениях из толстой кишки.

Из патологических примесей в кале можно обнаружить слизь, кровь, гной, а также гельминтов и др.

При микроскопическом исследовании определяют основные элементы кала:

мышечные волокна, растительную клетчатку, нейтральный жир, жирные кислоты и их соли, лейкоциты, эритроциты, клетки кишечного эпителия, клетки злокачественных новообразований, а также слизь, простейших, яйца гельминтов.

Нормальный кал — аморфная масса из частиц пищевых остатков. У здоровых людей полупереваренные мышечные и соединительнотканные волокна, являющиеся остатками белковой пищи, содержатся в очень незначительном количестве.

Большое их количество (креаторея) — свидетельство недостаточности функции поджелудочной железы или снижения секреторной функции желудка. Обнаружение переваренной клетчатки и крахмала (амилорея) характерно для заболеваний тонкой кишки. Обнаружение в кале нейтрального жира (стеаторея) — свидетельство недостаточной липолитической функции поджелудочной железы, нейтральный жир и жирные кислоты характерны для нарушенного желчеотделения.

Большое количество лейкоцитов в кале свидетельствует о воспалительном процессе в кишечнике (дизентерия, язвенный колит). Для выявления возбудителей кишечных инфекций необходимо провести бактериологическое исследование кала.

Анализ делают при подозрении на наличие кровотечения из какого-либо отдела желудочно-кишечного тракта.

Используется для выявления «скрытой» крови, не видимой при микроскопическом исследовании. Обладает высокой чувствительностью к гемоглобину — веществу, содержащемуся в красных кровяных клетках эритроцитах. В норме скрытая кровь не определяется.

Положительная реакция на «скрытую» кровь в кале отмечается при:

• кровотечении из десен;
• кровотечение из варикозных вен пищевода, желудка, кишечника;
• язвенном и воспалительном процессах в желудке, кишечнике;
• геморрагических диатезах — группе болезней, общим проявлением которых является геморрагический синдром (склонность к повторяющимся интенсивным длительным, чаще всего множественным, кровотечениям и кровоизлияниям);
• полипозе — множественных доброкачественных опухолях слизистой оболочки различных отделов кишечника.

Анализ предназначен для определения суммарного содержания простых сахаров (моно- и дисахаридов, исключая сахарозу) в кале.

Наличие углеводов в кале может быть обусловлено, как недостатком соответствующего фермента в просвете тонкого кишечника, так и нарушением всасывания моносахаров через стенку кишечника в кровь.

Анализ используется, в первую очередь, для выявления лактазной недостаточности у детей первого года жизни, находящихся на грудном вскармливании или получающих искусственные молочные смеси, содержащие лактозу. Клиническими признаками лактазной недостаточности у грудных детей может быть жидкий стул, часто зеленоватого цвета, кишечные колики, кожная сыпь и другие проявления диатеза, повышенное газообразование (срыгивание и метеоризм) и недостаточная прибавка веса при нормальном аппетите. Причиной повышенного содержания лактозы и других углеводов в кале может быть недостаточная функциональная активность поджелудочной железы, а также кишечные инфекции и дисбактериоз (в первую очередь, снижение содержания лакто- и бифидобактерий). Анализ выполняется методом Бенедикта.

Для анализа требуется одна чайная ложка кала. Кал собирается с чистой поверхности, не впитывающей влагу ( полиэтилен, клеенка, чисто вымытые судно или горшок). Нельзя собирать кал с пеленки, подгузника, памперса и т.п. Кал помещается в чистую стеклянную посуду (например, из-под детского питания) или пластиковый контейнер (можно приобрести в аптеке) и в течение 4-х часов доставляется в лабораторию.

Анализ на трипсин.
Трипсин и его функция

Пищеварительный фермент Трипсин (trypsin) принимает участие в расщеплении пептонов белков на более мелкие элементы. Поджелудочная железа продуцирует этот фермент в форме трипсиногена, которая является неактивной, и лишь впоследствии трансформируется в трипсин, когда на него воздействует в двенадцатиперстной кишке другой фермент — энтеропептидаза.

О грубых нарушениях в работе железы может свидетельствовать отсутствие в кале трипсина. Такое, в частности, происходит при кистозном фиброзе железы. В свою очередь, эта или иная патология поджелудочной железы может развиваться и при определении наличия трипсина в кале.

Вообще, определение в кале ферментов однозначного диагностического значения не имеет, поскольку находящиеся в нем бактерии, могут проявлять самую разнообразную ферментативную активность.

Более показательными являются исследования дуоденального содержимого, получаемого обычными зондами, хотя количественные соотношения этой смеси целого ряда секретов (желчи, сока поджелудочной железы и т.д.) непостоянны. Эти исследования проводятся для определения активности ряда ферментов, которые вырабатывает поджелудочная железа. Среди них трипсин, а также липаза, амилаза, фосфолипаза А2, эластаза.

Однако и определение содержания трипсина в кале может применяться для важных диагностических выводов. В частности, классический диагноз муковисцидоза довольно просто устанавливается при низкой активности трипсина в кале, хотя для полной картина определяется еще наличие хронического бронхолегочного синдрома, случаев муковисцидоза у сибсов (родных братьев и сестер, но не близнецов), кишечного синдрома и производится потовый иесn.

Для определения активности трипсина кала осуществляют рентгенопленочный тест. Если развести фильтрат менее 1: 64, и воздействовать им на рентгеновскую пленку, то при отсутствии на ней повреждений активность трипсина кала считается сниженной. Этот метод уже заметно устарел, но все еще применяется, хотя и редко.

Более точная информация может быть получена при потовом тесте, когда определяются хлориды потовой жидкости. Если трижды подтвержден повышенный уровень хлоридов потовой жидкости то можно смело утверждать, что диагноз муковисцидоза является достоверным.

Стимуляция потоотделения осуществляется с помощью электрофореза пилокарпина на внутреннюю сторону предплечья.

Общепринятый стандарт в оценке функциональности поджелудочной железы, это SPT — секретин-панкреозиминовый тест. Бикарбонаты и ферменты здесь определяются после в/в введения секретина и панкреозимина и прямой стимуляции поджелудочной железы. Состояние железы считается нормальным если определено трипсина не менее 3 Ед/30 мин. Кроме того определяются бикарбонаты (максимум — не менее 70 ммоль/л), липаза > 65000, амилаза > 12000 и стеаторея Эластаза поджелудочной железы – это фермент поджелудочной железой, расщепляет белки на аминокислоты, которые затем всасываются в кровь. В виде профермента (проэластазы) попадает в 12-перстную кишку, где ее активируется трипсином и становится эластазой.

эластаза-1 – молекулярная масса 30 тыс., находится в крови в свободной форме или в комплексе с альфа-1-протеазным ингибитором, вырабатывает поджелудочная железа

эластаза-2 – молекулярная масса 25 тыс., внутри нейтрофилов.

При продвижении по кишечнику с пищевой массой не разрушается и ее неизменную определяют в кале. По своему строению отличается от ферментов принимаемых в форме таблеток при недостаточности поджелудочной железы. Поэтому анализ на эластазу в кале не требует прерыва в лечении. Исследование высокоспецифично и чувствительно при недостаточности поджелудочной железы.

При воспалении поджелудочной железы эластаза в большем количестве попадает в циркуляцию и ее можно определять в крови.

Острый панкреатит – неотложное состояние, воспаление поджелудочной железы. Основное проявление — острая боль в животе,иногда — шок. В анализах повышение ферментов поджелудочно железы в крови и моче. Встречается часто 2-20 случаев на 100 000 жителей за год.

острая боль в животе – в области пупка, может распространяться на область спины и любую часть живота, длится от нескольких часов до дней

повышение температуры тела

При хроническом панкреатите постепенно угасает способность железы вырабатывать пищеварительные ферменты, а затем и гормон инсулин. Среди причин на первом месте злоупотребление алкоголем (75-90%). На втором — заболевания желчевыводящих путей, что признается не всеми учеными, однако 30-50% больных с патологией желчевыводяцих путей страдают одновременно хроническим панкреатитом.

§ метеоризм и вздутие живота (в результате расщепления бактериями не переваренной и не всосавшейся пищи)

§ отеки – нарушается переваривание белков и падает уровень общего белка и альбуминов в крови

§ анемия – В-12 дефицитная, фолиеводефицитная и железодефицитная

§ мелкие кровоизлияния на коже в результате недостатка витамина К

§ остеопороз и склонность к переломам костей – следствие дефицита витамина D

При хроническом панкреатите проводят анализ эластазы в кале, а при остром — в крови.

§ подозрение на острое воспаление поджелудочной железы

§ оценка успешности лечения острого панкреатита

§ хронические заболевания поджелудочной железы (хроническая недостаточность поджелудочной железы)

§ диффeренциальная диагностики синдрома мальабсорбции (нарушенного всасывания в кишечнике)

§ задержка развития ребенка, недостаточный набор массы тела

§ остеопороз неясного происхождения

§ норма эластазы поджелудочной железы — 1,3-4,3

§ 200-500 – достаточная секреторная функция поджелудочной железы

§ 100-200 – пограничное значение, «серая зона», анализ следует повторить

§ менее 100 – показатель недостаточной экзокринной функции поджелудочной железы

Помните, что у каждой лаборатории, а точнее у лабораторного оборудования и реактивов есть «свои» нормы. В бланке лабораторного исследования они идут в графе – референсные значения или норма.

§ в крови уровень эластазы повышает курение

§ в кале снижает – диарея (стул разбавляется водой), повышенная температура тела

обострение хронического панкреатита – уровень эластазы лучше коррелирует с симптомами, чем альфа-амилаза

рак поджелудочной железы – из всех ферментов поджелудочной железы именно эластаза при раке поджелудочной железы имеет наивысшую специфичность и чувствительность

после ЭРХПГ (эндоскопическая ретроградная холангиопанкреатография) – диагностическая процедура, определяет проходимость желчевыводящих путей при введении в них рентгенконтрастного вещества

желчекаменная болезнь, рак желчевыводящих путей

Причины повышения в кале
§ хронический панкреатит

§ некроз поджелудочной железы

§ муковисцидоз – лучший метод диагностики

§ исследование эластазы в кале более информативно, чем анализ химотрипсина

§ согласно последним рекомендациям лучше исследовать уровень эластазы 1 в соке 12-ти перстной кишки при стимуляционном тесте

§ анализ эластазы в кале – простой, доступный, экономически выгодный метод диагностики муковисцидоза

§ анализ можно использовать в качестве скринингового (массового) – для выявления патологии поджелудочной железы

§ определение эластазы 1 нецелесообразно после удаления части поджелудочной железы

Тест «Colon View Hb и Hb/Hp» финского производителя «BioHit» — это визуальный иммунохроматографический экспресс-тест для качественного обнаружения гемоглобина человека (Hb) и гемоглобин-гаптоглобинового комплекса (Hb/Hp) в образцах кала. Тест был разработан для диагностики патологии нижних отделов желудочно-кишечного тракта, сопровождающейся кровотечениями, в частности такой, как колоректальный рак и большие кровоточащие аденомы (полипы). Предназначен для самодиагностики в домашних условиях.

Преимущества теста Colon View в сравнении с химическими тестами

Для пациентов данный тест не требует соблюдения диеты, в отличие от химических тестов (реакция Грегерсена, азопирамовая проба)
Высокая чувствительность: 40 μг свободного гемоглобина или гемоглобин-гаптоглобинового комплекса на литр буферного раствора
Тест не дает перекрестной реакции с кровью крупного рогатого скота, коз, свиней, кроликов или домашней птицы. Также не дает перекрестных реакций с билирубином, витамином С и пероксидазой хрена)

Иммунохимические тесты предлагают многие производители. Они бывают количественными (т.е. можно получить цифровое значение количества крови в стуле) и качественными (т.е. можно получить только результат «есть/нет»). Количественную оценку можно провести только в лаборатории, тесты для домашнего использования бывают только качественными, в том числе тест Colon View. Также существую тесты, определяющие только свободный гемоглобин и тесты, определяющие наличие гемоглобин-гаптоглобинового комплекса, Colon View относится к последним.

Молекула гемоглобина (Hb) состоит из 2 пар пептидных (альфа- и бетаглобины) цепей и четырех групп гема, каждая из которых имеет один атом железа. При разрушении эритроцита эти молекулы достаточно быстро распадаются на альфа-бета молекулы, которые связываются белком плазмы – гаптоглобином (Hp), с образованием гемоглобин-гаптоглобиновых комплексов. Эти комплексы является относительно устойчивым к воздействию кислоты и протеолитической деградации и могут быть обнаружены даже после достаточно продолжительного пассажа через кишечник, поэтому возможность определять наличие Hb/Hp-комплексов существенно улучшает диагностику заболеваний правых отделов толстой кишки.
Преимущества теста Colon View в сравнении с иммунохимическими тестами других производителей

Тест от известного финского производителя «BioHit»
Имеет достаточную доказательную базу эффективности в качестве скрининга колоректального рака
Простой, быстрый, одношаговый тест для домашнего применения
Удобный в использовании набор для сбора образцов
Определяет наличие в стуле гемоглобина и Hb/Hp-комплексов, что улучшает качество диагностики заболеваний правых отделов толстой кишки
Результат известен через 5-15 минут
Комплект поставки теста

Каждый комплект содержит один тестовый планшет, одну пробирку для сбора образца (Sample Collection Tube), один лист бумаги для сбора кала (Stool Collection Paper) и одну инструкцию по сбору образцов. Пробирки для сбора образцов содержат 2 мл 0,1М трис – HCl — буферного раствора с BSA (альбумин сыворотки крупного рогатого скота) и 0,02% азидом натрия.

Тестовые планшеты и комплекты для сбора образцов могут храниться при температуре от +2° до +30°C до истечения срока годности.

источник

Панкреатическая эластаза-1 – фермент, который вырабатывается поджелудочной железой и исследуется с помощью биохимического анализа. Данный показатель обладает самостоятельным диагностическим значением, но чаще проводится вместе с определением общей амилазы, копрограммой и ОАК. Выявление концентрации панкреатической эластазы-1 в кале применяют для оценки работы поджелудочной железы. Для анализа, выполняемого методом ИФА, используется кал, собранный в стерильный контейнер. Нормативные показатели для взрослых составляют от 201 мкг/г. Сроки выполнения исследования колеблются от 1 до 9 дней.

Панкреатическая эластаза -1 – фермент, который вырабатывается поджелудочной железой и исследуется с помощью биохимического анализа. Данный показатель обладает самостоятельным диагностическим значением, но чаще проводится вместе с определением общей амилазы, копрограммой и ОАК. Выявление концентрации панкреатической эластазы-1 в кале применяют для оценки работы поджелудочной железы. Для анализа, выполняемого методом ИФА, используется кал, собранный в стерильный контейнер. Нормативные показатели для взрослых составляют от 201 мкг/г. Сроки выполнения исследования колеблются от 1 до 9 дней.

Эластаза является ферментом из группы гидролаз с молекулярной массой, достигающей 28 тысяч углеродных единиц. В отличие от других протеаз данный энзим расщепляет структурный белок эластических волокон, который входит в состав соединительной ткани, кожи и стенок кровеносных сосудов. Существует две формы эластазы – панкреатическая и лейкоцитарная. Панкреатическая эластаза-1 образуется в поджелудочной железе, после чего выделяется в виде проэластазы совместно с другими энзимами в тонкий кишечник, где с помощью сериновой протеазы превращается в эластазу. Панкреатическая эластаза-1 не расщепляется в кишечнике, поэтому ее концентрация в каловых массах является маркером регуляции состава и количества панкреатического сока в поджелудочной железе.

Эластаза вместе с трипсином и химотрипсином входит в группу сериновых протеаз, так как содержит в активном центре серин. Перечисленные ферменты определяют как одно семейство, составляющее более 40% от общей концентрации протеина экзокринной области поджелудочной железы. Панкреатическая эластаза-1 имеет более высокую специфичность, чем трипсин, поэтому активизируется в случае разделения пептидных связей, которые образованы аминокислотами. Панкреатическая эластаза-1 может участвовать в расщеплении белка эластина, не разлагающегося трипсином и химотрипсином.

Определение в кале панкреатической эластазы-1 часто используют для диагностики кистозного фиброза. Муковисцидоз является генетически обусловленной патологией, при которой нарушается строение и функциональность клеток, находящихся на выводных протоках желез внешней секреции. В результате заболевания могут поражаться легкие, желудок, кишечник (при анализе обнаруживают значительное понижение количества панкреатической эластазы-1 в каловых массах). Тест на панкреатическую эластазу-1 – высокочувствительный специфический метод исследования, который широко применяется в эндокринологии, гастроэнтерологии и гепатологии.

Анализы на панкреатическую эластазу-1 в кале назначаются для определения секреторной недостаточности поджелудочной железы, диагностики муковисцидоза, хронической формы панкреатита, злокачественных новообразований. Также анализ показан для мониторинга терапии ферментативной недостаточности поджелудочной железы. Симптомы, при которых проводится тест на панкреатическую эластазу-1, – вздутие кишечника, чувство боли или тяжести в области живота после еды, нарушения стула (диарея, запор), резкое похудение, изменение оттенка, консистенции и запаха каловых масс (серый цвет, повышенная вязкость), обнаружение остатков непереваренной пищи в кале. Противопоказаний для проведения исследования нет.

Специфичность анализа кала на концентрацию панкреатической эластазы-1 достигает 93-95%, чувствительность — 93%. Еще одним достоинством данного исследования является слабая расщепляемость панкреатической эластазы-1, позволяющая обеспечить продолжительное сохранение материала при соблюдении условий его сбора.

Для исследования берут образец кала. Анализ желательно сдавать в утреннее время (с 7.00 до 11.00). Перед тестом допускается прием пищи, так как поступающая с едой эластаза не разрушается при нахождении в кишечнике и не влияет на результаты обследования. За несколько дней до анализа кала важно избегать приема слабительных медикаментов, применения ректальных свечей или препаратов бария. Анализ следует сдавать до проведения других манипуляций (клизмы, колоноскопия). Медикаментозное лечение (прием ферментов поджелудочной железы) не оказывает влияния на результаты определения панкреатической эластазы-1 в каловых массах.

Во время сбора биоматериала важно придерживаться нескольких правил – соблюдать стерильность емкости, а также следить, чтобы в образец для анализа при дефекации не попала моча. После этого нужно перенести кал в специальный контейнер (около 30-60 мл) и плотно закрыть крышкой. Перед отправкой на исследование образец кала должен находиться в холодильнике при температуре от +5 до +8 градусов. Для определения количества панкреатической эластазы-1 кал можно собирать на протяжении суток. В некоторых случаях допускается заморозка при -20 °C.

Анализ проводится иммуноферментным методом. На дно пластикового планшета для ИФА наносится слой антител, распознающих исключительно панкреатическую эластазу-1 человека. Фермент из исследуемого образца биоматериала присоединяется к антителам, иммобилизуясь на планшете. На биотиновый участок наносится метка с красителем. Степень интенсивности окрашивания (определяется спектрофотометрическим методом) прямо пропорциональна концентрации эластазы в образце. Сроки проведения анализа составляют от 1 до 9 суток в зависимости от загруженности лаборатории и используемого оборудования.

Референсные значения составляют от 201 мкг/г и выше. У новорожденных количество панкреатической эластазы-1 меньше нормы, но уже к 14 дню достигает уровня взрослого человека.

Изменение показателей в большую сторону не является патологией, поэтому причины повышения количества панкреатической эластазы-1 в кале не имеют клинического значения.

Основной причиной снижения количества панкреатической эластазы-1 является наличие у пациента экзокринной недостаточности поджелудочной железы разной степени тяжести, злокачественной неоплазии данного органа, муковисцидоза, сахарного диабета 1 или 2 типа, гранулематозного энтерита или панкреатита. Более редкими причинами снижения количества панкреатической эластазы-1 в кале могут быть прием касторового масла, перегрев или переохлаждение анализируемого образца, применение в лечении препаратов магния и висмута или предварительное обследование кишечника с помощью рентгенографии с использованием контрастного вещества (за несколько дней перед тестом).

Благодаря высокой чувствительности и специфичности теста анализ на выявление количества эластазы в кале является распространенным стандартом определения многих заболеваний в клинической эндокринологии. С результатами исследования желательно сразу же обратиться к лечащему врачу – эндокринологу, гастроэнтерологу или терапевту. Для коррекции физиологических отклонений от нормы важно придерживаться всех правил подготовки к анализу.

источник

Пищеварительный фермент Трипсин (trypsin) принимает участие в расщеплении пептонов белков на более мелкие элементы. Поджелудочная железа продуцирует этот фермент в форме трипсиногена, которая является неактивной, и лишь впоследствии трансформируется в трипсин, когда на него воздействует в двенадцатиперстной кишке другой фермент — энтеропептидаза.

О грубых нарушениях в работе железы может свидетельствовать отсутствие в кале трипсина. Такое, в частности, происходит при кистозном фиброзе железы. В свою очередь, эта или иная патология поджелудочной железы может развиваться и при определении наличия трипсина в кале.

Вообще, определение в кале ферментов однозначного диагностического значения не имеет, поскольку находящиеся в нем бактерии, могут проявлять самую разнообразную ферментативную активность.

Более показательными являются исследования дуоденального содержимого, получаемого обычными зондами, хотя количественные соотношения этой смеси целого ряда секретов (желчи, сока поджелудочной железы и т.д.) непостоянны. Эти исследования проводятся для определения активности ряда ферментов, которые вырабатывает поджелудочная железа. Среди них трипсин, а также липаза, амилаза, фосфолипаза А2, эластаза.

Однако и определение содержания трипсина в кале может применяться для важных диагностических выводов. В частности, классический диагноз муковисцидоза довольно просто устанавливается при низкой активности трипсина в кале, хотя для полной картина определяется еще наличие хронического бронхолегочного синдрома, случаев муковисцидоза у сибсов (родных братьев и сестер, но не близнецов), кишечного синдрома и производится потовый иесn.

Для определения активности трипсина кала осуществляют рентгенопленочный тест. Если развести фильтрат менее 1: 64, и воздействовать им на рентгеновскую пленку, то при отсутствии на ней повреждений активность трипсина кала считается сниженной. Этот метод уже заметно устарел, но все еще применяется, хотя и редко.

Более точная информация может быть получена при потовом тесте, когда определяются хлориды потовой жидкости. Если трижды подтвержден повышенный уровень хлоридов потовой жидкости то можно смело утверждать, что диагноз муковисцидоза является достоверным.

Стимуляция потоотделения осуществляется с помощью электрофореза пилокарпина на внутреннюю сторону предплечья.

Общепринятый стандарт в оценке функциональности поджелудочной железы, это SPT — секретин-панкреозиминовый тест. Бикарбонаты и ферменты здесь определяются после в/в введения секретина и панкреозимина и прямой стимуляции поджелудочной железы. Состояние железы считается нормальным если определено трипсина не менее 3 Ед/30 мин. Кроме того определяются бикарбонаты (максимум — не менее 70 ммоль/л), липаза > 65000, амилаза > 12000 и стеаторея apteke.net

Важнейшей функцией трипсина является протеолиз, вследствие которого происходит расщепление полипептидов, а также белков на аминокислоты. Относится к числу каталитических ферментов.

Трипсин вместе с липазой и амилазой – важнейшие ферменты, которые обеспечивают качественное переваривание пищи. При недостатке какого-либо из них наблюдается нарушение пищеварения.

Трипсин также обладает рядом свойств:

• Способствует регенерации тканей при ожогах
• Снижает выраженность воспалительного процесса
• Расщепляет омертвевшие ткани, благодаря чему предупреждает попадание продуктов некроза в системный кровоток и последующую интоксикацию
• Помогает скорейшему рассасыванию тромбов
• Ускоряет процесс выведения гноя
• Разжижает густые секреты, а также выделения
• Ускоряет восстановление организма при наличии фиброзного воспаления.

Благодаря результатом анализа можно выявить муковисцидоз, оценить работу поджелудочной железы при онкопатологиях, хронической форме панкреатита, при травмировании поджелудочной железы, СД, желчнокаменной болезни.

Рекомендуется проведение исследования в случае абдоминального болевого синдрома и изменении характера испражнений (стула). Также следует определить уровень трипсина при лечении алкоголизма, когда пациент планирует раскодироваться.

Анализ может рекомендоваться детям, после определения количества трипсина в кале у ребенка удастся установить причину неоформленных, плохопахнущих испражнений.

На протяжении трех день до предполагаемого исследования стоит завершить прием ферментативных ЛС.

Потребуется собрать кал, используя стерильный контейнер, который имеет специальную ложечку для сбора биологического материала и завинчивающуюся крышку. Контейнер должен быть заполнен не больше чем на 1/3 его объема.

При сборе материала нужно исключить попадание внутрь контейнера мочи и выделений из половых органов. Собранный материал должен доставляться в лабораторию в тот же день. Контейнер с калом до отправки должен храниться при температуре 4-8 С.

При сниженном уровне трипсина можно предполагать наличие патологий поджелудочной железы. Для постановки диагноза рекомендует провести комплексное исследование, которое включает УЗД.

Трипсин – это протеолитический энзим (фермент), который выделяется экзокринной частью поджелудочной железы. Вначале вырабатывается его предшественник в неактивном состоянии – трипсиноген.

Он поступает в 12-перстную кишку, и там осуществляется его активация благодаря воздействию на него другого фермента – энтерокиназы.

По химическому строению трипсин относят к белкам. В практике его получают от крупного рогатого скота.

Самая важная функция трипсина – протеолиз, т.е. расщепление белков и полипептидов на более мелкие составляющие – аминокислоты. Это каталитический фермент.

Другими словами, он трипсин расщепляет протеины. Известны и другие энзимы поджелудочной железы — липаза, участвующая в переваривании жиров, и альфа-амилаза, которая расщепляет углеводы. Амилаза – не только панкреатический фермент, она синтезируется также в слюнных железах, но в небольшом количестве.

Трипсин, амилаза и липаза – наиболее важные вещества в пищеварительном тракте. При отсутствии хотя бы одного из них переваривание пищи сильно нарушается.

Кроме участия в пищеварении, фермент трипсин очень эффективен при лечении различных заболеваний:

• способствует уменьшению воспаления в организме;
• ускоряет заживление ожогов, тяжелых ран;
• способен расщеплять отмершую ткань, чтобы продукты некроза не попали в кровь и не вызвали интоксикацию;
• делает более жидкими густые секреты, выделения;
• облегчает разжижение тромбов;
• помогает при излечении заболеваний с фибринозным воспалением;
• улучшает выведение гнойных масс;
• лечит тяжелые язвенные дефекты ротовой полости;

В неактивном состоянии данное соединение является абсолютно безопасным.

Так как трипсин обладает столь выраженными лечебными свойствами, его используют для изготовления медицинских препаратов.

Как и любое другое действующее вещество любого препарата применение трипсина имеет свои показания и противопоказания к применению.

При использовании препаратов, в состав которых входит трипсин следует строго соблюдать рекомендации врача и инструкции по использованию средства.

1. Аморфный – его можно применять только местно (на ограниченный участок кожи).
2. Кристаллический – выпускается в виде бело-желтого порошка, с отсутствием характерного запаха. Применяется и местно, и для внутримышечного введения.

Трипсин выпускается под разными названиями: «Пакс-трипсин», «Терридеказа», «Рибонуклеаза», «Аспераза», «Лизоамидаза», «Дальцекс», «Профезим», «Ируксон». Все препараты нужно хранить в сухом темном месте при температуре не выше десяти градусов.

Показаниями к применению являются:

• воспалительные заболевания легких и воздухоносных путей (бронхиты, пневмонии, экссудативные плевриты);
• бронхоэктатическая болезнь (наличие острых расширений в бронхах);
• инфицированные ожоги и раны с гнойными выделениями;
• хронические воспаления среднего уха (отит);
• гнойные воспаления лобных и гайморовых пазух;
• воспаление костного мозга (остеомиелит);
• пародонтоз;
• закупорка слезного канала;
• воспаление радужки глаза;
• пролежни;
• осложнения после операций на глазах.

Противопоказаниями к применению трипсина являются:

1. Аллергическая реакция на трипсин.
2. Повышенная воздушность легких, или эмфизема.
3. Недостаточность сердечной функции.
4. Дистрофические и воспалительные изменения в печени.
5. Туберкулез.
6. Заболевания почек.
7. Панкреатит реактивный.
8. Нарушения в свертывающей и противосвертывающей системе.
9. Воспалительные процессы в почках (нефриты).
10. Геморрагический диатез.

Какие могут быть побочные действия после использования трипсина?

• аллергия;
• учащенное сердцебиение;
• покраснение и боль после внутримышечного введения;
• гипертермия.

Помимо этого может появляться хрипота в голосе больного.

При местном применении для лечения сухих ран либо ран с отмершими тканями используют компрессы, пропитанные трипсином.

Для этого нужно растворить 50 мг ферментного препарата в 50 мг физиологического раствора (натрия хлорида, либо 0,9 % солевого раствора).

Обычно используют специально предназначенные трехслойные салфетки.

После наложения компресса его закрепляют повязкой и оставляют на двадцать четыре часа.

Внутримышечное применение. 5 мг трипсина разводят в 1-2 мл физраствора, лидокаина или новокаина. Взрослым инъекции делаются дважды в сутки, детям – только один раз.

Внутриплевральное использование. После введения препарата нельзя долго находиться в одной позе, потому что это затрудняет разжижение секрета. Обычно через двое суток этот секрет выходит через дренаж.

Ингаляционное применение. Ингаляции трипсином проводятся с помощью ингалятора или бронхоскопа. После процесса лучше прополоскать теплой водой нос либо рот (в зависимости от того, каким путем проводилась процедура).

В виде глазных капель. Их нужно капать каждые 6-8 часов в течение 3 суток.

Особенности применения трипсина:

1. Трипсин запрещено наносить на кровоточащие раны.
2. Нельзя использовать для лечения онкологических новообразований, особенно с участками изъзвления тканей.
3. Не вводится внутривенно.
4. При лечении маленьких детей составляется индивидуальная схема.
5. Беременные или кормящие женщины должны принимать этот препарат только в том случае, если риск ее смерти либо смерти плода очень значителен.

Фармакокинетика, т.е. распределение препарата в организме, на данный момент не изучено. Известно лишь, что при попадании в организм собаки трипсин связывается с альфа-макроглобулинами и альфа-1-антитрипсином (его ингибитором).

В настоящее время встречается огромное количество положительных отзывов о препаратах, содержащих трипсин. Особенно широк спектр его применения в офтальмологии. С помощью него лечат кровоизлияния, спайки, воспалительные и дистрофические процессы радужки, потому что эти патологии при отсутствии адекватной терапии могут привести к необратимой слепоте. Очень эффективным является совмещение в лечении ферментных препаратов с противоаллергическими лекарствами, антибиотиками, гормонами, медикаментами от глаукомы, что в разы повышает скорость регенерации тканей.

Очень многим трипсин помог облегчить течение заболевания суставов, таких, как артрит, полиартрит, артроз, ревматическое поражение. Он снимает боли, подавляет воспаление, восстанавливает полный объем движений.

При обширных травмах, глубоких порезах, ожогах энзим позволяет, как минимум, облегчить общее самочувствие пострадавшего, а в дальнейшем ускорить заживление.

Усредненная цена препаратов трипсина в России колеблется в пределах 500 рублей.

В крови определяют так называемый «иммунореактивный» трипсин вместе с веществом, подавляющим его активность – альфа-1-антитрипсином. Норма трипсина — 1-4 мкмоль/мл.мин. Повышение его может наблюдаться при остром воспалении поджелудочной железы, онкологических процессах в ней, при муковисцидозе, хронической недостаточности почек, а также может сопутствовать течению вирусных заболеваний. Снижение количества фермента может свидетельствовать о сахарном диабете 1 типа, либо о вышеперечисленных заболеваниях, но в хронических формах и на поздних этапах.

Кроме анализа крови, больным часто назначают копрограмму. Перед этим исследованием 3 дня не рекомендуется принимать никакие антибиотики. При расшифровке трипсин в кале может не определяться. Это часто является признаком кистозно-фиброзных процессов в поджелудочной железе. Резкое снижение его наблюдается при муковисцидозе, но это никак не означает, что диагноз подтвержден, и необходимо проводить дополнительные исследования для уточнения. В настоящее время считается, что определение активности трипсина в кале практически ничего не показывает.

Краткая информация о трипсине и других ферментах предоставлена в видео в этой статье.

Укажите Ваш сахар или выберите пол для получения рекомендацийИдет поискНе найденоПоказатьИдет поискНе найденоПоказатьИдет поискНе найденоПоказать

Переваривание пищи начинается уже в полости рта, где она измельчается и смачивается слюной до образования кашицеобразной массы. Недостаточно измельченная пища может выделяться из организма в малоизмененном виде, следствием чего является нарушение усвоения пищевых веществ. Кроме того, недостаточно измельченная пища вызывает усиление моторики желудка, что может привести к поносу и развитию эндогенной алиментарной дистрофии.

Слюна — бесцветная, слегка опалесцирующая жидкость слабощелочной реакции. Она состоит из воды различных солей, некоторых органических веществ, птиалина (амилазы) и небольшого количества мальтозы

Амилаза расщепляет крахмал пищи на эритро- и ахродекстрины, которые затем превращаются (под действием этого же фермента) в дисахарид-мальтозу, расщепляющуюся под действием фермента мальтозы до глюкозы. Действие амилазы продолжается и в желудке до тех пор, пока пища не пропитается кислым содержимым желудка. Через 20—30 мин после попадания пищи в желудок действие птиалина в кислой среде прекращается. К этому времени крахмал почти полностью превращается в декстрины и мальтозу.

В желудке пища подвергается дальнейшей механической обработке и воздействию ферментов желудочного сока.

Соляная кислота желудочного сока изменяет коллоидное состояние белков и растительной клетчатки, подготавливая их к дальнейшему перевариванию. Благодаря этому под влиянием пепсина перевариваются фибрин, коллаген и соединительная ткань. Мышечные волокна освобождаются в желудке от соединительнотканных прослоек и сарколеммы, вследствие чего исчезает вначале поперечная, а затем и продольная исчерченность, а края волокон закругляются. В таком состоянии большая часть мышечных волокон поступает в двенадцатиперстную кишку.

Под действием соляной кислоты желудка клетчатка, образующая оболочки растительных клеток, набухает и мацерируется.

Продолжительность пищеварения в желудке зависит от количества и качества пищи. Пища, богатая углеводами, поступает в кишки быстро, белковая пища — медленнее, а жирная длительно задерживается в желудке.

Быстрее всего проходит через пищеварительный канал молочная пища, которая содержит лактозу, усиливающую перистальтику. Жидкости могут сразу из желудка поступать в кишки, причем теплые проходят быстрее, чем холодные. В среднем пища находится в желудке от 1,5 до 5 ч, при большом ее количестве — до 6—8 ч.

В двенадцатиперстной кишке пища окончательно расщепляется ферментами панкреатического и кишечного соков при участии желчи. Ферменты, содержащиеся в секрете двенадцатиперстной кишки, способны расщеплять различные пищевые вещества даже в том случае, если они недостаточно подготовлены к пищеварению на предыдущих этапах (в полости рта и в желудке). Поэтому превращения пищевых веществ в двенадцатиперстной кишке имеют важное значение для пищеварения и всасывания.

Трипсин панкреатического сока легко переваривает мышечные волокна, а на коллаген и плотную соединительную ткань (сухожилия, связки, хрящи и др.) действует слабо. Альфа-химотрипсин, карбоксипептидазы, A- и B- эластаза участвуют в гидролизе белков до аминокислот, которые всасываются.

Липаза в присутствии желчных кислот расщепляет триглицериды (нейтральные жиры) на глицерин и жирные кислоты (пальмитиновую, олеиновую, стеариновую). Жирные кислоты в щелочной среде содержимого двенадцатиперстной кишки под влиянием желчных кислот превращаются преимущественно в диссоциированные неустойчивые мыла, которые затем растворяются и всасываются. Под действием амилазы панкреатического сока полисахариды гидролизуются с образованием мальтозы.

Желчь усиливает действие амилазы, трипсина, и особенно липазы (в 15— 20 раз) панкреатического сока. Кроме того, желчь обеспечивает образование стойких жировых эмульсий, что создает оптимальные условия для действия липазы. Желчные кислоты способствуют растворению жирных кислот и всасыванию продуктов переваривания жиров. Желчь действует угнетающе на пепсин желудочного сока, а также вместе с панкреатическим и кишечным соками нейтрализует кислый пищевой химус, поступающий из желудка, и этим препятствует разрушению трипсина под влиянием пепсина.

Секреция слизистой оболочки кишок во время пищеварения продолжается до 8 ч. Одним из основных ферментов кишечного сока являются пептидазы, которые расщепляют полипептиды и пептоны до аминокислоты. К этим ферментам относится лейцинаминопептидаза, отщепляющая Nh3—концевые остатки аминокислот. Таким образом, в кишках белки полностью гидролизуются до свободных аминокислот, которые легко всасываются. В кишечном соке содержатся также нуклеазы, расщепляющие нуклеиновые и полинуклеиновые кислоты:

• β-фруктофуранозидаза (инвертаза, сахараза), расщепляющая β-D-фруктофуранозиды, в том числе сахарозу, на глюкозу и D-фруктозу;
• β-галактозидаза (лактаза), расщепляющая лактазу на глюкозу и галактозу;
• кишечная мальтаза, расщепляющая мальтозу.

В кишечном соке находится большое количество липазы, а также энтерокиназа — фермент фермента. Она переводит неактивный фермент поджелудочной железы трипсиноген в активный трипсин.

Большое значение в процессе пищеварения имеет слизь, являющаяся составной частью кишечного сока. Адсорбируя на своей поверхности ферменты, слизь способствует их действию. Пищеварение в тонкой кишке продолжается 4—5 ч. За это время все пищевые вещества полностью расщепляются ферментами кишечного сока и образовавшиеся продукты гидролиза медленно всасываются. В незначительной степени всасывание происходит и в желудке, где могут всасываться вода, алкоголь, глюкоза и минеральные соли.

В месте перехода тонкой кишки в толстую расположен мышечный жом, который постоянно находится в состоянии умеренного сокращения. Его периодическое расслабление способствует поступлению химуса небольшими порциями в толстую кишку, где в процессе передвижения пищевой массы происходит ее перемешивание в формирование кала. В секрете слизистой оболочки толстой кишки содержатся пептидаза, нуклеаза, амилаза, β-фруктофуранозидаза (сахараза) мальтаза, β-галактозидаза (лактаза) и другие ферменты.

Всасывание пищевых веществ в толстой кишке происходит в незначительном количестве, а в дистальных отделах кишки оно почти полностью отсутствует. В слепой кишке и в восходящей части поперечной ободочной кишки всасывается до 90 % воды.

Оформленный нормальный кал имеет нейтральную или слабощелочную реакцию, содержит стеркобилин (гидробилирубин), сильно измененные мышечные волокна, растительную клетчатку, мыла; возможно наличие ничтожного количества жирных кислот. Нейтральный жир отсутствует. Кроме того, в кале находятся скатол, фенол, индол, лейцин, копроетерин (из холестерина), пуриновые основания (гуанин, аденин и др.), нерастворимые соли натрия, кальция, магния и железа фосфат, а также элементы слизистой оболочки кишок (эпителий, муцин) и бактерии, среди которых преобладают кишечная палочка и энтерококк.

Исследование кала наиболее целесообразно проводить после предварительно назначенной больному пробной диеты. Наиболее распространенными являются диеты Шмидта и Певзнера.

Диета Шмидта: 1—1,5 л молока, 2—3 яйца всмятку, 125 г слабо прожаренного рубленого мяса, 200—250 г картофельного пюре, слизистый отвар (40 г овсяной крупы), 100 г белого хлеба или сухарей. 50 г масла. Энергетическая ценность — 10467 кДж. При нормальном пищеварении остатки пиши в кале не обнаруживаются.

Диета Певзнера: 400 г хлеба, на них 200 г черного; 250 г мяса, жаренного куском; 100 г масла, 40 г сахара, гречневая и рисовая каша, жареный картофель, морковь, салат, квашеная капуста, компот из сухофруктов, свежие яблоки. Энергетическая ценность — 13607 кДж.

Диету в каждом конкретном случае выбирают с учетом состояния органов пищеварения больного и привычного для него питания. Диета Певзнера дает большую нагрузку на пищеварительный аппарат и поэтому помогает выявить нарушения функции пищеварения даже небольшой степени. Диета Шмидта — щадящая, применяется в тех случаях, когда диета Певзнера оказывается слишком раздражающей. Одновременно с диетой больному дают какое-либо индифферентное красящее вещество (карболен, кармин) и следят за его появлением в кале.

Собирать кал следует в чистую посуду, желательно стеклянную, или в парафинированные стаканчики. Недопустимо направлять кал на исследование в спичечных и картонных коробках, так как при этом из кала в бумагу впитывается жидкость, и консистенция его может изменяться. Исследовать кал необходимо не позже чем через 8—12 ч после его выделения, так как под действием микроорганизмов и ферментов в нем могут произойти изменения. Лучше всего исследовать кал, полученный в результате самостоятельной дефекации, без посторонних примесей (мочи, хлорида бария, жира, воды после клизмы и т. д.). Помещают кал в вытяжной шкаф или хорошо вентилируемую комнату, где его подготавливают к исследованию.

Кал исследуют макроскопически, микроскопически, химически и бактериологически.

У детей и взрослых при исследовании кала определяют такие показатели:

• мышечные волокна – остатки мясной пищи;
• соединительная ткань – вещество животного происхождения;
• нейтральный жир – остатки жиросодержащих продуктов;
• жирные кислоты – продукты переваривания пищевых жиров;
• растительная клетчатка – перевариваемые и неперевариваемые клеточные оболочки растительных тканей;
• крахмал – содержится в растительных продуктах, но в норме полностью расщепляется ферментами поджелудочной железы;
• эпителиальные (поверхностные) клетки кишечника и слизь, выделяемая железами кишечной стенки при воспалении;
• лейкоциты – иммунные клетки, скапливающиеся в очаге воспаления;
• эритроциты – основные клетки крови;
• стеркобилин – продукт окончательного обезвреживания билирубина, попадающего в просвет кишки с желчью, имеет коричневый цвет, обусловливающий окраску фекалий;
• билирубин – вещество, образующееся в печени и выводящееся через желчные пути в кишечник;
• йодофильная флора – микроорганизмы, окрашивающиеся специальными красителями и вызывающие брожение в кишечнике;
• простейшие, грибы, яйца глистов – признаки заражения паразитами.

Нормальные показатели копрограммы у детей и взрослых

При количественном измерении химических показателей нормы такие:

• стеркобилин 200 – 600 мг/сут (по Адлеру) или 30 – 100 мг/сут (по Тервену);
• соотношение уробилина и стеркобилина (коэффициент Адлера) от 1:10 до 1:30;
• общий азот 2 – 2,5 н/сут;
• сахароза – до 300 Ед/г;
• трипсин – до 670 Ед/г;
• липаза – до 200 Ед/г;
• амилаза – до 600 Ед/г;
• энтерокиназа – до 20 Ед/г;
• щелочная фосфатаза – до 150 Ед/г;
• трипсин 80 – 742 г/сут;
• химотрипсин 75 – 839 г/сут.

Прежде чем перейти к микроскопическому и биохимическому изучению кала, лаборант отметит его внешний вид и свойства.

• Слишком плотные каловые массы – признак запора, жидкие – симптом воспаления и диареи.
• При недостаточной активности поджелудочной железы в фекалиях много непереваренного жира, поэтому они становятся мазевидными.
• Пузырьки в жидком кишечном содержимом – симптом бродильной диспепсии.
• Если материал для копрограммы представляет собой мелкие плотные круглые комочки – это так называемый овечий кал. Он наблюдается при голодании, спастическом колите, геморрое.
• Кал в виде ленты или длинного шнура нередко служит признаком опухоли кишечника.
• Наконец, неоформленный стул встречается при инфекционных заболеваниях.

Изменения цвета фекалий могут появляться при употреблении каких-то продуктов или лекарственных средств (например, свеклы). Зеленый кал у младенца на искусственном вскармливании – это нормальное явление, вызванное особенностями используемой смеси, в частности, содержанием в ней железа.

В других случаях они служат признаками патологических состояний или диетических особенностей:

• обесцвеченный: механическая желтуха;
• черный: кровотечение из желудка или тонкой кишки, прием лекарств на основе висмута;
• желтый: бродильная диспепсия;
• коричнево-красный: примесь крови, а также употребление какао;
• зеленовато-черный: применение железосодержащих средств;
• зеленый: растительная диета, усиленная перистальтика;
• оранжево-желтый: молочное питание.

При нарушении пищеварения возможны отклонения в микроскопических результатах копрограммы:

• Креаторея: появление мышечных волокон. Наблюдается при сниженной секреции желудочного сока, хроническом панкреатите, энтерите, колите, запорах, а также при процессах гниения и брожения в кишечнике.
• Стеаторея I типа: появление в кале нейтрального жира. Возникает при недостаточной активности поджелудочной железы (панкреатит, камень или опухоль панкреатического протока или сфинктера Одди).
• Стеаторея II типа: появление жирных кислот и мыл, возможно при дискинезии желчного пузыря и энтерите.
• Стеаторея III типа характеризуется появлением в кале всех перечисленных выше видов жира. Она развивается при муковисцидозе, целиакии, экссудативной энтеропатии, лимфогранулематозе, болезни Аддисона. Это тяжелые хронические заболевания, которые требуют длительного лечения.
• Амилорея: появление в кале крахмала. В норме он полностью разрушается ферментами слюнных и поджелудочной желез. Амилорея возникает при панкреатите, сиалите, нарушениях двигательной функции тонкой кишки, например, при диарее.
• Лиенторея: появление в каловых массах соединительной ткани. Развивается при патологии желудка, поджелудочной железы, диарее.
• Лейкоциты: увеличение количества этих клеток свидетельствует о воспалении кишечника – энтерите или колите, в частности, паразитарной природы.
• Эритроциты в кале появляются при язвах, эрозиях, дизентерии и сальмонеллезе; положительная реакция на скрытую кровь может быть первым признаком злокачественной опухоли или туберкулеза кишечника. Во многих странах этот анализ обязательно делают всем людям старше 50 лет. Однако не всегда отсутствие крови исключает эти опасные состояния.
• Слизь: если она прозрачная, плотная, лежит на поверхности кала, это признак колита или запора. Кровянистая слизь появляется при неспецифическом язвенном колите, дизентерии, раке прямой кишки.
• рН: сдвиг в щелочную сторону – признак воспаления в пищеварительной системе; резко щелочная среда – проявление гнилостного процесса. рН сдвигается в кислую сторону при брожении, например, в результате синдрома мальабсорбции (нарушенного всасывания питательных веществ из кишечника).
• Увеличение коэффициента Адлера до 1:5 – 1:1 – 3:1 возможно при гепатитах и других болезнях печени, а его снижение до 1:300 – 1:1000 наблюдается при гемолитической желтухе.
• Йодофильная флора (например, клостридии) сопровождает дисбактериоз и процессы брожения в кишечнике.
• Грибы встречаются при кандидозе, простейшие – при дизентерии и других паразитарных инвазиях, яйца и части тела глистов – при соответствующих болезнях.

Нередко в копрограмме встречаются отклонения сразу нескольких показателей. Существуют различные комбинации таких отклонений, которые вызваны разными причинами и называются копрологическими синдромами. Обнаружение при расшифровке копрограммы такого синдрома помогает врачу поставить правильный диагноз.

1. Оральный синдром связан с патологией зубов, десен, слюнных желез. В результате этих заболеваний человек не может хорошо пережевать пищу, тщательно обработать ее слюной, и она не полностью усваивается в желудочно-кишечном тракте. При микроскопии обнаруживается характерный признак – остатки непереваренной пищи.
2. Гастрогенный синдром связан с болезнями желудка и поджелудочной железы, преимущественно это атрофический гастрит и хронический панкреатит со сниженной ферментативной функцией. В копрограмме отмечается резко щелочная реакция, креаторея, лиенторея, соли (оксалаты), возможно присутствие микроорганизмов.
3. Пилородуоденальный синдром развивается при недостаточной функции желудка и 12-перстной кишки, чаще всего при дискинезии. Для него характерна креаторея, лиенторея, слабощелочная реакция.
4. Панкреатическая недостаточность развивается при тяжелых панкреатитах, дуоденитах, описторхозе. Нарушается переваривание жиров и белков. В результате в копрограмме отмечается желто-серый цвет и большое количество жидких мажущих фекалий, стеаторея I типа, креаторея.

При аномалиях развития желчевыводящих путей, их дискинезии, холангите, холецистите, желчнокаменной болезни в кишечник выделяется недостаточно желчи, необходимой для переваривания жиров. В анализе кала отмечается стеаторея II типа. В просвет кишечника не попадает билирубин, содержащийся в желчи, не превращается в стеркобилин и не окрашивает кал. В связи с этим фекалии становятся светло-серыми. Такие же изменения возникают и при печеночной недостаточности вследствие гепатита.

При острых кишечных инфекциях страдает тонкий кишечник, в копрограмме определяется энтеральный синдром. Для него свойственно наличие эпителия, белков, стеатореи II типа. Стул жидкий, желтый, без видимых патологических примесей.

Если инфекционный процесс затрагивает переход тонкой кишки в толстую и начинается энтероколит, в копрограмме определяются лиенторея, амилорея, лейкоциты, эритроциты, йодофильная флора. Фекалии жидкие, пенистые, с кислым запахом и примесью слизи.

При поражении основной части толстой кишки появляется дистально-колитический синдром. Он встречается при дизентерии, сальмонеллезе, других бактериальных или протозойных инфекциях кишечника. Количество фекалий очень маленькое («ректальный плевок»), они жидкие, со слизью.

Чтобы сделать анализ кала, необходимо обратиться к терапевту или гастроэнтерологу. В своей практике копрограмму или ее отдельные показатели используют хирурги, онкологи, ревматологи и врачи многих других специальностей. При выявлении изменений в анализе кала назначается дополнительное обследование – УЗИ, эндоскопические методы, томография и другие.

Врач-педиатр Е. О. Комаровский рассказывает об анализе кала у детей (см. с 1:20 мин.):

Самая важная функция трипсина – протеолиз, т.е. расщепление белков и полипептидов на более мелкие составляющие – аминокислоты. Это каталитический фермент.

Другими словами, он трипсин расщепляет протеины. Известны и другие энзимы поджелудочной железы — липаза, участвующая в переваривании жиров, и альфа-амилаза, которая расщепляет углеводы. Амилаза – не только панкреатический фермент, она синтезируется также в слюнных железах, но в небольшом количестве.

Трипсин, амилаза и липаза – наиболее важные вещества в пищеварительном тракте. При отсутствии хотя бы одного из них переваривание пищи сильно нарушается.

Кроме участия в пищеварении, фермент трипсин очень эффективен при лечении различных заболеваний:

• способствует уменьшению воспаления в организме;
• ускоряет заживление ожогов, тяжелых ран;
• способен расщеплять отмершую ткань, чтобы продукты некроза не попали в кровь и не вызвали интоксикацию;
• делает более жидкими густые секреты, выделения;
• облегчает разжижение тромбов;
• помогает при излечении заболеваний с фибринозным воспалением;
• улучшает выведение гнойных масс;
• лечит тяжелые язвенные дефекты ротовой полости;

В неактивном состоянии данное соединение является абсолютно безопасным.

Так как трипсин обладает столь выраженными лечебными свойствами, его используют для изготовления медицинских препаратов.

Как и любое другое действующее вещество любого препарата применение трипсина имеет свои показания и противопоказания к применению.

При использовании препаратов, в состав которых входит трипсин следует строго соблюдать рекомендации врача и инструкции по использованию средства.

1. Аморфный – его можно применять только местно (на ограниченный участок кожи).
2. Кристаллический – выпускается в виде бело-желтого порошка, с отсутствием характерного запаха. Применяется и местно, и для внутримышечного введения.

Трипсин выпускается под разными названиями: «Пакс-трипсин», «Терридеказа», «Рибонуклеаза», «Аспераза», «Лизоамидаза», «Дальцекс», «Профезим», «Ируксон». Все препараты нужно хранить в сухом темном месте при температуре не выше десяти градусов.

Показаниями к применению являются:

• воспалительные заболевания легких и воздухоносных путей (бронхиты, пневмонии, экссудативные плевриты);
• бронхоэктатическая болезнь (наличие острых расширений в бронхах);
• инфицированные ожоги и раны с гнойными выделениями;
• хронические воспаления среднего уха (отит);
• гнойные воспаления лобных и гайморовых пазух;
• воспаление костного мозга (остеомиелит);
• пародонтоз;
• закупорка слезного канала;
• воспаление радужки глаза;
• пролежни;
• осложнения после операций на глазах.

Противопоказаниями к применению трипсина являются:

1. Аллергическая реакция на трипсин.
2. Повышенная воздушность легких, или эмфизема.
3. Недостаточность сердечной функции.
4. Дистрофические и воспалительные изменения в печени.
5. Туберкулез.
6. Заболевания почек.
7. Панкреатит реактивный.
8. Нарушения в свертывающей и противосвертывающей системе.
9. Воспалительные процессы в почках (нефриты).
10. Геморрагический диатез.

Какие могут быть побочные действия после использования трипсина?

• аллергия;
• учащенное сердцебиение;
• покраснение и боль после внутримышечного введения;
• гипертермия.

Помимо этого может появляться хрипота в голосе больного.

При местном применении для лечения сухих ран либо ран с отмершими тканями используют компрессы, пропитанные трипсином.

Для этого нужно растворить 50 мг ферментного препарата в 50 мг физиологического раствора (натрия хлорида, либо 0,9 % солевого раствора).

Обычно используют специально предназначенные трехслойные салфетки.

После наложения компресса его закрепляют повязкой и оставляют на двадцать четыре часа.

Внутримышечное применение. 5 мг трипсина разводят в 1-2 мл физраствора, лидокаина или новокаина. Взрослым инъекции делаются дважды в сутки, детям – только один раз.

Внутриплевральное использование. После введения препарата нельзя долго находиться в одной позе, потому что это затрудняет разжижение секрета. Обычно через двое суток этот секрет выходит через дренаж.

Ингаляционное применение. Ингаляции трипсином проводятся с помощью ингалятора или бронхоскопа. После процесса лучше прополоскать теплой водой нос либо рот (в зависимости от того, каким путем проводилась процедура).

В виде глазных капель. Их нужно капать каждые 6-8 часов в течение 3 суток.

Особенности применения трипсина:

1. Трипсин запрещено наносить на кровоточащие раны.
2. Нельзя использовать для лечения онкологических новообразований, особенно с участками изъзвления тканей.
3. Не вводится внутривенно.
4. При лечении маленьких детей составляется индивидуальная схема.
5. Беременные или кормящие женщины должны принимать этот препарат только в том случае, если риск ее смерти либо смерти плода очень значителен.

Фармакокинетика, т.е. распределение препарата в организме, на данный момент не изучено. Известно лишь, что при попадании в организм собаки трипсин связывается с альфа-макроглобулинами и альфа-1-антитрипсином (его ингибитором).

В настоящее время встречается огромное количество положительных отзывов о препаратах, содержащих трипсин. Особенно широк спектр его применения в офтальмологии. С помощью него лечат кровоизлияния, спайки, воспалительные и дистрофические процессы радужки, потому что эти патологии при отсутствии адекватной терапии могут привести к необратимой слепоте. Очень эффективным является совмещение в лечении ферментных препаратов с противоаллергическими лекарствами, антибиотиками, гормонами, медикаментами от глаукомы, что в разы повышает скорость регенерации тканей.

Очень многим трипсин помог облегчить течение заболевания суставов, таких, как артрит, полиартрит, артроз, ревматическое поражение. Он снимает боли, подавляет воспаление, восстанавливает полный объем движений.

При обширных травмах, глубоких порезах, ожогах энзим позволяет, как минимум, облегчить общее самочувствие пострадавшего, а в дальнейшем ускорить заживление.

Усредненная цена препаратов трипсина в России колеблется в пределах 500 рублей.

В крови определяют так называемый «иммунореактивный» трипсин вместе с веществом, подавляющим его активность – альфа-1-антитрипсином. Норма трипсина — 1-4 мкмоль/мл.мин. Повышение его может наблюдаться при остром воспалении поджелудочной железы, онкологических процессах в ней, при муковисцидозе, хронической недостаточности почек, а также может сопутствовать течению вирусных заболеваний. Снижение количества фермента может свидетельствовать о сахарном диабете 1 типа, либо о вышеперечисленных заболеваниях, но в хронических формах и на поздних этапах.

Кроме анализа крови, больным часто назначают копрограмму. Перед этим исследованием 3 дня не рекомендуется принимать никакие антибиотики. При расшифровке трипсин в кале может не определяться. Это часто является признаком кистозно-фиброзных процессов в поджелудочной железе. Резкое снижение его наблюдается при муковисцидозе, но это никак не означает, что диагноз подтвержден, и необходимо проводить дополнительные исследования для уточнения. В настоящее время считается, что определение активности трипсина в кале практически ничего не показывает.

Краткая информация о трипсине и других ферментах предоставлена в видео в этой статье.

Хоть раз в жизни сдают кал на анализ. Причиной могут стать жалобы пациента и необходимость профилактического медицинского осмотра.

Кал сдается при наличии диспептических расстройств во время поражения нижних и верхних этажей желудочно-кишечного тракта:

• длительной тошноте;
• метеоризме;
• вздутии;
• запорах;
• неукротимой диарее;
• отрыжке и рвоте;
• болевых ощущениях в области пупка и по ходу толстой ободочной кишки.

Для профилактического осмотра необходимо сдать кал при:

• поселении на временное место жительства в общежитие;
• каждый год осмотр детей в школе;
• для оформления справок государственного образца;
• для допуска в санаторий, детский оздоровительный лагерь и другие заведения, включающие условия совместного проживания.

За несколько дней до сдачи анализа следует подготовиться. Это заключается в соблюдении диеты и приобретении соответствующего контейнера.

За несколько дней (3-4 суток) стоит позаботиться о своем питании. Организм должен получать только здоровую пищу со сбалансированным соотношением белков, жиров и углеводов.

Стоит воздержаться от употребления тех продуктов, которые вызывают изменение цвета кала, крепление или диарею, метеоризм:

• горячую сдобу;
• свеклу;
• кефир;
• молоко;
• кукурузу;
• селедку;
• сливы и абрикосы и другие.

Если анализ кала берут для выявления скрытой крови, то рацион питания не должен включать:

• сердечки;
• печень;
• кролика;
• говядину;
• мозги;
• желудочки;
• уши;
• легкие;
• язык;
• свинину, баранину, курятину.

Дополнительные инструментальные методы, оказывающие непосредственное влияние на толстый кишечник, следует проводить или за 4 дня до сдачи анализа, или непосредственно после. Это касается проведения ирригоскопии и пассажа бария в толстый отдел кишечника.

По возможности отменить препараты, остатки которых остаются в кале и изменяют свойства последнего. Если отмена их невозможна, следует посоветоваться с лечащим доктором и прийти к наиболее выгодному взаимному решению. Противопоказан прием лекарств, содержащих следующие компоненты:

Нельзя проводить перед анализом постановку клизм и ректальных суппозиториев, так как это повлияет на содержание слизистых компонентов в кале и может дать ложные или сомнительные результаты.

Непосредственная процедура получения каловых масс тоже требует соблюдения определенных правил.

Сходить в туалет «по-маленькому» нужно перед гигиеной наружных половых органов. Так как частицы мочи попадут в каловые массы, и химический состав явно вызовет вопросы у лаборантов и врача.

Перед актом дефекации стоит провести гигиенические процедуры наружных половых органов и промежности. Гигиена проводится с помощью влажной чистой ветоши и теплой кипяченной воды без дополнительных химических моющих средств.

Подмываться в направлении от половых губ к анусу. Каждый раз тряпку смачивать и промывать в чистой воде. Такое направление обусловлено правилами асептики-антисептики. Так как любое очищение производится от более чистого места к более грязному для исключения занесения дополнительной патогенной флоры.

Приготовить специальную чистую посудину, предварительно обработав ее кипятком. Это может быть судно, тарелка, горшок. Если подобного варианта нет, то непосредственно из унитаза брать свой кал тоже нельзя. Так как там есть своя патогенная флора, поселившаяся от всех жителей квартиры.

Альтернативой будет натянутая на унитаз пищевая пленка. Она является гигиеничным продуктом одноразового пользования.

После акта дефекации специальной ложечкой, предусмотренной контейнером для сбора кала, набрать до 5 грамм массы (около чайной ложки) и поместить внутрь. Плотно закрыть крышкой.

На пробирке написать свою фамилию с инициалами, время и дату сбора. Содержимое отнести в лабораторию. Если сразу отнести не получается, максимальный срок хранения кала 5-6 часов.

Не всегда необходимость забора кала удобна с физиологической точки зрения. Если женщина в данный момент менструирует, то лучше отказаться от затеи и перенести сдачу на более поздние сроки.

Если изменение условий невозможно, то спасаются тампоном. После проведения туалета наружных половых органов и промежности, чистый тампон помещают в место назначения.

Считается, что перед сдачей анализа не стоит чистить зубы на ночь. Так как частицы могут попасть в кал. Некоторые утверждают, что желательно исключить гигиену ротовой полости и утром, но в таком случае, частицы просто не успеют попасть в прямую кишку и даже в толстый кишечник.

Исключены дополнительные методы облегчения дефекации. Клизмы и ректальные суппозитории только фальсифицируют результаты. Акт дефекации должен быть произведен самостоятельно без дополнительных средств помощи.

Анализ кала на глисты требует немного больших объемов для исследования. Поэтому той ложечкой из контейнера можно поместить внутрь двойную порцию. Если испражнения сдаются для обнаружения или исключения лямблий, то процедура повторяется троекратно. Следует хорошо к ней подготовиться.

Забор кала у ребенка ничем не отличается от взрослого. Если это новорожденный или грудной ребенок, то нужно проследить, в какой примерно период времени он какает.

Как и у взрослых, в норме это происходит в одно время. Поэтому перед предполагаемым актом ребенку нужно надеть чистый памперс. Далее процедура аналогична вышеописанной.

Если малыш сходил в туалет вечером, и кал сдается не на бактериальную флору, то содержимое плотно закрытого флакона можно хранить в холодильнике на протяжении суток.

Каждый вид анализа имеет свои критерии оценки и пункты в выводах. Про особенности забора исследуемого материала сказано выше, теперь несколько слов о каждом анализе.

Этот вид исследования поможет выявить наличие кровотечения желудочно-кишечного тракта. Если массивные кровотечения видно невооруженным глазом (мелена — кал черного цвета, по консистенции похож на деготь — при кровотечениях из желудка и пищевода, чистая неизмененная кровь при кровотечении из нижних отделов ЖКТ — кишечника), то небольшие хронические подкравливания можно заметить только лабораторно.

В норме, результат отрицательный. Специальный фермент реагирует на наличие в кале компонентов крови, на свободное железо, поэтому рекомендовано соблюдение вышеописанной диеты.

Копрограмма или общий анализ кала — это наиболее распространенное исследование данного материала, так как лаборант описывает любые примеси, найденные под микроскопом и визуально. Подобный анализ помогает в диагностике множества заболеваний органов ЖКТ.

Результаты копрограммы включают в себя:

• желчные пигменты;
• мышечные волокна;
• крахмал;
• перевариваемая клетчатка;
• нейтральный жир и жирные кислоты;
• дополнительные примеси: слизь, кровь и гной;
• мелкие частицы пищи — детрит;
• клеточные компоненты крови: эритроциты.

Также визуально оценивают цвет, консистенцию и наличие непереваренных остатков пищи.

Данный метод включает в себя поиски в кале члеников паразитов, яйца глистов и цисты лямблий. Отдельное исследование на лямблии требует только утренний кал в трехкратном размере ежедневно. Он должен быть доставлен не позднее 2 часов от момента дефекации в лабораторию.

Он служит индикатором нормальной ферментативной работы органов ЖКТ, в особенности поджелудочной железы. За 72 часа до сдачи анализа нужно отменить прием любых ферментативных препаратов. Норма трипсина в кале начинается от соотношения 1:40. Результаты, превышающие эти цифры, считаются нормой.

Это группа исследований, с помощью которой определяют патогенную флору, наличие дисбактериоза и количественные изменения условно-патогенной флоры с помощью посева кала на специальные среды. Анализ производится от 3 до 7 дней, так как рост некоторых микроорганизмов замедлен.

источник